BIOCHEMIA (I termin) ZESTAW 4 1. 3 struktury II

BIOCHEMIA (I termin)
ZESTAW 4
1. 3 struktury II-rzędowe białek. Narysuj schemat.
Struktury II-rzędowe:
- α-helisa – to struktura drugorzędowa białka, stabilizowana przez wiązania wodorowe. Kształtem przypomina
cylinder, tworzony przez ciasno, prawoskrętnie skręconą sprężynę. Ściany cylindra tworzy łańcuch
polipeptydowy, a łańcuchy boczne (podstawniki) wystają na zewnątrz. Co cztery aminokwasy w łańcuchu
polipeptydowym tworzone jest wiązanie wodorowe pomiędzy grupą karboksylową jednego aminokwasu, a
grupą aminową drugiego. Skok helisy następuje co 0,54 nm. Tego rodzaju α-heliks przeważa np. w
hemoglobinie i mioglobinie.
- β-harmonijka – sposób przestrzennego ułożenia aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym, który przypomina
wyglądem kartkę papieru pofałdowaną w harmonijkę. Kształt harmonijki beta stabilizowany jest poprzez
wiązania wodorowe występujące pomiędzy sąsiednimi łańcuchami - beta nićmi. Beta nić jest to prawie
całkowicie rozciągnięty fragment polipeptydu, zwykle o długości 5-10 aminokwasów. Występują harmonijki
beta: równoległe, antyrównoległe i mieszane. Struktury te (w odróżnieniu od helis alfa zbudowanych z jednej
ciągłej sekwencji) składają sie z oddzielnych fragmentów łańcucha (nici beta) czasem znacznie od siebie
oddalonych w sensie struktury pierwszorzędowej.
- β-zwrot – większość białek to cząsteczki ściśle upakowane, o globularnych kształtach, powstałych wskutek zmian
kierunku łańcucha polipeptydowego. Wiele z nich dokonuje się z udziałem często występującego elementu
strukturalnego, zwanego "beta zakrętem" (zwrotem beta). Struktura spinki do włosów tworzy się dzięki
wiązaniom wodorowym, powstającym w łańcuchu polipeptydowym między grupą -CO- reszty n i grupą -NHreszty n+3, powodującym natychmiastowe odwrócenie jego kierunku. Zwroty beta często łączą antyrównoległe
nici beta, dlatego też je tak nazwano.
2. Wpływ CO2 na powinowactwo Hb do tlenu. Jaki to efekt?
W fizjologii efekt Bohra to zjawisko polegające na zmniejszaniu powinowactwa hemoglobiny do tlenu w
warunkach obniżonego pH (wzrost stężenia jonów wodorowych, H+). Powoduje to, że tlen jest łatwiej oddawany
przez hemoglobinę (dysocjacja tlenu). Ułatwia to oddawanie tlenu w tkankach. Przeciwnie podwyższenie pH
zwiększa powinowactwo wiązaniu tlenu przez hemoglobinę i utrudnia oddawanie go w tkankach. W procesie
tym bierze udział H2CO3, który pod wpływem anhydrazy węglanowej rozkłada się do jonu wodorowęglanowego
oraz wodoru. Krzywa wysycenia hemoglobiny tlenem, ma kształt sigmoidalny.
Wpływ CO2 na wiązanie tlenu przez Hb to heterotropowy efekt kooperacji ujemnej.
3. Allosteria. Efekt kooperacji. Rodzaje.
Allosteria – zmiana powinowactwa chemicznego białka do cząsteczek (np. enzymów do substratów lub białek
przenośnikowych do ich ładunku), przez zmianę struktury przestrzennej. Efekty allosteryczne odgrywają istotna
rolę w regulacji aktywności enzymatycznej.
Kooperacja (kooperatywność) – wpływ związanych przez białko drobnocząsteczkowych ligandów na jego
powinowactwo do innych ligandów.
