Maria Trzcińska

Acta Sci. Pol., Biotechnologia 13 (1) 2014, 13-20
ISSN 1644–065X (print) ISSN 2083–8654 (on-line)
BIAŁKA STRESU ROŚLINNEGO ŹRÓDŁEM ALERGENÓW
WYSTĘPUJĄCYCH W OWOCACH I WARZYWACH1
Maria Trzcińska
Uniwersytet Ekonomiczny we Wrocławiu
Streszczenie. Alergie pokarmowe występują u 4–6% konsumentów. Ich przyczyną są
przede wszystkim występujące w produktach żywnościowych uczulające białka, wśród których ważną grupę stanowią tak zwane białka stresu roślinnego (białka PR). Są to powszechnie występujące w roślinach białka, biorące udział w reakcjach obronnych, indukowanych
w roślinach po inwazji pasożytów lub przez stres abiotyczny. W pracy opisano występujące w owocach i warzywach alergeny należące do białek stresu roślinnego. Przedstawiono
krótką charakterystykę tych rodzin białek PR, do których należą białka rozpoznane jako
alergeny pokarmowe. Zwrócono uwagę na zjawisko alergii krzyżowej wywoływanej przez
homologiczne alergeny pokarmowe i alergeny obecne w pyłkach roślinnych.
Słowa kluczowe: owoce i warzywa, alergeny pokarmowe, białka PR, alergie krzyżowe
Alergie są dziś uważane za choroby cywilizacyjne, a różnego rodzaju reakcje uczuleniowe dokuczają niemal połowie populacji w krajach rozwiniętych. Wśród alergii nękających nasze społeczeństwa dużą rolę odgrywają też alergie pokarmowe, a więc te, które wywołane są spożywaniem uczulających organizm konsumenta produktów. Według
Boye [2012] na alergie pokarmowe cierpi ponad 6% dzieci i 4% osób dorosłych. Wiele
danych pokazuje, że bogatym i różnorodnym źródłem alergenów pokarmowych są spożywane przez nas owoce i warzywa. W Europie alergia na owoce jest udziałem 0,1–4,5%
konsumentów. Przy czym najczęściej przyczyną uczuleń są owoce z rodzaju Rosaceae
(np. jabłka, brzoskwinie, wiśnie). Alergia na warzywa jest rzadziej diagnozowana – występuje u 0,1–1,8% konsumentów. Z warzyw najczęściej reakcje uczuleniowe wywołują
przedstawiciele rodziny Apiaceae (np. seler, marchew) oraz pomidory [Mc Clain i in.
2014]. Charakterystyczną cechą uczuleń na owoce i warzywa jest częste występowanie
reakcji krzyżowych z pyłkami roślinnymi. Organizm uczulony przez kontakt z pyłkiem
reaguje alergicznie po spożyciu produktu roślinnego posiadającego homologiczne alergeny i dlatego alergie na owoce i warzywa są znacznie częstsze wśród konsumentów uczu© Copyright by Uniwersytet Przyrodniczy we Wrocławiu
Adres do korespondencji – Corresponding author: Maria Trzcińska, Katedra Inżynierii Bioprocesowej, Uniwersytet Ekonomiczny we Wrocławiu, ul. Komandorska 118/120, 53-345 Wrocław,
e-mail: [email protected]
14
M. Trzcińska
lonych na pyłki. Na przykład w Danii wśród osób uczulonych na pyłki (przede wszystkim
pyłki brzozy) 19,2% wykazuje uczulenie na orzechy laskowe, 16,7% na jabłka, 13,3% na
owoce kiwi, 7,6% na seler a 5% na pomidory [Mc Clain i in. 2014].
