biologia roslinna py..

1. Peroksysomy:
- Organelle o przekroju owalnym, średnica – 0,2-1,7 um., otoczone pojedynczą błoną
- Jednorodna matriks z różnego rodzaju inkluzjami
- Brak DNA i rybosomów
- Nieautonomiczne organelle
- Obecność oksydaz w peroksysomach powoduje, że pobierają one tlen cząsteczkowy
Substrat zredukowany + FAD = substrat utleniony + FADH2
FADH2 + O2 = FAD + H2O2
Powstały nadtlenek wodoru jest rozkładany przez katalazę
2 klasy peroksysomów:
- Glioksysomy – główna funkcja to katabolizm kwasów tłuszczowych
- Peroksysomy liściowe – uczestniczą w procesie fotooddychania
Są jeszcze peroksysomy brodawek korzeniowych ( transport azotu)
I peroksysomy nie wyspecjalizowane- funkcje ochronne w metabolizmie komórki
Peroksysomy powstają poprzez podział już istniejących organelli
Powiększają się poprzez import białek ( błonowych i enzymów) do peroksysomów, importowane są też lipidy
Wspólne mechanizmy molekularne odpowiedzialne za import białek u wszelkich klas peroksysomów
Import białek do peroksysomów jest zależny od energii pochodzącej z hydrolizy ATP
Białka muszą być rozpoznawane przez receptory peroksysomowe, do tego służą sekwencje sygnałowe, w które białka są wyposażone np.
PTS 1 – w większości dojrzałych białek matriks peroksysomów i nie ulega proteolitycznemu odcięciu po transporcie do peroksysomu
Glioksysomy – głownie w bielmie i liścieniach nasion
- Przemiana zapasowych tłuszczów w cukry
- Zawierają enzymy konieczne do przeprowadzenia B-oksydacji kwasów tłuszczowych i cyklu glioksalowego
- Uczestniczą w tym cyklu także ciała olejowe, mitochondria, cytoplazma i plastydy
- Transport lipidów do glioksysomu, towarzyszy mu transport białek
- Transport przez glioksysomy enzymów cyklu glioksalowego – liazy cytrynianowej i syntazy jabłczanowej
- Metabolizm fosfolipidów uwalnianych z rozpadających się organelli
- Rozkładanie putyn ( enzymy katabolizmu puryn)
- Tu też powstają reaktywne formy tlenu
2. Przemiany białek i lipidów w ER
ER – główne miejsce syntezy i sekrecji lipidów ( eukariotyczny szlak biosyntezy), lipidów zapasowych ( triacyloglicerole) i lipidów błonowych
-
Synteza lipidów w obszarze gładkiego ER, wiąże się z jego znacznym przyrostem
miejsce ich deponowania – nasiona i ziarna pyłku, struktury gromadzące triacyloglicerole – oleosomy
pojedyncza wartswa fosfolipidów
Lipidy są syntezowane w ER i zatrzymywane na skutek swej hydrofobowowsci w błonie ER powodując powstanie pęcherzyka
Główne miejsce biosyntezy błon
Synteza glikoprotein, zatrzymywanie ich i akumulacja w ER ( ciałka białkowe)
Przepływ błon miedzy ER i AG
W ER białka są rozpuszczalne i pełnią swe funkcje w jego wnętrzu, czasem uciekają z ER na zewnątrz ( transport anterogradowy
białek), istnieje jednak system odzyskujący
Ciała białkowe są ostateczna forma deponowania białek zapasowych
Hydroliza białek zapasowych do aminokwasów z udziałem proteaz i hydrolaz
3. Budowa i funkcje jąderka.
-
-
Znaczna gęstość ( mało wody)
Duży polimorfizm
Zawiera rDNA, RNA oraz białka
Organizacja jąderka nie jest stała, zmienia się podczas cyklu komórkowego
Brak otoczki wokół jąderka
2 rodzaje heterochromatyny – przy błonie wewnętrznej i heterochromatyna z jąderkiem skierowana do środka jadra
Składniki: centra fibrylarne, składnik fibrylarny i granularny, matriks jąderkowa, wakuole jąderkowe i chromatyna przyjąderkowa
Centra fibrylarne – zawiera DNA kodujące rRNA, obszary o dużej przepuszczalności dla elektronów, zlokalizowane w składniku
fibrylarnym, mogą być homogenne ( małe i liczne z luźna chromatyna) lub heterogenne ( większe i mniej liczne ze skondensowana
chromatyna)
Składnik fibrylarny – stały element jąderka na obrzeżach center fibfrylarnych
Składnik granularny – najbardziej na zewnątrz, ziarnistości zawierające rybonukleoproteiny zaasocjowane ze składnikami
podjednostki rybosomów
-
DNA z centrum fibrylarnego przepisywane jest na 45S rRNA i cięte jest na 32s i 20 s, te z kolei dojrzewają i powstają 28s rRNA, 5,8 s
RRNA i 18 s rRNA,z dwóch pierwszych powstaje duża podjednostka
Organizator jąderkotwórczy NOR- widoczny w chromosomach metafazowych, rejon obejmujący przewężenie wtórne ( zawierające
chromatynę o nieznacznej kondensacji), w jąderku interfazowych zlokalizowany w centrach fibrylarnych.