Efekty kooperacji:
- efekt homotropowy – ligandami są takie same cząsteczki wiązane w różnych obszarach białka, np. O2
- efekt heterotropowy – przyłączenie 1 rodzaju cząsteczki powoduje zmianę powinowactwa do innego rodzaju
cząsteczek, np. efekt Bohra – CO2, H+, 2,3-bisfosfoglicerynian
K. dodatnia (pozytywna) – ułatwione wiązanie (większe powinowactwo, większa siła wiązania) przez białko
danego ligandu w wyniku uprzedniego związania innej cząsteczki.
K. ujemna (negatywna) – obniżenie zdolności wiązania danego ligandu w wyniku uprzedniego związania innej
cząsteczki.
4. Rola i wzór fosforanu pirydoksalu.
Fosforan pirydoksalu (PLP) – koenzym reakcji enzymatycznych, oraz aktywna forma witaminy B6. W organizmie
pełni funkcję koenzymu niezbędnego do działania enzymów odpowiedzialnych za metabolizm aminokwasów
(aminotransferaz i dekarboksylaz). Podczas transaminacji jest przekształcany w fosforan pirydoksaminy. Jest
kofaktorem fosforylazy glikogenowej. Typowa reakcja jaką przeprowadza to transfer grupy z lub na aminokwas.
Wszystkie aminotransferazy zawierają go jako grupę prostetyczną. Zawiera pierścień pirydynowy o charakterze
słabo zasadowym jak również słabo kwasową grupę OH-fenolową. Najważniejszą grupą funkcyjną jest grupa
aldehydowa, umożliwiająca tworzenie produktu pośredniego o charakterze zasady Shiffa pomiędzy PLP i
substratami aminokwasowymi.
aminokwas + E-PLP -> α-ketokwas+ E-PMP
5. Kofaktory i koenzymy w łańcuchu oddechowym. Kolejność występowania.
Kompleksy:
I – reduktaza NADH-CoQ – FMN, Fe-S
III – reduktaza cytochromowa – hem b-562, hem c1, F-S, hem 566
II – reduktaza bursztynian-CoQ – FAD, FeS, hem b-560
IV – oksydaza cytochromowa – hem a, hem a3, Cu2+
Kolejność występowania poszczególnych kofaktorów jest związana z ich potencjałami redoks. Za każdym razem,
gdy zachodzi przeniesienie elektronów , przenośnik przyjmujący ma większe powinowactwo do e- od
przenośnika oddającego (jest bardziej +). Zapewnia to jednokierunkowy przepływ e-.
6. Białka śródbłonkowe. Schemat i funkcje.
Białka śródbłonowe (integralne) – ściśle związane z błoną; mają 1 lub kilka odcinków łańcucha polipeptydowego,
które przechodzą przez dwuwarstwę lipidową na całej jej grubości, oddziaływując z hydrofobowymi łańcuchami
węglowodorowymi reszt kw. tłuszczowych. Do białek integralnych zaliczamy również białka, które tkwią w
błonie za pomocą kowalencyjnie przyłączonego kw. tłuszczowego, tylko na grubość 1 warstwy lipidowej.
Białka te mają charakter amfipatyczny.
Są zbudowane z 3 domen: śródbłonkowej, cytoplazmatycznej i zewnątrzkomórkowej. Domena śródbłonowa jest
zbudowana głównie z aminokwasów hydrofobowych, które tworzą strukturę α-helisy. Po obu stronach odcinka
helikalnego znajdują się aminokwasy polarne oddziaływujące z hydrofobowymi głowami lipidów błonowych.
Przykładem białka integralnego jest glikoforyna.