Wśród czynników wywołujących reakcje alergiczne niewątpliwie największą grupę
stanowią białka. Cechy decydujące o wystąpieniu reakcji alergicznej nie są łatwe do ustalenia, ponieważ są wynikiem skomplikowanych oddziaływań pomiędzy białkiem a układem odpornościowym. Jednak z pewnością można uznać, że niektóre białka są bardziej
uczulające od innych. O alergenności białka decyduje obecność specyficznych epitopów,
definiowanych jako najmniejsze fragmenty białka (łańcucha peptydowego), które mogą
nadać białku właściwości alergiczne. Innymi słowy, są to najmniejsze domeny białka,
które mogą być rozpoznane przez nasz układ immunologiczny. Wydaje się, że alergen
musi posiadać epitopy, które mogą być rozpoznane przez należące do limfocytów komórki B, wiążące specyficzne immunoglobuliny E (IgE), oraz epitopy zdolne do indukowania odpowiedniej reakcji limfocytów Th 2. W przypadku alergenów pokarmowych
istotne znaczenie mają, oprócz obecności w białku odpowiednich epitopów, także inne
cechy białek jak np. ich odporność na proteolizę lub potranslacyjne modyfikacje. Pewna
odporność na działanie enzymów żołądkowych może być skorelowana z właściwościami
alergennymi białka, a na odporność białek na proteolizę znaczny wpływ może mieć potranslacyjna glikozylacja cząsteczek. Chociaż z drugiej strony wiadomo, że niektóre białka alergogenne, związane z zespołem alergii jamy ustnej (ang. OAS – oral allergy syndrome), są w środowisku sprzyjającym proteolizie niestabilne. Także niektóre aktywności
enzymatyczne białek mogą wpływać na zwiększenie ich alergicznych właściwości, np.
poprzez niespecyficzną aktywację komórek biorących udział w reakcjach immunologicznych [Huby i in. 2000].
Jednym z ważnych, a według niektórych głównym źródłem alergenów roślinnych są
powszechnie występujące w roślinach białka stresu roślinnego, nazywane często białkami PR (ang. pathogenesis related protein) [Loon van i in. 2006, Sinha i in. 2014].
Białka stresu roślinnego to duża grupa białek, które w roślinach pełnią funkcje
ochronne. Ich biosynteza jest zwykle uruchamiana po inwazji patogenu – wirusa, grzyba,
bakterii, pasożytniczych owadów lub przez stres abiotyczny taki jak działanie niskiej lub
wysokiej temperatury, suszy, promieniowania, niektórych związków chemicznych czy
w efekcie zranienia tkanki. W indukcji syntezy białek stresu roślinnego biorą udział powstające w komórkach cząsteczki sygnalizacyjne, np. kwas salicylowy, reaktywne formy
tlenu lub cząsteczki pełniące funkcje hormonów roślinnych takie jak kwas jasmonowy
czy etylen. Nie mniej wykazano także, że pewien konstytutywny poziom niektórych białek stresu roślinnego występuje w tkankach roślin bez działania specyficznego induktora,
a ich synteza może być charakterystyczna dla określonych części rośliny, a także stadium
rozwoju. Te białka zaliczono również do białek stresu roślinnego ze względu na homologię w budowie łańcucha peptydowego z innymi białkami zaliczanymi do omawianej
grupy [Loon van i in. 2006, Liu i in. 2013, Yang i in. 2012].
Badania wykazały, że wiele z białek PR ma aktywność przeciwgrzybiczną, inne wykazują działanie antybakteryjne lub przeciwwirusowe, działanie przeciw insektom, a nawet
nicieniom. Wiele spośród białek stresu roślinnego wykazuje aktywność enzymatyczną.
Przede wszystkim są to aktywności, które mogą niszczyć struktury ścian komórkowych
pasożyta. Takie znaczenie mogą mieć na przykład białka o aktywności chitynazy, enzymu
rozkładającego chitynę, główny składnik strukturalny ściany komórek wielu grzybów
Acta Sci. Pol.
Białka stresu roślinnego...
