2. białka - Dorota Papciak
advertisement
2. BIAŁKA 2.1.BUDOWA I PODZIAŁ BIAŁEK Białka są zasadniczymi składnikami struktury komórkowej. Zawartość białka u dorosłego człowieka wynosi 56%, w przypadku bakterii 50%. Białka mogą stanowić materiał zapasowy (bakterie, grzyby). Jednak przeważająca ilość białek ustrojowych jest biologicznie czynna głównie jako enzymy, hormony i przeciwciała. Podstawowym elementem strukturalnym białek są łańcuchy polipeptydowe zbudowane z różnych α-aminokwasów. Wszystkie białka zbudowane są z 20 standardowych aminokwasów.W każdym aminokwasie występują dwie grupy funkcyjne decydujące o właściwościach tej grupy związków: grupa aminowa –NH2 i karboksylowa –COOH. Grupa aminowa nadaje aminokwasom charakter zasadowy, a karboksylowa – kwasowy. Z tego względu w roztworach wodnych aminokwasy zachowują się jak amfotery. węgiel α grupa aminowa grupa karboksylowa łańcuch boczny Centralny węgiel połączony jest z czterema różnymi podstawnikami, co powoduje, że jest on asymetryczny. Związane jest to z dwoma możliwymi ułożeniami grup otaczających węgiel. izomer „D” izomer „L” Te dwie formy nazywa się izomerami optycznymi. W przestrzeni trójwymiarowej nie jest możliwa zamiana ich w siebie bez zniszczenia struktury. Są one wzajemnymi odbiciami lustrzanymi. Wszystkie aminokwasy spotykane w organizmach żywych występują w formie l. Dlatego, mówiąc o nich, pomija się ten element w nazwie: np. zamiast o l-alaninie mówi się aminokwasów o alaninie. Amfoteryczność aminokwasów warunkuje ich właściwości buforujące. Przy odpowiednim doborze pH ilość grup ujemnych i dodatnich jest sobie równa i zachodzi wówczas stan cząsteczki zwany punktem izoelektrycznym. Punkt izoelektryczny –jest to taka wartość pH, w której liczba grup dodatnich i ujemnych aminokwasu jest sobie równa (stężenie jonu obojnaczego jest największe). W roztworze o pH=7 (obojętnym) aminokwasy występują w formie jonów obojnaczych. Grupa aminowa posiada ładunek dodatni (NH3+), a grupa karboksylowa ujemny (COO-). Taką formę nazywamy jonem obojnaczym. Gdy pH otoczenia ulegnie zmianie, zmienia się też stan jonizacji cząsteczki aminokwasu. Wraz ze wzrostem pH (zmniejszenie stężenia jonów H+), zaczyna przeważać forma o niezjonizowanej grupie NH3. Gdy pH ulega obniżeniu (wzrost stężenia H+), grupa aminowa ulega jonizacji, podczas, gdy grupa karboksylowa przyjmuje formę COOH. forma przeważająca w pH 1 forma przeważająca w pH 7 forma przeważająca w pH 11 W białkach występuje zestaw 20 podstawowych aminokwasów. Ten zestaw jest jednolity dla całego świata ożywionego. Choć spotkać można również aminokwasy spoza podstawowej dwudziestki, są one głównie efektem modyfikacji posttranslacyjnych. Aminokwasy różnią się jedynie łańcuchami bocznymi (R) - reszta elementów pozostaje niezmieniona. Grupy boczne różnić się mogą: kształtem wielkością ładunkiem elektrycznym reaktywnością zdolnością do tworzenia wiązań wodorowych i hydrofobowych. Biorąc pod uwagę właściwości grupy R, aminokwasy można podzielić na: Hydrofobowe i hydrofilowe, a w obrębie tej grupy dodatkowo na kwasowe, zasadowe i nienaładowane. Ze względu na charakter i budowę grupy R rozróżniamy siedem głównych grup: 1. Aminokwasy alifatyczne 2. Aminokwasy zawierające grupę hydroksylową 3. Aminokwasy siarkowe 4. Aminokwasy aromatyczne 5. Aminokwasy amidowe 6. Aminokwasy kwasowe 7. Aminokwasy zasadowe Aminokwasy alifatyczne W tej grupie aminokwasów łańcuch