Funkcje: synteza r RNA, podjednostek rybosomów
4. Związki obronne w wakuoli.
Rośliny syntetyzują związki zniechęcające do ich zjadania przez roślinożerców i mikroorganizmy. Powodują one gorzki smak lub nawet są
toksyczne.
Są to:
- Metabolity wtórne
- Lektyny, inhibitory proteaz, toksoalbuminy – oprócz roli obronnej stanowią także zapas azotu
- Po zranieniu lub infekcji następuje synteza białek obronnych tj. chitynaza czy inhibitory proteaz
- Białka takie maja mało metioniny i lizyny – zabezpieczenie przez roślinożercami
- Alkaloidy np. morfina u maku
- źywice fenolowe
- Terpanoidy
- Oligosacharydy
- Związki azotowe
- Poliaminy
5. Synteza w ścianie komórkowej hemicelulozy, kalozy, lignin, celulozy, pektyn i funkcja lignin (ZESZYT)
Biosynteza hemicelulozy:
- niejednorodna grupa polisacharydów; Grupa długich, liniowych polimerów cukrów( glukaniu,
manganu i ksylanu),
połączonych wiązaniami B-1,4- glikozydowymi
- ksyloglukany, ksylany, glukomannany, galaktany
- hemiceluloza jest niejednorodna i nie tworzy struktury krystalicznej; łańcuchy na ogół ułożone równolegle, połączone
wiązaniami wodorowymi.
Biosynteza lignin:
- Należy do związków fenolowych
- Budowane są przez monolignole, czyli alkohole: kumarylowy, koniferylowy i synapilowy połączone są wiązaniami
- W przypadku związków fenolowych, deaminacja fenyloalaniny przez enzym PAL zachodzi w cytoplazmie a sam enzym
zlokalizowany jest w cytoplazmie lub ER. Kolejne etapy szlaku biosyntezy lignin – szlaku fenylopropanoidów i biosynteza
monolignoli katalizowana jest przez enzymy błon i ER. Dalsza droga monolignoli do ścian jest nieznana. Prawdopodobnie transport
przez AG.
- 2 koncepcje odnośnie pochodzenia prekursorów ligniny:
o Produkowane przez kambium, stamtąd dyfundują do strefy różnicowania się elementów przewodzących i tam ulegają
konwersji;
o Prekursory ligniny są syntetyzowane w obrębie różnicujących się i ulegających lignifikacji komórek
LIGNIFIKACJA- uzupełnianie przez ligninę wolnych przestrzeni pomiędzy mikrofibrylmi; zaczyna się od najbardziej zewnętrznych warstw
ściany i rozciąga się na blaszkę środkową. Następnie obejmuje pierwotną ścianę i kolejne warstwy wtórnej ściany. Ściany wysycane
lignina stają się twarde i zwarte.
Celuloza – liniowy polimer cząsteczkę glukozy połączony wiązaniami 1,4 beta glikozydowymi.
Celuloza tworzy mikrofibryle, w której cząsteczki celulozy układają się równolegle, stabilizowane są przez wiązania wodorowe ( znaczna
odporność na rozciąganie)
Hemicelulozy maja strukturę rozgałęzioną, nie oddziałują tak silnie ze sobą jak celuloza, powiązane są z mikrofibrylami zapewniając
stabilność ścian ( przykład to ksyloglukan, ksylany)
Pektyny to polisacharydy blaszki środkowej, tu jest ich najwięcej, są silnie uwodnione i mocno wiążą Ca2+ ( homoglaktoronany). Mają
konsystencje żelu.
Miejsca syntezy składników ściany komórkowej to plazmolemma. Układ fibryli celulozowych jest zgodny z układem mikrotubul. Miejsca
produkcji związków wbudowywanych w ścianę to ER i aparat Golgiego.