15
i szkieletu zewnętrznego owadów. Inne białka PR wykazują aktywność β-1,3-glukanazy
lub pełnią rolę czynników transportujących tłuszcze przez błony cytoplazmatyczne
[Sinha i in. 2014]. Konstytutywna biosynteza wielu białek PR, niezwiązana z patogenezą,
także ich wysoce konserwatywna („odporna na ewolucję”) budowa wskazuje, że białka te
mają też udział w procesach fizjologicznych roślin. Potwierdziły to kolejne badania białek PR. Na przykład stwierdzono, że niektóre białka z tej rodziny biorą udział w procesie
podziałów komórek, kiełkowania pyłku i nasion. Wspólnymi cechami wszystkich białek
stresu roślinnego jest ich niska masa cząsteczkowa mieszcząca się w granicach 6–43 kDa,
duża odporność na niskie pH środowiska (pH < 3), a często także odporność na działanie
enzymów proteolitycznych [Breiteneder, Ebner 2000, Sinha i in. 2014].
Po raz pierwszy wykryto i opisano białko stresu roślinnego w liściach tytoniu zainfekowanych wirusem mozaiki tytoniowej w 1970 r. W kolejnych badaniach w różnych
tkankach wielu roślin odkryto liczne białka, które należało zaliczyć do białek stresu roślinnego. Aby uporządkować nazewnictwo wciąż powiększającej się rodziny białek PR,
przyjęto ogólne, jednolite jego zasady. Opisywane nowe białka stresu roślinnego oznaczane są symbolami, których początek stanowią pierwsze trzy litery nazwy rodzajowej
rośliny, w której dane białko wykryto, po czym następuje pierwsza litera nazwy gatunkowej tej rośliny i cyfra, mówiąca które kolejne białko wykryto w tkankach tego gatunku
rośliny [Sinha i in. 2014].
Biorąc pod uwagę budowę omawianych białek, sklasyfikowano je początkowo
w 5 grupach. Wkrótce, w miarę rosnącej liczby poznawanych białek stresu roślinnego,
rozszerzono ten katalog do 14, a wreszcie do 17 rodzin. Przy czym tylko przedstawiciele
części rodzin białek PR mają znaczenie w alergologii. Najwięcej kłopotów alergikom
sprawiają białka zaklasyfikowane do grupy PR-10 i PR-14. Mniejsze, chociaż istotne
znaczenie w alergologii, mają białka z rodzin PR-2, PR-3 i PR-5. Pewne własności alergiczne przypisuje się też białkom zaliczanym do rodzin PR-4 i PR-8, oraz także uważanym do niedawna za niealergogenne białka z rodziny PR-1. Wśród klasyfikowanych
w pozostałych 9 grupach białkach stresu roślinnego dotychczas nie wykryto takich, które
miałyby działanie alergizujące [Sinha i in. 2014].
Białka PR-1. Białka z tej rodziny wykryte po raz pierwszy w tytoniu zainfekowanym
wirusem mozaiki tytoniowej znaleziono także w tkankach innych roślin, między innymi
w jęczmieniu, kukurydzy, pomidorach i ryżu. Są to białka o małej masie cząsteczkowej,
w granicach 14–17 kDa. Są oporne na działanie proteaz, wykazują też właściwości przeciwgrzybiczne [Sinha i in. 2014]. Pierwsze białko z tej rodziny, u którego potwierdzono
właściwości alergiczne, wyizolowano z soku melona w roku 2004. Białko to, oznaczone
symbolem Cuc m 3, ma masę cząsteczkową równą 16 kDa i wykazuje ponad 60% zgodność w sekwencji aminokwasowej z białkami z rodziny PR-1 izolowanymi z ogórków
i winogron. Testy wykazały, że białko Cuc m 3 ma właściwości alergenu pokarmowego
[Asensio i in. 2004].