boczny stanowi łańcuch alifatyczny, który może być rozgałęziony lub nierozgałęziony. Do tej grupy zaliczamy glicynę, alaninę, walinę, leucynę, izoleucynę oraz prolinę. alanina walina leucyna izoleucyna prolina Aminokwasy zawierające grupę hydroksylową Aminokwasy te zawierają grupę hydroksylową podstawioną w miejsce wodoru przyłączonego do pierwszego atomu węgla w podstawniku. W grupie tej wymienić możemy serynę i treoninę. Obecność grupy hydroksylowej w łańcuchu bocznym sprawia, że aminokwasy te wykazują charakter polarny. seryna treonina Aminokwasy siarkowe W tej grupie aminokwasów w łańcuchu bocznym obecna jest siarka. Zaliczamy do nich metioninę oraz cysteinę. cysteina metionina Aminokwasy aromatyczne Aminokwasy aromatyczne posiadają w łańcuchu bocznym pierścienie aromatyczne. Należą do nich fenyloalanina, tyrozyna i tryptofan. Aminokwasy te dzięki obecności pierścieni aromatycznych wykazują właściwości hydrofobowe. fenyloalanina Aminokwasy amidowe tyrozyna tryptofan Aminokwasy tej grupy posiadają zmodyfikowaną grupę karboksylową, w której grupa hydroksylowa została zastąpiona grupą amidową. Wśród aminokwasów tej grupy wyróżnić możemy asparaginę i glutaminę. asparagina glutamina Aminokwasy kwasowe Wykazują one odczyn kwaśny, co spowodowane jest obecnością dodatkowej grupy karboksylowej. Zaliczamy do nich kwas asparaginowy oraz kwas glutaminowy. kwas asparaginowy kwas glutaminowy Aminokwasy zasadowe Obecność dodatkowej grupy aminowej sprawia, że aminokwasy te wykazują odczyn zasadowy. Do grupy tej zaliczamy lizynę, argininę i histydynę.Grupy aminowe łańcuchów bocznych tych aminokwasów w wodzie ulegają z kolei protonowaniu i uzyskują ładunek dodatni, stąd zaliczamy je do aminokwasów zasadowych lizyna arginina histydyna Dwie cząsteczki aminokwasu mogą w reakcji kondensacji wytworzyć dipeptyd, łącząc się wiązaniem peptydowym i wydzielając cząsteczkę wody. -H2O dipeptyd Peptydy, białka, a ogólniej wiązanie peptydowe HOOC-C-NH-(C=O)-C-NH ulegają barwnej reakcji biuretowej. 2.2. STRUKTURY BIAŁKA STRUKTURA PIERWSZORZĘDOWA Białka są naturalnymi produktami zbudowanymi z reszt aminokwasowych, połączonych w łańcuchy polipeptydowe o masie (umownie) powyżej 10 000. Podstawowa struktura cząsteczki białka, nazywana strukturą pierwszorzędową określona jest sekwencją aminokwasów tworzących łańcuch polipeptydowy o podstawowym schemacie: STRUKTURA DRUGORZĘDOWA To regularne pofałdowanie regionów łańcucha polipeptydowego. Mamy tu dwie konformacje: α helisa i struktura β. W helisie alfa aminokwasy ustawiają się tak, że tworzą spiralę. Wszystkie łańcuchy boczne aminokwasów znajdują się na zewnątrz helisy. Wiązanie, które stabilizuje tę strukturę to wiązanie wodorowe występujące między tlenem grupy karboksylowej jednego aminokwasu a wodorem grupy aminowej aminokwasu drugiego w tym samym łańcuchu polipeptydowym. W strukturze beta również wiązanie wodorowe umożliwia istnienie takiej konformacji białka, jednak tu wiązanie to występuje między wiązaniami peptydowymi różnych łańcuchów polipeptydowych. Płaskie wiązanie peptydowe sprawia, że struktura beta ma postać pofałdowanej kartki, gdzie łańcuchy boczne aminokwasów znajdują się powyżej lub poniżej jej płaszczyzny. Łańcuchy sąsiadujące ze sobą mogą być równoległe lub antyrównoległe. STRUKTURA TRZECIORZĘDOWA Dotyczy przestrzennego ułożenie aminokwasów, zarówno odległych od siebie w sekwencji liniowej, jak i tych, które ze sobą