Kalloza – polisacharyd, w którym reszty glukozowe połączone są wiązaniami beta 1,3 glizozydowymi, powierzchnia u roślin, szybko
syntetyzowana podczas uszkodzeń, zmian środowiska, zranień czy infekcji. Naturalnie występuje w rurkach sitowych. Jest substancja
kleista, która izoluje patogen od kontaktu z protoplastem. Często obserwuje się jej obecność w przegrodzie pierwotnej.
Najważniejszą rolę w biosyntezie ściany pełni AG, mniejsza ER i błona komórkowa.
Synteza prekursorów odbywa się w cytoplazmie, dojrzewanie składników ściany na zewnątrz protoplastu. Pomiędzy tymi dwoma
etapami szlak syntezy, modyfikacji i segregacji elementów ściany prowadzący do ER przez diktiosomy do błony komórkowej. Celuloza
jest syntetyzowana przez enzym syntetazę celulozy zlokalizowana w błonie komórkowej.
6. Charakterystyka białek enzym i stromie w ścianie komórkowej.
- Białka strukturalne
-
Biorą udział w tworzeniu struktury ścian komórkowych
-
Dzieli się je na 5 klas
białka bogate w hydroksyproline ( ekstensyny – HRGP)
białka bogate w prolinę (PRP)
Bialika bogate w glicynę (GRP)
lektyny
AGP- białka arabinogalaktanowe
Pierwsze 2 – uczestniczą w procesach rozwojowych, podczas zranień i infekcji przez patogeny
3- w ścianie te białka biorą udział w procesach rozwojowych, w cytoplazmie dochodzi do ich ekspresji w odpowiedzi na stres
4- zranienia, patogeny
5- zranienia, procesy rozwojowe
Enzymy:
Peroksydazy, lakkazy, oksydazy, inwertazy, kwaśne fosfatazy, pektynazy
Szczególny enzym – endotransglikozylaza ksyloglukanu – znacząca rola w regulacji wzrostu ścian komórkowych
Hydrolazy ( endo- i egzoglikozydazy) – pełnią funkcje modyfikujące, przystosowują strukturę ścian do warunków sygnalizowanych przez
dochodzące bodźce., Biorą udział w metabolizmie ścian komórkowych
7. Rola ściany w stresie f. obronne
Czynniki środowiskowe takie jak światło temperatura, prądy powierza zasolenie czy zanieczyszczenia wywierają wpływ na cala rosline.
Wiele czynników stresowych wywołuje zbliżone zmiany w ścianach komórkowych. Znacząca część genów kodujących białka strukturalne
ścian aktywowana jest w warunkach stresu.
- Występowanie specyficznych białek w ścianach komórek epidermy, które zapobiegają krystalizacji wody
- Warunki stresowe w ścianach wywołują szereg reakcji przystosowawczych
- Podczas stresu wzrasta poziom białek HRGP, jest zwiększona depozycja związków fenolowych
- Depozycja kalozy, regeneracja ścian i ich wzmocnienie ligninami lub suberynami oraz wydzielanie białek strukturalnych
- Mogą się w ścianie także odkładać związki toksyczne np. metale ciężkie. ( ładunek ujemny ścian)
8. Funkcje wakuoli
1. Wakuole jako lizosomy ( główny przedział lityczny komórki)
-
Bogaty zestaw hydrolaz niezbędnych do rozkładu białek, kwasów nukleinowych i glikozydów ( hydrolazy, esterazy, nukleazy,
peroksydazy) – uczestniczą w procesach starzenia i podczas kiełkowania, zranienie, infekcja
1.
Wakuola – przedział spichrzowy
-
gromadzenie barwników kwiatowych ( antocyjany, flawonoidy, betalainy)
wysokie stężenie nieorganicznych jonów , cukry, kwasy organiczne, aminokwasy
gromadzenie białek zapasowych i obronnych
2.
3.
4.
5.
6.
7.
8.