Białka PR-2. Są wykrywane w wielu roślinach, w tkankach różnych organów: korzeniach, łodygach, kwiatach, chociaż najczęściej w liściach. Do omawianej grupy należą
przede wszystkim białka o masie cząsteczkowej 25–35 kDa, syntetyzowane w komórkach roślinnych w odpowiedzi na infekcję wirusową, bakteryjną lub grzybową, ale są tu
i takie białka, które mogą być indukowane przez stresy abiotyczne: suszę lub chemikalia. Są to monomeryczne β-1,3-glukanazy zdolne do przynajmniej częściowej degradacji β-1,3-glukanowych włókien rosnących strzępków grzybni [Breiteneder, Ebner 2000,
Biotechnologia 13 (1) 2014
16
M. Trzcińska
Liu i in. 2013]. Stwierdzono jednak, że pewne białka, których budowa każe zakwalifikować je do rodziny PR-2, są syntetyzowane konstytutywnie, w różnych organach roślin,
a są i takie, które występują w tkankach roślin w określonych stadiach rozwoju, co wskazywałoby na ich rolę w procesach rozwojowych rośliny. Badania potwierdziły istotną
rolę tych białek w wielu procesach rozwojowych roślin, takich jak podziały komórkowe
i transport komórkowy [Balasubramanian i in. 2012]. Najbardziej znanym alergenem z tej
grupy jest białko Hev b 2 pochodzące z drzewa kauczukowego. Białko to jest jednym
z głównych alergenów lateksu. Znane jest wiele alergii krzyżowych pomiędzy wymienionym alergenem lateksu i homologicznymi białkami obecnymi w warzywach i owocach –
awokado, bananach (Mus a 5), figach, orzechach, papryce [Wagner, Breiteneder 2002].
W krajach Europy Południowej ważną rolę w alergologii odgrywa też białko Ole e 9
zaliczone do grupy PR-2, wykazujące aktywność β-1,3-glukanazy, występujące w pyłku
drzew oliwnych [Barre i in. 2009, Sinha i in. 2014].
Białka PR-3. Białka tej grupy mają aktywność endochitynazy – posiadają zdolność do
hydrolizy wiązań glikozydowych wewnątrz łańcuchów tworzących chitynę, strukturalnego związku strzępków wielu grzybów i zewnętrznego szkieletu owadów. Najczęściej
są to monomeryczne białka o masie cząsteczkowej 25–35 kDa. Typowym białkiem
z tej grupy jest alergen lateksu Hev b 6.02. Należą tu też alergeny z owoców awokado
– Pers a 1, kasztana jadalnego – Cas s 5, banana – Mus a 2, które dają reakcje krzyżowe
z wymienionym wyżej alergenem lateksu [Breiteneder, Ebner 2000, Sinha i in. 2014].
Białka PR-4. Białka tej grupy to także chitynazy i podobnie jak białka poprzedniej grupy
dają reakcje krzyżowe z alergenami lateksu. Przykładem alergenu z tej grupy może być
białko Bra r 2 wyizolowane z rzepy. Białko to ma masę cząsteczkową 18,7 kDa i wykazuje ponad 70% homologię w sekwencji aminokwasowej w łańcuchu peptydowym z alergenem lateksu. Badania potwierdziły, że białko to ma cechy białka stresu roślinnego.
Doświadczenia wykazały, że w roślinach traktowanych kwasem salicylowym powstaje
więcej omawianego białka [Hänninen i in. 1999]. Także w dojrzałych owocach czarnego
bzu znaleziono białko wykazujące homologię z należącą do rodziny białek PR-4 chitynazą z lateksu [van Damme i in. 1999].
Białka PR-5. W tej klasie umieszczono białka wykazujące homologię z charakteryzującym się słodkim smakiem białkiem – taumatyną, znalezionym w owocach afrykańskiego
krzewu Thaumatococcus daniellii, dlatego białka PR-5 mają nazwę białek taumatynopodobnych (z ang. thaumatin-like protein – TLP). Białek z opisywanej rodziny najwięcej
można znaleźć w liściach młodych roślin, a ich zawartość wzrasta w warunkach biotycznego i abiotycznego stresu, co może potwierdzać ich rolę w reakcjach obronnych roślin
[Sinha i in. 2014, Liu i in. 2013]. Tezę tę potwierdzają badania Robertsa i Selitrennikoffa
[1990] dotyczące białka wyizolowanego z ziarna kukurydzy. Białko to o masie 22 kDa,
zakwalifikowane do klasy białek TLP, wywoływało zmiany w błonach komórek grzybów,
powodując, że stawały się one przepuszczalne dla składników cytoplazmy. Równolegle
badania mikroskopowe potwierdziły, że w błonach komórkowych grzybów pod wpływem badanego białka powstają perforacje. Działanie przeciwgrzybicze wykazano także
w badaniach homologicznego z taumatyną białka wyizolowanego z bananów [Yasmin
i Saleem 2014].