sąsiadują. Ta konformacja białka jest utrzymywana przez siły elektrostatyczne, wiązania wodorowe i jeśli obecne kowalencyjne wiązania dwusiarczkowe. STRUKTURA CZWARTORZĘDOWA Dotyczy białek, które mają więcej niż jeden łańcuch polipeptydowy, np. hemoglobina. To najwyżej uorganizowana struktura białka. Dotyczy przestrzennego ułożenia polipeptydowych podjednostek i oddziaływań między nimi. Mogą to być oddziaływania niekowalencyjne lub kowalencyjne. Ze względu na budowę i skład dzielimy białka na proste (proteiny) i złożone (proteidy). Białka proste zbudowane są wyłącznie z aminokwasów i poddane procesowi hydrolizy rozpadają się wyłącznie na aminokwasy. Dzielimy je na następujące grupy: 1. protaminy- posiadają charakter silnie zasadowy, charakteryzują się dużą zawartością argininy oraz brakiem aminokwasów zawierających siarkę, są dobrze rozpuszczalne w wodzie. Protaminy z kwasami dezoksyrybonukleinowymi tworzą połączenia zwane nukleoproteidami. 2. histony- podobnie jak protaminy posiadają silny charakter zasadowy; są dobrze rozpuszczalne w wodzie, a także w środowisku słabo kwaśnym. Są one składnikami jąder komórkowych (w połączeniu z kwasem dezoksyrybonukleinowym), a także występują w czerwonych ciałkach krwi. Bogate w histony są gruczoły grasicy. W ich skład wchodzi duża ilość takich aminokwasów jak lizyna i arginina. 3. albuminy- są to białka obojętne, spełniają szereg ważnych funkcji biologicznych: są one enzymami, hormonami i innymi biologicznie czynnymi związkami. Są dobrze rozpuszczalne w wodzie i rozcieńczonych roztworach soli. Łatwo ulegają koagulacji. Znajdują się w tkance mięśniowej, osoczu krwi i mleku. Spotykane są również w białku jaja kurzego. Albuminy są rozpowszechnione w świecie roślinnym i zwierzęcym. 4. globuliny- w odróżnieniu od albumin są źle rozpuszczalne w wodzie, dobrze w rozcieńczonych roztworach soli; posiadają podobne właściwości do albumin. Występują w dużych ilościach w płynach ustrojowych i tkance mięśniowej. 5. prolaminy- są to typowe białka roślinne, występują one w nasionach. Charakterystyczną właściwością jest zdolność rozpuszczania się w 70% etanolu. Białka te nie rozpuszczają się w wodzie. Wchodzą one w skład mąki i zawierają duże ilości kwasu glutaminowego. 6. gluteliny- podobnie jak prolaminy - są to typowe białka roślinne; posiadają zdolność rozpuszczania się w rozcieńczonych kwasach i zasadach. 7. skleroliny- nie rozpuszczalne wodzie i rozcieńczonych roztworach soli; są to typowe białka o budowie włóknistej, dzięki temu pełnią one funkcje podporowe. Występują one tylko w organizmach zwierzęcych, głównie w tkankach podporowych i ochraniających. Należą tu przede wszystkim białka tkanki łącznej (kolagen, elastyna), włosów i części zrogowociałych (keratyna). Skleroliny są odporne na działanie enzymów proteolitycznych przewodu pokarmowego ludzi. W białkach złożonych część białkowa jest związana ze składnikiem prostetycznym. Ze względu na charakter grupy prostetycznej dzielimy je na: 1. nukleoproteidy- są to białka połączone z kwasami nukleinowymi; występują w wirusach; 2. fosfoproteidy- są to białka połączone z resztami kwasu fosforowego; posiadają charakter kwaśny, oraz zazwyczaj są połączone z jakimiś kationami. Do tej grupy białek złożonych zaliczana jest między innymi kazeina mleka oraz witelina znajdująca się w żółtku jaj. 3. chromoproteidy- są to białka połączone z barwnikami. Zaliczamy do nich na przykład hemoglobinę, która stanowi substancję barwną czerwonych ciałek krwi. 4. metaloproteidy- są to białka połączone z jednym lub kilkoma kationami metali. Mogą tu być następujące metale: Fe, Cu, Co, Mo oraz Zn. Do tej grupy białek zaliczana jest na przykład ferrytyna, która zawiera około 20% żelaza. Atomy metalu stanowią grupę czynną wielu enzymów. 