Zapewnia turgor – ciśnienie hydrostatyczne warunkujące mechaniczna stabilność rośliny
Wakuola jako regulator poziomu jonów nieorganicznych w cytoplazmie ( Ca2+)
Rola we wzroście objętości komórki
Kompartmentacja ksenobiotyków w wakuoli
Udział w biosyntezie etylenu, cukrowców. Przekształcanie metabolitów wtórnych
Transport przez tonoplast białek i enzymów
Transport substancji drobnocząsteczkowych
10. Jakie substancje dostają się do wakuoli i ich transport przez błony
Drobne i lipofilne cząsteczki ( O2, N2 czy benzen) --- swobodna dyfuzja
Polarne metabolity ( cukry, jony), cząstki obdarzone ładunkiem elektrycznym ( aminokwasy,
Inne kwasy) ---- migrują bardzo wolno na drodze swobodnej dyfuzji
Lipofilne barwniki ( czerwień metylowa, oranż akrydyny) ----- dyfuzja
Pobieranie jonów, cukrów, aminokwasów ----- kanały, przenośniki, pompy ( H+-Ppaza, H+- ATPaza)
Metabolity lipofilne ----- prosta dyfuzja ( alkaloidy)
Glikozydy oraz alkaloidy obdarzone ładunkiem ( 2-1,7 np. atropina) ----- przenośniki
Sugeruje się występowanie kanałów alkaloidowych w tonoplaście
Woda ----- akwaporyny
11. Jak w wakuoli mogą być gromadzone związki wbrew gradientowi stężeń?
- Wakuolarne stężenie jonów, cukrów a także związków obronnych i sygnałowych jest bardzo wysokie, musza przedostawać się do
wakuoli wbrew gradientowi stężeń
- Pompy H+-Ppaza, H+- ATPaza
- Gradient ten może zostać zużyty przez systemy wtórnego antyportu protonowego ( wtórne metabolity, ksenobiotyki)
A wiec : transport aktywny – pompy ATPazowe , ATPazy transportujące), transport aktywny drugiego rzędu – gradienty protonowe
generowane przez pompy H+-Ppaza, H+- ATPaza, wykorzystywane przez przenośniki antyportu protonowego
Może tez zachodzić mechanizm wychwytywania wbrew gradientowi stężeń:
- Przyłączanie wtórnych metabolitów do tanin lub polifosforanów
- Przyłączanie wtórnych metabolitów do białek
- Krystalizacja ( szczawian wapnia)
- Tworzenie kompleksów alkaloidów z kwasem mekonowym czy chelidonowym
12. Powstawanie i funkcja wakuoli litycznej i spichrzowej
Wakuole lityczne – biorą swój początek z sieci trans diktiosomu ( GERL), czyli związanego z aparatem Golgiego kompleksu, który obejmuje
fragment gładkiego ER uczestniczącego w wytwarzaniu lizosomów czy wakuoli ( tzw. częściowo okryte retikulum)
- Prowakuolarne rurki łączą się, powstają małe wakuole, które z czasem zlewają się w wakuole centralna
- Inny sposób powstawania wakuol to bezpośrednio z ER
wakuole spichrzowe powstają de novo z ER .
Oba rodzaje wakuol różnią się obecnością akwaporyn
Wakuole mogą zmieniać swoja postać w czasie różnicowania.
13. Funkcja wakuoli we wzroście kom
W zwiększających się komórkach prawie zawsze zwiększa się objętość wakuoli
Wakuole zajmują ponad polowe objętości komórki
Aby mogły się powiększać musza aktywnie akumulować roztwory i protony niezbędne do utrzymania wysokiego potencjału osmotycznego i
niskiego pH.
Tonoplast zawiera kilka systemów transportujących ( enzymy przenoszące protony – pompy protonowe, aktywne przenośniki cukrów i
jonów)
Pompy zakwaszają zawartość soku komórkowego i generują dodatni potencjał elektryczny od strony wewnętrznej tonoplastu
Wakuole pełnią funkcje wypełniacza przestrzeni komórki który wspiera powiększanie się komórki, aby utrzymać właściwy turgor konieczne
jest akumulowanie roztworów w rosnącej wakuoli tak aby osmolarnosć soku komórkowego była wysoka. Wzrost objetosci komórki jest,
zatem wywołany głównie przez powiększanie się wakuoli a mniej przez wzrost objętości cytoplazmy.
Mechanizm wzrostu komórki można wyjaśnić na podstawie kwasowej teorii wzrostu
Auksyna aktywuje pompy protonowe w błonie ----- obniża pH ściany --------- aktywacja ekspansyn--------- rozrywają one wiązania wodorowe
pomiędzy mikrofibtylami celulozy----- sztywność ściany maleje---- komórka może się powiększać
Teoria ta oparta jest na zagadnieniu wewnętrznego ciśnienia komórki, której wysoki poziom jest utrzymywany przez wakuole.
14. Plazmodesmy bud i funkcje
BUDOWA
Protoplazmatyczne połączenie między dwoma komórkami sąsiednimi, przechodzące w poprzek wspólnej ściany komórkowej. Otoczone
błoną plazmatyczną ciągłą z plazmolemmą. Plazmodesmy występują w obrębie blaszki środkowej najczęściej. Środkiem kanaliku przebiega
błonowa rurka zwana desmotubula, która jest przedłużeniem ER. Na błonie komórkowej zlokalizowane są białka plasmodesmalne ( gęste
ziarnistości). W plazmodesmach znajduje się tez kaloza, aktyna i miozyna ( stabilizatory). Plazmodesmy zaliczamy do apoplastu.