Do białek PR-5 należą liczne alergeny obecne w owocach, jak np. występujące w jabłkach białko Mal d 2 [Smole i in. 2008], alergen z czereśni Pru av 2 [Fuchs i in. 2006],
obecny w owocach kiwi Act d 2 [Gavrović-Janculović i in. 2002], w bananach Mus a 4
[Leone i in. 2006].
Acta Sci. Pol.
Białka stresu roślinnego...
17
Do tej samej rodziny białek należą też alergeny z pyłków wielu drzew i krzewów z rodziny Cyprysowatych [Togawa i in. 2006]. Stąd możliwość wystąpienia krzyżowych reakcji
alergicznych pomiędzy alergenami pyłków wymienionych roślin i alergenami spożywanych wymienionych wyżej owoców. Warto też nadmienić, że białko z rodziny PR-5 występujące w pszenicy jest jednym z alergenów wywołujących alergiczną astmę u piekarzy
[Salcedo i in. 2007].
Białka PR-8. Wykazują one aktywność chitynazy, co wskazuje na ich udział w mechanizmach ochronnych roślin. Alergen należący do tej grupy wykryto w owocach głożyny (Ziziphus mauritiana), krzewu rosnącego w Afryce, Azji i Australii. Białko Ziz m 1
wykazuje właściwości uczulające i daje reakcje krzyżowe z alergenem występującym
w lateksie [Lee i in. 2008]. Innym przykładem alergenu z grupy PR-8 znalezionego w roślinach jadalnych jest białko Cof a 1 wykryte w zielonych nasionach kawy. Białko to ma
aktywność enzymatyczną chitynazy i jest bezpośrednią przyczyną alergicznych katarów
i zapalenia spojówek, jakie powoduje pył zielonej kawy u uczulonych pracowników zakładów przemysłu kawowego [Manavski i in. 2012].
Białka PR-10. W rodzinie białek PR-10 skatalogowano białka o masie cząsteczkowej
15–16 kDa, zwykle odporne na działanie proteaz. Dotychczas nie udało się wykazać aktywności enzymatycznej omawianych białek, chociaż synteza niektórych z nich jest wyraźnie indukowana w warunkach stresu. Synteza innych białek, zaliczanych dzięki swej
budowie do omawianej grupy, jest konstytutywna. Badania wskazują, że białka PR-10
oprócz ewentualnych funkcji obronnych pełnią też pewne role podczas zmian w procesach rozwojowych. Białka te są zazwyczaj kodowane przez rodziny genów, co też może
wskazywać na ich wielofunkcyjność [Sinha i in. 2014].
Białka PR-10 mają duże znaczenie w alergologii, także w alergologii pokarmowej. Do
tej rodziny alergenów należy też główny alergen pyłku brzozy Bet v 1 – ważny czynnik
wywołujący pyłkowicę u wielu osób w naszej szerokości geograficznej. Alergen ten wykazuje homologię nie tylko z alergenami pyłków wielu innych drzew (olcha, leszczyna,
grab, buk, dąb), ale także z alergenami wielu chętnie spożywanych owoców głównie
z rodziny Różowatych (Roseaceae) i warzyw należących przeważnie do rodziny selerowatych (Apiaceae), z którymi może dawać alergiczne reakcje krzyżowe. Do takich alergenów należą białka: jabłek Mal d1, brzoskwini Pru p 1, gruszki Pyr c 1, selera Api g 1,
marchwi Dau c 1, a także alergen soi Gly m 4, orzeszków ziemnych Ara h 8, fasolki mung
Vig r 1, orzechów laskowych Cor a 1, kasztanów jadalnych Cas s 1 [Sinha i in. 2014].