5. glikoproteidy- są to białka połączone z cukrami. Stanowią składnik płynów ustrojowych oraz tkanek i komórek. Glikoproteidy występują też w substancji ocznej i płynie torebek stawowych. 6. lipoproteidy - są to białka połączone z tłuszczami obojętnymi lub fosfolipidami i cholesterolem. Lipoproteidy spotykane są w osoczu krwi oraz żółtku jaja kurzego. Biorąc pod uwagę kształt cząsteczek, białka można podzielić również na: globularne (sferyczne) oraz fibrylarne (włókienkowate). Białka globularne są to związki rozpuszczalne w wodzie natomiast białka fibrylarne nie ulegają rozpuszczeniu w wodzie. Białka fibrylarne stanowią materiał budulcowy organizmów zwierzęcych. Do białek tych zaliczane są: keratyna, która wchodzi w skład włosów, paznokci, rogów, piór i mięśni, a także kolagen, który znajduje się w skórze, ścięgnach oraz kościach. Białka globularne są pofałdowane, dzięki czemu tworzą zwarte jednostki, które często przybierają kształty kuliste. Z białek globularnych składają się wszystkie enzymy oraz bardzo wiele hormonów, na przykład insulina. Białka te pełnią bardzo wiele ważnych funkcji, które są związane z podtrzymaniem oraz regulacją procesów życiowych. Jeśli weźmiemy pod uwagę funkcje, jakie białka pełnią w organizmie żywym wyróżniamy między innymi białka zapasowe, ochronne, enzymatyczne, strukturalne oraz odpornościowe. 2.3. WŁAŚCIWOŚCI BIAŁEK Właściwości białek są bardzo wrażliwe na nawet niewielki zmiany w środowisku, w którym się znajdują. Białka nie posiadają charakterystycznej dla siebie temperatury topnienia. Z reguły związki te są rozpuszczalne w wodzie. Niektóre z nich mogą rozpuszczać się w rozcieńczonych kwasach lub zasadach, jeszcze inne w rozpuszczalnikach organicznych. Posiadają zdolność wiązania cząsteczek wody. Efekt ten nazywamy hydratacją. Ze względu na wielkość cząsteczek, białka tworzą w wodzie roztwory koloidalne. Ponieważ aminokwasy, które wchodzą w skład cząsteczek białek nadają im określony ładunek, rozproszone cząsteczki maja charakter hydrofilowy, co chroni je przed łączeniem je w większe zespoły. Białka wykazują efekt Tyndalla, nie przenikają przez błony półprzepuszczalne, podlegają peptyzacji oraz koagulacji. Efekt Tyndalla jest jednym z najbardziej charakterystycznych zjawisk obserwowanych w układach koloidalnych. Jest to rozproszenie światła przez drobne cząstki zawieszone w ośrodku ciekłym, względnie gazowym, czyli w tzw. ośrodku mętnym (na przykład kurz czy mgła w powietrzu, mleko w substancji), w której na skutek ruchu cieplnego zachodzą fluktuacje gęstości działające podobnie jak w zawiesinie. Światło rozproszone jest na ogół częściowo spolaryzowane, przy czym w ośrodku składającym się z cząsteczek nie dipolowych jest spolaryzowane całkowicie w płaszczyźnie wyznaczonej przez promienie: padający i rozproszony. Denaturacja białek, która polega na całkowitym zniszczeniu ich struktury, zachodzi na skutek działania wysokiej temperatury, mocnych kwasów i zasad, detergentów. Różne białka są w niejednakowy sposób wrażliwe na działanie czynników denaturujących. Denaturacja jest to proces praktycznie