Przemieszczają się przez nie białka, czynniki transkrypcyjne a także białka wirusa podczas infekcji.
FUNKCJA:
a. Stanowi drogi najmniejszego oporu dyfuzyjnego dla cząsteczek, których rozmiar jest mniejszy niż graniczna wartość. Ich
funkcja jest tez pasywna wymiana substancji niskocząsteczkowych.
b. Możliwy jest tez transport cząsteczki większej niż średnica plazmodesmy- transport symplastowy.
c. Umożliwiają kontaktowanie się komórek.
Plazmodesmy wtórne- powstają w ścianach już istniejących, przekształcających się. Plasmodesmy są strukturami bardzo dynamicznymi,
potrafią się otwierać rozgałęziać. Przy przechodzeniu np. wirusów światło ich może się zwężać; łatwo ulegają zasklepianiu kalozą. Przy
transporcie mRNA biorą udział mikrofilamenty i miozyna. Plazmodesmy nie występują w komórkach zwierzęcych.
15. Porównanie cytoplazmy Procaryota i Eucaryota
Cytoplazma u Prokaryota: brak cytoszkieletu, brak ruchu wewnątrzkomórkowego, brak endo- i egzocytozy, niewiele organelli (
nukleoid,mezosomy, tylakoidy, rybosomy 70s), DNA w cytoplazmie kuliste, tylko egzony; transkrypcja, translacja w cytoplazmie; prosty
podział kom. i nukleoidu; metabolizm aerobowy lub anaerobowy
Eucaryota: cytoszkielet ( mikrotubule, mikrofilament, filamenty pośrednie), ruchy cytoplazmy, endo i egzocytoza, wiele organelli; DNA w
jądrze, b. długie, liniowe( egzony+introny);transkrypcja-jądro, translacja-cytoplazma;mitoza, mejoza, wrzeciona podziałowe; metabolizm
aerobowy .
16.
Funkcje cis i trans AG
Diktiosom- struktura o silnie zaznaczonej polarności. Cis jest wklęsła, trans wypukła.
W kierunku cis – wzrasta osmofilność błony, wzrasta zawartość cystern, ich średnica i liczebność pecherzyków na brzegach.
Trans AG – rozgałęziony system błon tworzących pęcherzyki, które mogą być okryte klatryna. Funkcja – sortowanie i opakowywanie
produktów szlaku wydzielniczego, przebudowa białek, tworzą się pęcherzyki związane z proteoliza białek, segregacja białek wydzielniczych i
błonowych.
17. Rola pęcherzyków w AG w transp wew. kom
Bierze on udział w procesie przepływu błon. Transport glikoprotein i polisacharydów za pomocą pęcherzyków z miejsc ich syntezy ( ER, AG)
do miejsc przeznaczenia. Bierze on początek w ER, dalej AG i kończy się w błonie lub tonoplaście. Niemal wszystkie wydzielane substancje i
błony musza przejść przez AG, może funkcjonować jako dawca jak i biorca błon. Białka dostraja się do Ag za pomocą szlaku sekrecyjnego z
ER. Wędrują one w kierunku cis – trans i tu następuje ich sortowanie i opakowywanie produktów szlaku wydzielniczego, przebudowa
białek, tworzą się pęcherzyki związane z proteoliza białek, segregacja białek wydzielniczych i błonowych. A następnie kierowane są do
wakuoli lub ściany komórkowej. W transporcie tym uczestniczą pęcherzyki zaopatrzone na zewnątrz w białka – klatryna, takie kierowane są
do wakuoli, a te, które zaopatrzone są z innymi białkami tzw. COP kierowane są do ściany komórkowej.
18. Pojęcia kalmodulina ubikkwityna białko opiekuńcze
Kalmodulina – najpowszechniej występujące w przyrodzie białko wiążące jony wapnia. Jest niskocząsteczkowym, kwaśnym, termostabilnym
polipeptydem. Wraz z H1 uważane za najbardziej konserwatywne bialko. Posiada 4 miejsca wiążące jony Ca określane jako motyw rak.