7. Pierwsza reakcja utleniania w beta-oksydacji.
Utlenienie acylo-CoA do enoilo-CoA, katalizowane przez dehydrogenazę acylo-CoA; przy udziale FAD:
R-CH2-CH2-CO-S-CoA + FAD –(dehydrogenaza acylo-CoA)-> FADH2 + R-CH=CH-CO-S-CoA
8. Dowolna reakcja erdoks w syntezie kw. tłuszczowych.
Przemiana acetoacetylo-ACP do D-3-hydroksybutyrylo-ACP przy udziale reduktazy β-ketoacylo-ACP:
CH3-CO-CH2-CO-ACP + NADPH + H+ -(reduktaza β-ketoacylo-ACP)-> NADP+ + CH3-CH(OH)-CH2-CO-ACP
9. Najważniejszy enzym w regulacji glikolizy. Jaką reakcję katalizuje?
W procesie glikolizy najważniejszym enzymem regulującym jest fosfofruktokinaza (PFK). Katalizuje ona
fosforylację fruktozo-6-fosforanu i powstanie fruktozo-1,6-bisfosforanu. Enzym ten jest regulowany
allosterycznie przez duże stężenie ATP. miejsce regulatorowe jest oddalone od centrum aktywnego. Duże
stężenie ATP informuje o wystarczającym poziomie energii zgromadzonym w komórce i zmniejsza
powinowactwo fruktozo-6-fosforanu do PFK. Hamujące działanie ATP znosi AMP. dodatkowo znaczne obniżenia
pH działa hamująco na PFK, zapobiegając w ten sposób powstania zbyt dużej ilości mleczanów i zbytniemu
zakwaszeniu krwi. Także duże stężenie cytrynianu działa hamująco na PFK, ponieważ daje znak o wystarczającej
ilości składników budulcowych, a więc nie potrzebny jest rozkład glukozy.
10. Argininobursztynian – synteza, jakim organellom jest potrzebny enzym?
Cytrulina łączy się z asparaginianem tworząc argininobursztynian. Proces wymaga energii, której dostarcza ATP.
Argininobursztynian rozkłada się (z wydzieleniem fumaranu) przy udziale liazy argininobursztynianowej do
argininy , która jest prekursorem mocznika.
cytrulina + asparaginian + ATP -> argininobursztynian + AMP + PPi
argininobursztynian –(argininobursztynaza)-> fumaran + arginina
Cykl mocznikowy zachodzi w mitochondriach wątroby.
11. Utlenianie jabłczanu – reakcja ważna także w innym cyklu (jakim).
jabłczan + NAD+ -(dehydrogenaza jabłczanowa)-> szczawiooctan + NADH + H+
Reakcja dostarcza NADH, wykorzystywany w reakcjach redukcji w biosyntezie kwasów tłuszczowych.
Reakcja ważna w cyklu kw. cytrynowego (Krebsa).
12. Białka opiekuńcze.
Białka opiekuńcze (z ang. chaperone, pol. szaperon albo czaperon) - białka odpowiedzialne za prawidłowe
fałdowanie się innych białek. Zalicza się do nich m.in. białka szoku cieplnego (hsp).
Białka opiekuńcze są ATP-azami, charakteryzującymi się wysokim powinowactwem do hydrofobowych odcinków
łańcuchów polipeptydowych. Występują w cytoplazmie i jądrze oraz w ER i mitochondriach.
Należą do 2 głównych rodzin określanych jako hsp60 i hsp70. Może się wiązać z białkami nowopowstałymi jak i
wcześniej denaturowanymi, którym przywraca prawidłową konformację (dzięki ATP). Mogą chronić je przed
szkodliwym działaniem wysokiej temperatury.
13. snRNA.
snRNA, mały jądrowy RNA – występujący w jądrze komórkowym niekodujący RNA pełniący funkcję rybozymu w
procesie wycinania intronów (splicingu).