Białka PR-14. Białka z tej grupy mają zdolność przenoszenia tłuszczów przez błony
cytoplazmatyczne i dlatego często określane są akronimem LTP (z ang. lipid transfer proteins). Są to białka o cząsteczce w granicach 9–10 kDa (a więc zbudowane z 90–100 reszt
aminokwasowych) i silnie konserwatywnej budowie. Występują powszechnie, szczególnie w powierzchniowych tkankach roślin wyższych. Badania białek PR-14 wykazały,
że pełnią one funkcje w reakcjach obronnych roślin będących następstwem inwazji patogenów albo działania czynników abiotycznych takich jak szok temperaturowy, susza
lub zasolenie środowiska. Wykazano też rolę białek PR-14 w formowaniu kutikuli i pogrubianiu ścian komórkowych. Opisywane białka charakteryzuje bardzo duża odporność
na działanie enzymów proteolitycznych, także znaczna termostabilność i odporność na
zmiany pH. Omawiane białka zawdzięczają te cechy specyficznej budowie cząsteczki.
U większości białek z tej grupy stwierdzono obecność 8 reszt cysteinowych, tworzących
cztery mostki siarczkowe stabilizujące strukturę cząsteczki [Salcedo i in. 2007, BreiteBiotechnologia 13 (1) 2014
18
M. Trzcińska
neder i Ebner 2000]. Wśród białek PR-14 wyróżniono grupę zdolną do przenoszenia
fosfolipidów oraz grupę białek biorącą udział w transporcie niektórych innych tłuszczów.
Właśnie wśród przedstawicieli tej drugiej grupy rozpoznano wiele alergenów występujących w owocach, warzywach, orzechach, pyłkach i lateksie. Dzięki odporności na działanie enzymów proteolitycznych, w tym enzymów trawiennych, białka tej grupy mogą być
alergenami pokarmowymi dającymi często silne objawy uogólnione. Ważnymi alergenami tej grupy są białka występujące w owocach z rodziny Rosaceae: gruszkach Pru p 3,
jabłkach Mal d 3, brzoskwiniach Pru ar 3, wiśniach Pru av 3, truskawkach Fra a 3, ale
także w owocach i roślin należących do innych grup systematycznych np.: cytrynach
Cit l 4, pomarańczach Cit s 3, kiwi Act d 10, bananach Mus a 3, winogronach Vit v 1,
w orzechach laskowych Cor a 8, orzechach arachidowych Ara h 9 i kasztanach jadalnych
Cas s 8, migdałach Pru du 3. Tu także należą alergeny warzyw: pomidorów Lyc e 3,
kalafiora Bra o 3, selera Api g 2, marchwi Dau c 3, cebuli All c 3. Do PR-14 zaliczane są
także główne alergeny zbóż; kukurydzy Zea m 14, jęczmienia Hor v 14, ryżu Ory s 14,
pszenicy Tri a 14 i Tri td 14 [Egger i in. 2010, Singha i in. 2014]. Alergie spowodowane nadwrażliwością na białka PR-14 często występują w basenie Morza Śródziemnego,
natomiast znacznie rzadziej są przyczyną dolegliwości uczuleniowych w krajach Europy
Północnej i Środkowej.
W przedstawionym opracowaniu zaprezentowano w ogromnym skrócie rolę białek
stresu roślinnego w alergologii. Wiele z tych powszechnie występujących w tkankach
roślinnych białek jest czynnikiem wywołującym reakcje uczuleniowe. Jak zaznaczono
na wstępie, alergie pokarmowe dotykają znaczny odsetek konsumentów. Powodują przykre, często niebezpieczne dla zdrowia, a nawet życia, dolegliwości takie jak: pokrzywka,
obrzęki, zaburzenia żołądkowo-jelitowe czy szok anafilaktyczny. Z tego względu wszelkie działania koncentrujące się na problemach bezpieczeństwa i jakości żywności, a także
na opracowaniach specjalnych diet, muszą brać również pod uwagę występujące w żywności, potencjalnie alergogenne, białka stresu roślinnego.