Domeny te zbudowane są z dwóch odcinków alfa-helikalnych połączonych pętlą zawierająca 6 reszt aminokwasowych, których grupy
funkcyjne uczestniczą w tworzeniu wiązań koordynacyjnych z jonami wapnia. Po przyłączeniu Ca następują zmiany konformacyjne,
wydłużanie się alfa- helis, wzrost hydrofobowości. Po związaniu się, co najmniej 3 jonów wapnia białko staje się aktywne, czyli może wiążąc
się z różnego rodzaju białkami docelowymi. Jest to białko cytoplazmy.
Ubikwityna – białko będące niezbędnym czynnikiem do zależnej od ATP proteolizy pozalizosomalnej. Duże, globularne, niemal
wszechobecne białko niehistonowe. Łączy się potranslacyjnie charakterystycznymi wiązaniami izopeptydowymi z histonami H2A i H2B,
stanowiąc ich mikromodyfikacje. Występowanie ubikwitynowanym histonów jest regulowane w czasie i przestrzeni.
Białka opiekuńcze - - chaperony - białka umożliwiające prawidłowe potranslacyjne zwijanie się łańcuchów białkowych, uczestniczą w
stymulacji procesów naprawczych. Do tych białek należą białka stresowe tj. białka szoku cieplnego (HSP).Mogą stabilizować strukturę
innych białek, błon, chromatyny. Maja znaczenie ochronne.
19. Budowa i funkcja białek strukt bł. kom
Białka powierzchniowe sa luźno związane z dwuwarstwą lipidową, wiążą się silami elektrostatycznymi z polarnymi grupami fosfolipidów lub
białek integralnych. Białka integralne dzieli się na kilka podtypów, ich fragmenty mogą wystawać na jedna stronę błony lub przenikać przez
dwuwarstwe. Zwykle N- końcowy fragment polipeptydu po zewnętrznej a domena C-koncowa po wewnętrznej błonie. Wiele białek
błonowych ulega glikozylacji.
Występują m.in. w roli:
Receptorów - spełniają rolę w kontaktowaniu się komórki ze światem zewnętrznym, endocytozach i wielu innych;
Enzymów - jak kompleksy białkowe syntetyzujące celulozę w komórkach roślinnych lub pompa sodowo-potasowa
Białka wiążące komórkę z innymi komórkami bądź elementami macierzy zewnątrzkomórkowej
Białka uczestniczące w transporcie - kanały, przenośniki, pomp
20. Budowa receptora błonowego.
Pierwszy receptor roślinny – białko ZmPK1 ( u kukurydzy)
3 domeny: receptorowa, transbłonowa, cytoplazmatyczna, posiadająca aktywność kinazy białkowej. ( Wykazuje aktywność kinazy
serynowo-treoninowej), – dlatego roślinne kinazy białkowe nazwano --- kinazami receptoropodobnymi.
Na postawie domeny receptorowej można je podzielić na kilka grup:
- I – najliczniejsza – ma w tej części reszty leucynowe
- II – zawierają sekwencje aminokwasowe podobne do glikoprotein typu S.
- Na te receptory działają białkowe cząsteczki sygnałowe np. systemina
- Przez receptory zachodzi transdukcja sygnału przez błonę komórkową.
21. Różnice w budowie i funkcji białek histonowych (rdzeniowych i nierdzeniowych)
Histony – białka zasadowe, ściśle połączone z DNA jądrowym.
5 klas histonów ( podział ze względu na stosunek ilościowy lizyny do argininy):
- Bardzo bogate w lizynę – H1
- Umiarkowanie bogate w lizynę – H2A i H2B
- Histony bogate w argininę – H3 i H4
Najbardziej zmienny jest histon H1, który jest specyficzny gatunkowo i tkankowo.
Ilość tego histonu ulega redukcji podczas takich procesów jak kiełkowanie nasion czy wzmożona transkrypcja. Bierze on udział w regulacji
aktywności genów i w kondensacji włókien chromatynowych.
Wpływa na kondensacje chromatyny w zależności od NaCl, łączy się lawinowo z DNA, ma warianty sekwencyjne 6-9. Ulega modyfikacjom
potranslacyjnym.
Histony rdzeniowe tworzą oktamer, na który nawinięty jest prawie 2x DNA. Połączenie DNA z histonami rdzeniowymi ogranicza dostęp
białkowych regulatorów transkrypcji do promotorów.
22. Pojęcia: heterochromatyna. Euchromatyna, telomer NOR
Heterochromatyna - stanowi 80% zawartości chromatyny w jądrze. Jest bardzo skondensowana. Jest nieaktywna genetycznie, tzn.
chwilowo lub na stałe nie wykorzystywana w procesie transkrypcji. Wyróżnia się jej 2 główne typy: fakultatywna, konstytutywna
(konstytucyjna).