Małe jądrowe RNA można podzielić na dwie klasy:
a) Sm – snRNA transkrybowane przez polimerazę RNA II i mające 5'-trimetyloguanozynową (TMG) czapeczkę,
sekwencję wiążącą białka Sm oraz strukturę typu łodyżka i pętla (ang. stem-loop) na końcu 3'. Do tej klasy należy
większość znanych snRNA.
b) Lsm – snRNA transkrybowane przez polimerazę RNA III i zawierające 5'-monometylofosforanową (MPG)
czapeczkę oraz ciąg urydyn na końcu 3', do którego wiążą się białka Lsm. Jak dotąd jedyne poznane snRNA
należące do klasy Lsm to U6 i U6atac.
Cząsteczki małego jądrowego RNA (ze względu na wysoką zawartość nukleotydów urydynowych nazywane też
UsnRNA) pełnią ważną funkcję w splicingu - procesie wycinania intronów z prekursorów mRNA (pre-mRNA).
SnRNA wykazują biologiczną aktywność w kompleksach z białkami. Kompleksy ośmiu białek Sm lub typu Sm
(ang. Sm-like, Lsm) i jednej z cząsteczek snRNA tworzą tzw. małe jądrowe rybonukleoproteiny (ang. small
nuclear ribonucleoproteins, snRNP). Wszystkie snRNA biorą udział w splicingu, z wyjątkiem U7 snRNA, które jest
zaangażowane w obróbkę końca 3' pre-mRNA histonów. SnRNP stanowią ważny składnik spliceosomu kompleksu białkowo-rybonukleinowego zaangażowanego w wycinanie intronów. Ich rola polega na
rozpoznawaniu odpowiednich obszarów intronu poprzez tworzenie komplementarnych połączeń RNA-RNA z
dwoma obszarami terminalnymi i miejscem rozgałęzienia intronu. Dodatkowo snRNA nadają przestrzenny
kształt dwóm centrom aktywnym spliceosomu i prawdopodobnie katalizują dwie następujące po sobie reakcje
transestryfikacji zachodzące w trakcie wycinania intronu.
Funkcjonalnie snRNA dzieli się na dwie grupy:
1) wchodzące w skład klasycznego spliceosomu cząsteczki U1, U2, U4, U5 oraz U6 – snRNA uczestniczące w
wycinaniu przeważającej większości intronów pre-mRNA nazywanych GU-AG (ze względu na obecność
charakterystycznych par nukleotydów na końcach 3’ i 5’) lub intronami typu U2.
2) U11, U12, U4atac, U6atac snRNA, które razem z U5 biorą udział w wycinaniu intronów typu U12 (AU-AC),
tworząc tzw. alternatywny spliceosom.
14. Miejsca A i P na rybosomie.
Na podjednostce 50s uaktywniają się dwa miejsca:
a) P - miejsce peptydowe
b) A - miejsce akceptorowe.
Pierwszy aminoacylo-tRNA ustawia się w miejscu P. Elongacja ma miejsce, kiedy następny aminoacylo-tRNA
przyłącza się do rybosomu w miejscu A. Następnie proces translacji zachodzi na zasadzie komplementarności
kodonu mRNA z antykodonem na tRNA. Rybosom i tRNA są tak ukształtowane, aby dwa aminokwasy,
przyłączone do tRNA zajmujące w rybosomie miejsca A i P znajdowały się blisko siebie. Dzięki temu zachodzi
reakcja między resztą aminową i karboksylową - dwa aminokwasy łączą się. Ten proces - tworzenie wiązań
peptydowych jest katalizowany przez peptydylotransferazę - rybozym (rRNA) wchodzący w skład rybosomu. Po
syntezie, tRNA szybko zwalnia miejsce P i wraca do cytoplazmy, z kolei aminoacylo-tRNA ulega przesunięciu z
miejsca A na miejsce P. Proces ten nazywamy translokacją. Jednocześnie przesuwa się także mRNA. Wielkość
tego przesunięcia wynosi zawsze trzy nukleotydy. Na miejsce A nasuwa się nowy tRNA zawierający antykodon
odpowiadający kolejnemu kodonowi na mRNA. Proces elongacji powtarza się aż do napotkania przez
podjednostkę mniejszą rybosomu w miejscu A kodonu stop (UAA, UAG lub UGA). Tych trójek kodonowych, w
normalnych warunkach, nie koduje żaden tRNA. W tym momencie następuje terminacja translacji. Łańcuch
polipeptydowy zostaje uwolniony do cytoplazmy, tRNA zostaje oddzielone od mRNA, a rybosom rozpada się na
podjednostki, które mogą zostać ponownie wykorzystane do inicjacji translacji kolejnego mRNA.
