Zapisz jako PDF

Spis treści
1 Zadanie 1
1.1 A
1.2 B
1.3 C
1.4 D
2 Zadanie 2
3 Zadanie 3
4 Zadanie 4
Zadanie 1
Jeden z aminokwasów — glutamina — odgrywa kluczową rolę w metabolizmie azotu. Toksyczny
amoniak powstający w przemianach aminokwasów w różnych tkankach reaguje z kwasem
glutaminowym, prowadząc do powstania glutaminy. Enzym, katalizujący tę reakcję to syntetaza
glutaminowa.
A
Oblicz stałą równowagi dla reakcji:
kwas glutaminowy + NH3 ↔ glutamina + H2O
Entalpie swobodne tworzenia ΔG° kwasu glutaminowego, amoniaku oraz glutaminy w warunkach
standardowych (T = 298 K, p = 1 atm, pH 7, siła jonowa 0.25 M) wynoszą odpowiednio -372,16
kJ/mol, 82,94 kJ/mol, -120,36 kJ/mol.
B
W warunkach fizjologicznych stężenie amoniaku wynosi około 10 mM. Oblicz stosunek stężenia
glutaminy do stężenia kwasu glutaminowego w warunkach równowagi. (Stężenie H2O przyjmij się
równe 1 — stężenie wody praktycznie nie ulega zmianie podczas reakcji).
C
W warunkach fizjologicznych glutamina jest syntetyzowana poprzez sprzężenie hydrolizy ATP z
powyższą reakcją:
kwas glutaminowy + NH3 + ATP ↔ glutamina + ADP + Pi
Oblicz ΔG° oraz stałą równowagi dla tej reakcji w warunkach standardowych. Entalpie swobodne
tworzenia ATP, ADP i Pi wynoszą odpowiednio -2097,89 kJ/mol, -1230,12 kJ/mol i -1059,49 kJ/mol.
D
Załóż, że stężenia amoniaku i fosforanu wynoszą około 10 mM, a [ATP]/[ADP] = 1. Jaka jest wartość
stosunku stężeń [kwas glutaminowy]/[glutamina] w warunkach równowagi? Jaka powinna być
wartość tego stosunku, aby reakcja zaszła spontanicznie? Wszystkie obliczenia przeprowadź dla T =
298 K. Wartość stałej gazowej R = 8,314 J/mol·K = 1,98 cal/mol·K.
Zadanie 2
Z eksperymentu ITC prowadzonego w temperaturze 30°C wyznaczono wartość stałej dysocjacji dla
oddziaływania dwóch białek Kd = 24,5 μM oraz zmianę entalpii dla reakcji asocjacji
. Oblicz wartość ΔG oraz czynnika entropowego ΔS dla tego procesu.
Wyniki wyraź w joulach i kaloriach. Określ typ sterowania reakcji (sterowana entalpowo, entropowo,
entalpowo-entropowo).
Zadanie 3
Jak wiele wiązań musi powstać między białkiem a ligandem, aby stała dysocjacji kompleksu Kd w
temperaturze 298 K wynosiła 1 nM? Przyjmij, że energia wiązania wodorowego wynosi -3 kcal/mol,
wiązania jonowego -5 kcal/mol, a wiązania van der Waalsa -0,2 kcal/mol.
Zadanie 4
Stała asocjacji kompleksu dwóch białek biorących udział w procesie inicjacji translacji — eIF4E i
4EBP — wynosi
. Stała ta maleje do wartości
jeśli z eIF4E,
zamiast białka 4EBP pełnej długości, wiąże się krótki fragment 4EBP (17 reszt aminokwasowych).
Czy w kompleksie zawierającym 4EBP pełnej długości istnieje więcej kontaktów
międzycząsteczkowych stabilizujących kompleks w porównaniu z kompleksem zawierającym peptyd?
Odpowiedź uzasadnij. Obie stałe asocjacji wyznaczono w 20 °C.