Heterochromatyna fakultatywna to materiał euchromatynowy, którego genetyczna aktywność została fizjologicznie stłumiona, ale, w
którym występują geny kodujące.
Heterochromatyna konstytutywna to heterochromatyna obecna w tych samych miejscach w chromosomach homologicznych. Replikuje się
w późnej fazie S cyklu komórkowego.
Euchromatyna to rozluźniona forma chromatyny. Zawiera głównie geny aktywne transkrypcyjnie. W wyniku kondensacji euchromatyny
dochodzi do powstania chromatyny zwartej (heterochromatyny), która w okresach wzmożonej aktywności transkrypcyjnej może ponownie
przekształcać się (dekondensować) w chromatynę luźną.
W euchromatynie występuje większa zawartość białek niehistonowych (fosfoprotein) i RNA oraz znaczniejsza aktywność matrycowa, niż w
heterochromatynie przy prawie jednakowej ilości histonów.
Telomer - element strukturalny chromosomu zapewniający mu stabilność. Każdy chromosom ma dwa telomery umiejscowione na jego
końcach. Fragment chromosomu, który zabezpiecza go przed uszkodzeniem podczas kopiowania. Telomer skraca się podczas każdego
podziału komórki odliczając czas do jej śmierci. Telomer zbudowany jest z kilku tysięcy zasad nukleinowych i związanych z nimi białek.
Sekwencja nukleotydów w telomerze jest niezmienna i powtarzalna. Telomer ma cztery zasadnicze funkcje:
Ochronę końca chromosomu przed uszkodzeniem lub nieprawidłową rekombinacją,
Umożliwienie całkowitej replikacji chromosomu,
Nadzorowanie ekspresji genów,
Wspomaganie organizacji chromosomów w trakcie podziałów komórki.
NOR – region chromosomu zawierający tandemowo ułożone kopie genów rRNA. Tu tworzy się jąderko w czasie interfazy. W jego obrębie
występują kwaśne białka argyrofilne budujące podjednostkę polimerazy I, jest to białko regulatorowe w transkrypcji, zasocjowane w
centrum fibrylarnym jąderka i ze strefa fibrylarna.
23. Budowa i działanie pompy wapniowej
Pompa wapniowa (Ca2+-ATPaza)
Układ wykorzystujący swobodną energię uwolnioną w procesie hydrolizy ATP do transportu jonów wbrew gradientowi stężeń
Wysokie powinowactwo do Ca2+, ale stosunkowo małej pojemności (pracuje dokładnie, ale powoli)
Wymaga obecności Mg2+
Hydroliza 1 ATP pozwala na przesunięcie 2 Ca2+
Może być związana z kalmoduliną
Zahamowany przez inhibitory metabolizmu tkankowego
Bardzo duża rola w siateczce sarkoplazmatycznej.
Przywracający i utrzymujący małe stężenie jonów wapniowych w cytoplazmie komórki.
24. Białka biorące udział w regulacji wapnia w komórce
Kalmodulina – aktywowana przez jony Ca fosforyluje liczne białka w komórce ( cyklaza guanylowa, adenylowa, kinazy DNA) powodując
zmiany ich aktywności biologicznej oraz zmiany struktury cytoszkieletu.
Aneksyny – białka cytoplazmatyczne, wiążące się z anionowymi fosfolipidami w obecności małych stężeń wapnia. Występuje w formie
rozpuszczalnej lub związanej z błonami mitochondriów czy chloroplastów. Uczestniczą w homeostazie jonów wapnia, maja zdolność do
tworzenia kanałów wapniowych, modyfikują ich aktywność uwalniając jony wapnia z ER i mitochondriów.
Ubikwityna – kofaktor w wewnątrzkomórkowej nielizosomalnej degradacji białek zależnej od ATP. Pełni funkcje związane z posyntetyczna
odwracalna modyfikacja białek, podczas której wiąże się kowalencyjnie z określonym białkiem, potrzebna jest do tego energia. Jest to
ubikwitynacja.
Białka stresowe – m.in. chaperony (patrz wyżej)
25. Przedziały kom biorące udział w procesie regulacji poziomu wapnia
Cytoplazma – te wszystkie białka opisane wyżej
ER – regulacja poziomu jonów Ca w cytoplazmie. Wraz z ciałkami wapniowymi uważana za jeden z głównych przedziałów komórki, w
których znajduje się wapń. Błona ER zawiera 3 główne białka:
-
ATPazy pompujące cytozolowy Ca2+ do wnętrza ER
Białka o wysokiej zdolności wiązania Ca2+ takie jak kalsekwestryna i kalretikulina – utrzymują wapń w ER.