nieodwracalny. W przypadku białek o prostej budowie wykazano odwracalność tego procesu i nazwano go renaturacją. Denaturacja białek powoduje utratę przez nie właściwości biologicznych, przy czym zostaje zachowana ich struktura pierwszorzędowa. Reakcją charakterystyczną białek jest reakcja ksantoproteinowa - polegająca na działaniu stężonym kwasem azotowym(V) HNO3 na białka. Wskutek reakcji nitrowania reszt aminokwasów zawierających pierścień aromatyczny (fenyloalanina, tryptofan, tyrozyna) powstają związki o żółtym zabarwieniu. Drugą reakcją charakterystyczną jest reakcja biuretowa - w której w wyniku działania roztworu CuSO4 w środowisku silnie zasadowym powstaje związek kompleksowy posiadający fioletowe zabarwienie. Nazwa jej bierze się stąd, że reakcji tej ulega również biuret (produkt kondensacji mocznika, dimocznik o wzorze H2N-CO-NH-CO-NH2), w którym występuje wiązanie peptydowe. Niewielkie stężenie soli nieorganicznych zwiększa rozpuszczalność białek. Jeżeli jednak stężenie soli będzie wzrastać, korzystny wpływ jonów soli na rozpuszczalność białka ustaje, a przy dużym stężeniu soli białka rozpuszczalne w wodzie będą się wytrącać z roztworów wodnych. Proces ten nazywa się wysalaniem. Stężenie soli potrzebne do wysolenia zależy od właściwości białka i od pH środowiska. Białka najłatwiej wysolić w ich punkcie izoelektrycznym, ponieważ wtedy ich rozpuszczalność jest najmniejsza. Solą najczęściej stosowaną do wysalania jest siarczan(VI) amonu. Wysalanie białek jest procesem odwracalnym, ponieważ przez obniżenie stężenia soli, np. dodanie rozpuszczalnika wytrącone białko można ponownie rozpuścić. Białko takie zachowuje wszystkie swoje właściwości, ponieważ wysalanie nie powoduje denaturacji białek. 2.4. ROLA I PRZEMIANY BIAŁEK W ORGANIZMIE Białka stanowią zasadniczy element budowy wszystkich tkanek ustroju człowieka i wielu czynnych biologicznie związków, jak enzymy i hormony. W tej postaci białka regulują procesy przemiany materii i wiele funkcji ustroju, zapewniając jego prawidłowy stan oraz przystosowanie się do zmian środowiska zewnętrznego. Białkami są również przeciwciała i inne elementy układu odpornościowego ustroju, odpowiedzialne za jego obronę przed działaniem drobnoustrojów i wirusów oraz innych zewnętrznych czynników patogennych. Białka biorą również udział w utrzymaniu bilansu wodnego, regulując zawartość płynów w układzie krążenia oraz w przestrzeniach wewnątrz- i pozakomórkowych. Dzięki swoim właściwościom buforującym, białka współuczestniczą w utrzymywaniu równowagi kwaso-zasadowej ustroju. Jeszcze inną funkcją białek jest rola transportowa; będąc związane z błonami komórkowymi, gdzie działają na zasadzie "pompy", lub znajdując się we wnętrzu komórek białka przenoszą różne substancje przez błony komórkowe - z jednego do drugiego krańca komórki. Białka obecne w płynach ustrojowych transportują substancje odżywcze oraz leki. Przykładem takiego białka jest hemoglobina przenosząca w ustroju tlen z płuc do tkanek obwodowych. Odpowiedni dowóz białek decyduje o normalnym wzroście i rozwoju człowieka, regeneracji wydalanych lub uszkodzonych tkanek (np. złuszczającej się ciągle skóry lub gojeniu ran), a zatem o zdrowiu człowieka. W ustroju białka podlegają ciągłemu rozpadowi i odnowie. Wynikiem rozpadu lub katabolizmu białek jest uwalnianie do krwi wolnych aminokwasów, które są zużytkowane częściowo do syntezy nowych białek, a częściowo po