15. Test Amesa – po co podajemy homogenaty wątrobowe?
Test Amesa jest to metoda diagnostyczna służąca do wykrywania siły mutagenu, czyli odpowiadająca na pytanie,
czy badany czynnik wywołuje mutację (bezpośredni karcinogen). Test ten został stworzony w latach 70. XX
wieku przez amerykańskiego biologa Bruce'a Amesa.
Przebieg testu: Tworzy się szczep komórek, która już posiada pojedynczą mutację - np. taką, która blokuje
produkcję histydyny - aminokwasu niezbędnego do życia bakterii. Takie bakterie poddaje się wpływowi
badanego czynnika i wpuszcza do idealnego środowiska, w którym nie występuje histydyna. Im więcej czynnik
wywoła mutacji, tym większa jest szansa, że część z nich zniesie działanie pierwszej mutacji (przez rewersję lub
supresję), i że bakteria będzie mogła znów produkować histydynę. Po pewnym czasie sprawdza się ilość bakterii
(liczbę kolonii), które urosły. Ta ilość określa siłę mutagenu - im więcej bakterii, tym silniejszy mutagen.
Szczepy bakterii używane do testów to Salmonella typhimurium niosące uniemożliwiające im produkcję
histydyny mutacje różnych typów – zarówno substytucje pojedynczych nukleotydów, jak i mutacje przesuwające
otwartą ramkę odczytu. Ponadto szczepy posiadają dodatkowe mutacje, które zwiększają ich wrażliwość na
czynniki mutagenne, np. mutacje zwiększające przepuszczalność ściany komórkowej czy zmniejszające zdolność
naprawy DNA.
16. Jakie cukry i w jakiej formie są używane do glikozylacji?
Glikozylacja - proces enzymatycznego dołączenia reszty cukrowcowej do innej cząsteczki, na przykład białka.
Glikozylacja białek zachodzi wewnątrz retikulum endoplazmatycznego ze względu na redukujący charakter
cytoplazmy. Polega ona na przeniesieniu za pomocą enzymu transferazy glikozylowej drzewka cukrowowego z
dolicholu (22 węglowy alkohol poliprenoidowy) na białko, które zostało dotransportowane do ER. Dzięki
jednoetapowemu przebiegowi glikozylacji może ona być łatwo sterowana enzymatycznie i w przypadku błędów
– poprawiana.
Podczas glikozylacji powstaje wiązanie N-glikozydowe, najpopularniejsze dla połączeń białkowo-cukrowcowych.
Do glikozylacji potrzebne są: N-acetylogalaktozoamina (GalNAc) i inne monosacharydy (galaktoza, kw. sjalowy,
fukoza), które są przyłączane z użyciem odpowiednich cukrów zaktywowanych przez nukleotydy.
17. Temperatura topnienia DNA. Hiperchromia.
Proces denaturacji polega na niszczeniu wiązań wodorowych w heliakalnej strukturze DNA, które powoduje
utratę natywnej struktury cząsteczki. W przypadku kw. nukleinowych proces denaturacji zwany jest również
topnieniem. Następuje podczas ogrzewania roztworu kw. nukleinowych lub w skrajnych warunkach pH.
Temperatura, w której cząsteczka traci w połowie heliakalną strukturę to temp. topnienia [Tm]. W określonych
warunkach środowiska wartość Tm jest stała i charakteryzuje stabilność heliakalnej struktury.
Metodą śledzenia procesu denaturacji jest monitorowanie zmiany absorbancji w roztworze DNA przy 260 nm.