Kanały jonowe aktywowane chemicznym związkiem sygnałowym ( wapniem, IP3)
Zmiana stężenia tego jonu w określonym miejscu może modulować różne procesy ( zlewanie się pęcherzyków, restrukturyzacja
cytoszkieletu)
O kluczowym znaczeniu regulacji jonów wapnia w komórce roślinnej świadczy ruch cytoplazmy, który jest bardzo wrażliwy na
wewnątrzkomórkowe stężenie tego jonu ( podwyższony poziom powoduje obniżenie lepkości cytoplazmy).
ER może tez pełnić ważna role w odpowiedzi komórki na lokalny wzrost Ca spowodowany zranieniem, ekspozycja na niska temperaturę lub
inny stres. Korowe ER można wiec traktować jako druga linie obrony.
26. Budowa i funkcjonowanie wrzeciona kariokinetycznego podczas kariokinezy
W profazie procesów podziałowych mikrotubule stanowiące podczas interfazy część cytoszkieletu ulęgają depolimeryzacji i razem z
tubulina syntetyzowana w fazie G2 są materiałem dla tworzenia wrzeciona kariokinetycznego. Jest to struktura dwubiegunowa,
początkowo tworząca się na zewnatrz jadra. Nie są znane struktury, które tak jak centriole u glonów i w komórce zwierzęciej wspomagały
proces tworzenia wrzeciona. W prometafazie mikrotubuke wrzeciona przesuwają się do obszaru jadra. Łączą się z kinetochorami
chromosomów ( włókno kinetochorowe). Występują tez włókna niekinetchorowe. W metafazie centromery wraz z kinetochorami
chromosomów znajdują się w płaszczyźnie równikowej wrzeciona ( płytka metafazowa).W anafazie dochodzi do połączenia chromatyd
siostrzanych z przeciwnymi biegunami wrzeciona i ułożenie centromerów w płaszczyźnie równikowej. W telofazie wrzeciono
kariokinetyczne zanika.
27. Programowana śmierć komórki
Selektywna eliminacja komórek jest warunkiem koniecznym prawidłowego przebiegu rozwoju roślin. Odgrywa ona istotna role w
embriogenezie i homeostazie dojrzałych organów. W pewnych przypadkach degradacja protoplastu umożliwia prawidłowe funkcjonowanie
martwych elementów komórki. Apoptoza nie jest forma śmierci komórek a pojawiające się zmiany określa się jako apoptosis-like. W
unicestwianiu komórek roślinnych uczestniczą procesy autolizy i autofagii. Śmierć komórek może mieć podłoże patologiczne lub być
elementem genetycznie zaprogramowanego programu eliminacji.
Wyróżniamy 2 formy umierania komórek: fizjologiczna i patologiczna.
1) Fizjologiczna Element genetycznego programu realizowany podczas rozwoju i morfogenezy organizmu w celu kontroli liczby komórek i /oraz usuwania
uszkodzonych komórek niezdolnych do wypełniania właściwych funkcji i potencjalnie szkodliwych dla innych komórek. Zachodzi także
podczas starzenia się organizmu i w odpowiedzi na infekcje mikroorganizmami patologicznymi jako tzw. reakcja nadwrażliwości. Ta forma
eliminacji nosi nazwę programowanej śmierci komórki PCD.
2) Patologiczna
Nekroza, zachodzi w sposób przypadkowy, zwykle w wyniku mechanicznego uszkodzenia tkanki lub silnych czynników stresowych:
niedotlenienie, utrata równowago osmotycznej.
28. Narysuj typy jąder i opisz je
29. Gdzie zachodzi proteoliza?
PROTEOLIZA
Rozkład białek pod wpływem enzymów hydrolitycznych (proteaz) na peptydy i aminokwasy; p. zachodzi w każdej komórce (p.
wewnątrzkomórkowa), utrzymując równowagę między białkami komórkowymi a aminokwasami i peptydami; pod wpływem proteaz są
również rozkładane białka spożywane z pokarmem.
Zachodzi w:
-
Systemy dużego kompleksu enzymów proteolitycznych – proteasomy o stałej sedymentacji 20s i 26 s. Zlokalizowane w jadrze
komórkowym i cytoplazmie. Z nimi związane białko ubikwityna – proteoliza pozalizosomalna
Proteoliza lizosomalna – zachodzi w lizosomach ( szereg enzymów) i wakuoli. ( to pytanie nie jest kompletnie rozwieniete