WYDZIAŁ CHEMICZNY POLITECHNIKI GDAŃSKIEJ Kierunek

WYDZIAŁ CHEMICZNY POLITECHNIKI GDAŃSKIEJ
Kierunek Biotechnologia
Specjalność: Biotechnologia molekularna
Nazwa przedmiotu Chemia białek i kwasów nukleinowych
Kod
Semestr
VII
Godziny
2
w
Punkty ECTS
c
l
p
BT 43.1.7
BM
3
s
Sposób zaliczenia
egzamin
Katedra Mikrobiologii
dr inż. Rafał Piątek
Odpowiedzialny (a)
Przedmioty poprzedzające:
Wymagania wstępne:
Biochemia, Chemia fizyczna
Założenia i cele przedmiotu:
Wykład ma na celu wyjaśnienie molekularnych podstaw budowy i funkcjonowania białek i
kwasów nukleinowych.
Metody dydaktyczne: prezentacje na foliach, kolokwia, dyskusja.
Treści programowe**:
1. Własności fizykochemiczne aminokwasów: charakterystyka reszt bocznych, chiralność aminokwasów,
dlaczego białka zbudowane są z α-aminokwasów. Ugrupowanie peptydowe – struktura elektronowa, definicja
kątów torsyjnych φ, ψ oraz ω. Dopuszczalne wartości kątów torsyjnych φ oraz ψ w łańcuchu
polipeptydowym - wykres Ramachandrana.
2. Struktury drugorzędowe białek jako efekt optymalizacji oddziaływań bliskiego zasięgu: wiązania wodorowe,
oddziaływania VdW, oddziaływania hydrofobowe. Systematyka struktur II-rzędowych: α-helisa
prawoskrętna, α-helisa typu 310, α-helisa typu π, β-kartka równoległa, β-kartka antyrównoległa, β-kartka typu
mieszanego, struktury pętlowe. Moment dipolowy α-helisy, wewnętrzny skręt struktur typu β-kartka.
3. Oddziaływania pomiędzy strukturami II-rzędowymi w białkach jako efekt optymalizacji powierzchni
kontakty. Oddziaływania α-helisa/α-helisa – dopasowanie typu „knobs in the holes” oraz „ridges in the
grooves”, β-kartka/ β-kartka, β-kartka/ α-helisa.
4. Metody reprezentowania struktur II-rzędowych w strukturach białkowych na przykładzie programu VMD.
Racjonalne projektowanie prezentacji białkowych. Schemat topologiczny jako metoda obrazowania struktury
III-rzędowej białek.
5. Motywy – czyli struktury super II-rzędowe stanowiące powtarzające się jednostki strukturalne białek.
Domena białkowa podstawowa jednostka funkcjonalna i stabilna jednostka strukturalna białek.
6. Struktura III-rzędowa białek - domeny/białka zbudowane wyłącznie z α-helis. Domeny typu „coilde-coils” np.
czynnik transkrypcyjny GCN4, fibrynogen; domeny typu kłębek czterech α-helis (ang. four-helix bundle) np.
cytochrom b562, białko Rop. Inne struktury α-helikalne: hemoglobina – strukturalne podstawy anemii
sierpowatej, bakteryjna muramidaza.
7. Struktura III-rzędowa białek - dmeny/białka zbudowane z α-helis oraz β-kartek. Struktura typu równoległej
α/β-beczki opartej na motywie TIM np. izomeraza triozofosforanowa, mutaza metylomalonylo-koenzymu A,
kinaza pirogronianowa. Struktury typu skręconej otwartej α/β-kartki – metoda wyznaczania centrum
aktywnego enzymu na podstawie identyfikacji motywu Rossmana np. liczne enzymu szlaku glikolizy.
Struktury typu α/β- siodła np. inhibitor rybonukleazy.
8. Struktura III-rzędowa białek – domeny zbudowane wyłącznie z struktur typu β. Domeny/białka typu
antyrównoległej β-beczki np. białko wiążące retinol RBP, SOD. Domeny/białka zawierające motyw klucza
greckiego oraz motyw „jelly roll”. Białka neuramidazy oraz hemaglutyniny wirusa grypy jako przykład
struktur zawierających motywy antyrównoległej β-kartki oraz „jelly roll”. Podstawy strukturalne zmienności
receptorowej hemaglutyniny wirusa grypy – fenomen szczepów pandemicznych.
9. Termodynamiczne podstawy stabilności białek. Efekt hydrofobowy w białkach jako potencjalna siła
napędowa procesu fałdowania białek. Specyficzne własności termodynamiczne białek: ΔH, ΔS oraz ΔCp.
Podstawy termostabilności białek. Fenomen denaturacji białek w niskich temperaturach. Charakterystyka
termodynamiczna białek przy pomocy mikrokalorymetrii różnicowej DSC – bezpośredni pomiar Cp. Analiza
van’t Hoffa jako kryterium odwracalności procesu denaturacji białka.
10. Kwasy nukleinowe – budowa i funkcja.
11. Rybozymy – budowa, mechanizm działania, zastosowanie.
12. Chemiczna synteza peptydów i kwasów nukleinowych.
WYDZIAŁ CHEMICZNY POLITECHNIKI GDAŃSKIEJ
Kierunek Biotechnologia
Specjalność: Biotechnologia molekularna
Wykaz literatury podstawowej i uzupełniającej:
A.Fersht, Structure and Mechanism in protein science, Freeman 2000.
A.Cooper, Biophysical Chemistry, RSC 2004.
C.Branden & J.Tooze, Introduction to protein structure, Garland 1999.
Warunki zaliczenia przedmiotu:
egzamin