Efekt hiperchromowy jest to zwiększenie absorbancji roztworu DNA w nadfiolecie w trakcie procesu
denaturacji.
18. Spermina – wzór i rola.
Jest to organiczny związek z grupy poliamin i bierze udział w metabolizmie wszystkich komórek eukariotycznych.
Powstaje przez przyłączenie do spermidyny drugiej cząsteczki di -aminopropanu.
Rola biologiczna:
- wiążąc się z DNA i RNA stymuluje ich biosyntezę
- wpływa na biosyntezę białka
- jest inhibitorem enzymów np. kinaz białkowych
- spermina jest powiązana z kwasami nukleinowymi i uważa się, że stabilizuje ich strukturę helikalną, szczególnie
u wirusów.
-wchodzi w skład m.in. nasienia, któremu razem z kadaweryną, putrescyną i spermidyną nadaje charakterystyczny
smak i zapach, natomiast ich fizjologicznym zadaniem jest ochrona DNA plemników przed kwaśnym
środowiskiem pochwy, które mogłoby spowodować jego denaturację.
- wywiera troficzny efekt na błonę śluzową żołądka
- działa przeciwzapalnie
19. Co najmniej 4 czynniki powodujące zmiany w kodzie genetycznym.
I. Analogi zasad
II. Czynniki chemiczne
- niealkilujące, np. formaldehyd
- alkilujące
- interkalujące, np. akrydyny
III. Promieniowanie
- ultrafioletowe
- jonizujące
IV. Zmiany spontaniczne
-depurynacja
- deaminacja
20.Guanidylofosforany, czy to są związki wysokoenergetyczne, na przykładzie fosfokreatyny lub fosfoargininy.
Fosfokreatyna jest związkiem utworzonym z ATP i kreatyny przy udziale enzymu kinazy kreatynowej. stanowi
główne źródło energii w mięśniu, zapobiega gwałtownemu wyczerpaniu ATP dostarczając bogatego w energię
fosforanu, potrzebnego do syntezy ATP z ADP.
21. Co charakteryzuje strukturę IVrzędową białka.
- podjednostki
- domeny
- sekwencje aminokwasów
- struktura liniowa aminokwasów.
22. Transaldolazy – rola i gdzie występują.
Transaldolaza i transketolaza łączą ze sobą szlak pentozo fosforanowy i glikolizę. Transaldolaza przenosi jednostki
trójwęglowe dihydroksyacetonu z donora ketonowego na akceptor aldozowy. w konsekwencji powstaje
6weglowa ketoza i 4weglowa aldoza. Jest to enzym szlaku pentozo fosforanowego i występuje w cytozolu.
23. Produkty fermentacji w żołądku przeżuwaczy i ich dalsze losy po wchłonięciu.
24. Czółenko fosfoglicerolowe i jego rola.
Umożliwia przejście przez wew. błonę mitochondrialną NADH. Proces ten to reoksydacja cytozolowego NADH.
Fosfodihydroksyaceton utlenia NADH do NAD i przechodzi w glicerolo-3-fosforan, dzięki dehydrogenazie
glicerolo-3-fosforanowej. Glicerolo-3-fosforan może przechodzić do wnętrza mitochondriom przez wew. błonę.
W matriks redukuje FAD do FADH2 przez mitochondrialną dehydrogenazę glicerolo-3-fosforanową i ponownie
powstaje fosfodihydroksyaceton, który wraca w poprzek wewnętrznej błony mitochondrialnej. Elektrony z
FADH2 przechodzą na ubichinon a z ubichinonu do głównego łańcucha transportu elektronów.
25. THFA. Przekształcanie grupy metylowej w metylenową.
26. Jaką strukturę ma HTH. W jakich białkach występuje?
Struktura: helisa – zwrot – helisa; spinka do włosów.
Występuje w białkach globularnych umożliwiając ich upakowanie.