PIŚMIENNICTWO
Asensio T., Crespo J.F., Sanchez-Monge R., Lopez-Torrejon G., Somoza M.L., Rodriguez J., Salcedo G., 2004. Novel plant pathogenesis-related protein family involved in food allergy.
J. Allergy Clin. Immunol., 114 (4), 896–899.
Balasubramanian V., Vashisht D., Cletus J., Sakthivel N., 2012. Plant β-1,3-glucanases: their biological functions and transgenic expression against phytopathogenic fungi. Biotechnol Lett.,
34 (11), 1983–1990.
Barre A., Culerrier R., Granier C., Selman L, Peumans W.J., Van Damme E.J., Bienvenu F., Bienvenu J., Rougé P., 2009. Mapping of IgE-binding epitopes on the major latex allergen Hev b 2
and the cross-reacting 1,3-beta-glucanase fruit allergens as a molecular basis for the latex-fruit
syndrome., Mol. Immunol., 46 (8–9), 1595–1604.
Boye J.I., 2012. Food allergies in developing and emerging economies: need for comprehensive
data on prevalence rates. Clin. Transl. Allergy, 20, 2(1):25, DOI: 10.1186/2045-7022-2-25.
Breiteneder H., Ebner C., 2000. Molecular and biochemical classification of plant-derived food allergens. J. Allergy Clin. Immunol., 106, 27–36.
Egger M., Hauser M., Mari A., Ferriera F., Gadermaier G., 2010. The role of lipid transfer proteins
in allergic diseases. Curr. Allergy Asthma Rep., 10, 326–335.
Acta Sci. Pol.
Białka stresu roślinnego...
19
Fuchs H.C., Bohle B., Dall’Antonia Y., Radauer C., Hoffmann-Sommergruber K., Mari A., Scheiner O., Keller W., Breiteneder H., 2006. Natural and recombinant molecules of the cherry allergen Pru av 2 show diverse structural and B cell characteristics but similar T cell reactivity.
Clin Exp Allergy., 36, (3), 359–368.
Gavrović-Jankulović M., Ćirković T., Vucković O., Atanasković-Marković M., Petersen A., Gojgić
G., Burazer L., Jankov R.M., 2002. Isolation and biochemical characterization of a thaumatinlike kiwi allergen. J. Allergy Clin. Immunol., 110 (5), 805–810.
Hänninen A.R., Mikkola J.H., Kalkkinen N., Turjanmaa K., Ylitalo L., Reunala T., Palosuo T.,
1999. Increased allergen production in turnip (Brassica rapa) by treatments activating defense
mechanisms. J. Allergy Clin. Immunol., 104 (1), 194–201.
Huby R.D.J., Dearman R.J., Kimber I., 2000. Why are some proteins allergens? Toxicol. Sci., 55
(2), 235–246.
Lee M.F, Tsai J.J., Hwang G.Y., Lin S.J., Chen Y.H., 2008. Identification of immunoglobulin E
(IgE)-binding epitopes and recombinant IgE reactivities of a latex cross-reacting Indian jujube
Ziz m 1 allergen. Clin. Exp. Immunol., 152 (3), 464–71.
Leone P., Menu-Bouaouiche L., Peumans W.J., Payan F., Barre A., Roussel A., Van Damme
E.J., Rougé P., 2006, Resolution of the structure of the allergenic and antifungal banana fruit
thaumatin-like protein at 1.7-A. Biochimie, 88 (1), 45–52.
Liu W.X., Zhang F.C., Zhang W.Z., Song L.F., Wu W.H., Chen Y.F., 2013. Arabidopsis Di19 functions as a transcription factor and modulates PR1, PR2, and PR 5 expression in response to
drought stress. Mol. Plant., 6 (5), 1487–502.