27. Synteza kw. glutaminowego. Dlaczego jest to ważna reakcja?
Reakcja ta stanowi kluczowy 1 etap w biosyntezie wielu dodatkowych aminokwasów.
NH4++ α-ketoglutaran + NADH –(dehydrogenaza glutaminianowa)-> glutaminian + H2O + NAD+
28. Immunoglobuliny. Co decyduje o różnicowaniu. Dlaczego jest taka różnorodność.
Podczas dojrzewania limfocytów B zachodzi proces zwany rekombinacją somatyczną, w którym geny kodujące
łańcuchy lekkie i ciężkie w postaci oddzielnych segmentów są składane na wiele sposobów. Poprzez składanie
różnych fragmentów DNA powstają całkowicie nowe geny immunoglobulin. Przeciwciała łączą się swoiście z
antygenami, więc różnorodność antygenów wymusza różnorodność immunoglobulin.
29. Kaskada rozkładu glikogenu.
glikogen [n reszt] + Pi –(fosforylaza glikogenowa)-> glikogen [n-1 reszt] + glukozo-1-fosforan
glukozo-1-fosforan –(fosfoglukomutaza)-> glukozo-6-fosforan
glukozo-6-fosforan + H2o –(glukozo-6-fosfataza)-> glukoza + Pi
30. Przyczyny polimorfizmu enzymów.
Polimorfizm białek - (polimorfizm białkowy) ma miejsce wtedy, kiedy istnieją co najmniej dwie formy strukturalne
danego białka. Jeśli dotyczy to enzymów, mówimy wtedy o izoenzymach.
Izoenzymy - homologiczne enzymy w obrębie danego organizmu, które katalizują tę samą reakcję, ale różnią się
nieznacznie strukturą, wartościami Km i Vmax oraz właściwościami regulacyjnymi. Izoenzymy często ulegają
ekspresji w różnych tkankach lub organellach lub w różnych stadiach rozwojowych. Są kodowane przez geny
zajmujące różne loci, które zwykle powstają w wyniku duplikacji genu i dywergencji. Izoenzymy można często
odróżnić od siebie na podstawie właściwości biochemicznych, takich jak ruchliwość elektroforetyczna.
Przykładem izoenzymu może być dehydrogenaza mleczanowa (LDH), enzym uczestniczący w beztlenowym
metabolizmie glukozy i syntezie glukozy. W organizmie człowieka istnieją dwa izozymowe łańcuchy
polipeptydowe tego enzymu: izozym H, ulegający silnej ekspresji w sercu i izozym M, występujący w mięśniach.
Ich sekwencja aminokwasowa jest identyczna w 75%. Funkcjonalny enzym jest tetramerem i zawiera różne
kombinacje wspomnianych podjednostek. Izozym H4, wystęujący w sercu wykazuje mniejsze powinowactwo
względem substratu niż izozym M4. Te dwa izozymy różni również cecha, iż duże stężenie pirogronianu
allosterycznie hamuje izozym H4, ale nie izozym M4. Inne połączenie takie jak H3M, mają właściwości
pośrednie, zależne od proporcji między dwoma typami łańcuchów.
31. Sfingozyna – powstawanie i rola.
Sfingozyna (CH3(CH2)12CH=CHCH(OH)CH(NH2)CH2OH, C18H37NO2) - organiczny związek chemiczny,
osiemnastowęglowy, nienasycony aminoalkohol z jednym wiązaniem podwójnym.
Pochodne sfingozyny - sfingolipidy - są składnikami błon komórkowych. Składnik lipidów złożonych takich jak
glikosfingolipidy oraz fosfosfinolipidy.
Powstawanie:
palmitoilo-CoA + seryna + H+ -> CO2 + CoA + dehydrosfingozyna
dehydrosfingozyna + NADPH + H+ -> NADP+ + dihydrosfingozyna
dihydrosfingozyna + FAD -> FADH2 + sfingozyna