Loon van L.C., Rep M., Pieterse C.M., 2006. Significance of inducible defense-related proteins in
infected plants. Annu. Rev. Phytopathol., 44, 135–62.
Manavski N., Peters U., Bretschneider R., Oldenburg M., Baur X., Bittner C., 2012. Cof a 1: identification, expression and immunoreactivity of the first coffee allergen. Int. Arch. Allergy Immunol. 159 (3), 235–242.
Mc Clain S., Bowman C., Fenandez-Rivas M., Ladics G.S., van Ree R., 2014. Allergic sensitization: food-and-protein-related factor. Clin. Transl. Allergy, 4 (1), 11–15.
Roberts W., Selitrennikoff C.P. 1990, Zeamatin, an antifungal protein from maize with membrane-permeabilizing activity. J. Gen. Microbiol., 136 (9), 1771–1778.
Salcedo G., Sánchez-Monge R., Barber D., Díaz-Perales A., 2007. Plant non-specific lipid transfer
proteins: an interface between plant defence and human allergy. BBA 1771 (6), 781–791.
Sinha M., Singh R.P., Kushwaha G.S., Iqbal N., Singh A., Kaushik S., Kaur P., Sharma S., Singh
T.P., 2014. Current overview of allergens of plant pathogenesis related protein families. Scientific World Journal Article ID 543195, 19.
Smole U., Bublin M., Radauer C., Ebner C., Breiteneder H., 2008. Mal d 2, the thaumatin-like allergen from apple, is highly resistant to gastrointestinal digestion and thermal processing. Int.
Arch. Allergy Immunol., 147 (4), 289–298.
Togawa A., Panzani R.C., Garza M.A., Kishikawa R., Goldblum R.M., Midoro-Horiuti T., 2006.
Identification of italian cypress (Cupressus sempervirens) pollen allergen Cup s 3 using homology and cross-reactivity. Ann. Allergy Asthma Immunol., 97 (3), 336–342.
Van Damme E.J., Charels D., Roy S., Tierens K., Barre A., Martins J.C., Rougé P., Van Leuven
F., Does M., Peumans W.J., 1999. A gene encoding a hevein-like protein from elderberry fruits
is homologous to PR-4 and class V chitinase genes. Plant Physiol., 119 (4), 1547–1556.
Wagner S., Breiteneder H., 2002. The latex-fruit syndrome. Biochem. Soc. Trans., 30, 935–940.
Yang X.T., Song J., Campbell-Palmer L., Walker B., Zhang Z., 2012. Allergen related gene expression in apple fruit is differentially controlled by ethylene during ripening. Postharvest Biol.
Technol., 63 (1), 40–49.
Yasmin N., Saleem M., 2014. Biochemical characterization of fruit-specific pathogenesis-related antifungal protein from basrai banana. Microbiol. Res., 169 (5–6), 369–37.
Biotechnologia 13 (1) 2014
20
M. Trzcińska
PATHOGENESIS RELATED PROTEINS AS THE SOURCES OF FRUITS
AND VEGETABLES ALLERGENS
Abstract. Food allergies affects from 4 to 6% of consumers. The most common allergycausing factors in food are allergic proteins, among which an important group are the socalled pathogenesis-related proteins (PR proteins). These proteins are commonly found in
plants and they are involved in defensive responses induced in plants by the parasites attack
or abiotic stress. This paper describes allergens occurring in fruits and vegetables, belonging to pathogenesis-related proteins. Brief description of these PR proteins, which include
proteins identified as food allergens. Also the phenomenon of allergen cross-reactivity between homologous food allergens and allergens present in pollen has been presented.
Key words: fruits and vegetables, food allergy, PR proteins, allergen cross-reactivity
Zaakceptowano do druku – Accepted for print: 30.03.2014
Do cytowania – For citation: Trzcińska M., 2014. Białka stresu roślinnego źródłem
alergenów występujących w owocach i warzywach. Acta Sci. Pol. Biotechnol., 13 (1),
13–20.
Acta Sci. Pol.