pozbawieniu atomów azotu (w wyniku procesu deaminacji) zostają wykorzystane jako źródło energii. W ciągu doby ulega rozpadowi 200-300 g białka, ale tylko 20-30 g aminokwasów zostaje wydalonych. Pozostałe aminokwasy służą resyntezie białka. Odnowa lub synteza białek w wyniku procesu anabolizmu wyrównuje straty wynikające z rozpadu poszczególnych białek. Gdy organizm jest zdrowy, istnieje równowaga między procesami katabolizmu i anabolizmu. Każde białko w ustroju posiada określony czas trwania, po którym jest rozkładane, co określa się terminem wymiany lub obrotu. Zapobiega to nadmiernej akumulacji białka w ustroju. Rola białek w ustroju człowieka Przykłady Funkcja białka Wzrost rozwój młodych organizmów Uzupełnianie naturalnych ubytków wzrost włosów, paznokci, regeneracja złuszczonych nabłonków skory i przewodu pokarmowego Naprawa tkanek gojenie ran, wytwarzanie blizn udział enzymów w syntezie i degradacji różnych zwi4zkow, regulacja enzymatyczna Sterowanie procesami przemiany materii procesów życiowych, np. krzepnięcia krwi, przez układy enzymatyczne udział enzymów w degradacji substancji obcych, np. leków, toksyn, udział w procesach obronnych ustroju, np. odporność komórkowa Regulacja ważnych czynności życiowych regulacja przez hormony insulinę gospodarki energetycznej przez Udział w procesach obronnych ustroju produkcja przeciwciał jako wyraz odporności humoralnej ustroju Regulacja równowagi wodnej własności fizykochemiczne białek umożliwiają wiązanie cząsteczek wody i utrzymywanie jej w środowisku wewnątrz i zewnątrz komórkowym, np. obniżenie zawartości albumin we krwi powoduje przechodzenie wody z krwiobiegu do tkanek i powstawanie obrzęków Regulacja równowagi kwasowo-zasadowej wykorzystanie własności buforowych białek Funkcje transportowe białek np. transferyna przenosi żelazo, a białko wiążące retinol - witaminę A Udział w procesach widzenia białko światłoczułe (opsyna) przenosi bodźce świetlne do zakończeń układu nerwowego PRZEMIANY BIAŁEK Białko pokarmowe ulega w procesie trawienia hydrolizie enzymatycznej do aminokwasów. Część aminokwasów jest wykorzystywana do syntezy białek budulcowych; kolejne do budowy hormonów, enzymów i barwników. Nadmiar aminokwasów ulega dezaminacji (odłączenie grupy aminowej -NH2 od aminokwasu) i przemianie na glukozę lub ketokwasy, które z kolei mogą być utlenione do CO2 i H2O z wyzwoleniem energii, lub też zamienione na tłuszcz. Odłączone od aminokwasów grupy -NH2 zostają przekształcone do amoniaku lub mocznika i wydalone z ustroju wraz z moczem i potem. Zatem w procesie dezaminacji aminokwasu wydzielony zostaje amoniak i powstaje alfa-ketokwas lub kwas nienasycony. Reakcje dekarboksylacji aminokwasów polegają na rozerwaniu wiązania między grupą karboksylową -COOH i resztą cząsteczki aminokwasu, w wyniku czego wydziela się CO2 i powstaje odpowiednia amina. Reakcję katalizują dekarboksylazy aminokwasowe. Dekarboksylacja aminokwasowa jest źródłem amin biogennych - substancji o dużej aktywności fizjologicznej, np. histamina (po dekarboksylacji histydyny), tyramina (po dekarboksylacji tyroksyny), tryptamina (po dekarboksylacji tryptofanu), serotonina= 5-hydroksytryptamina (po dekarboksylacji 5-hydroksytryptofanu). W wyniku dekarboksylacji niektórych aminokwasów tworzą się ważne części składowe koenzymów, np. 2-propanolamina (składnik koenzymu B12), cysteamina (składnik koenzymu A). Z kwasu glutaminowego powstaje kwas gamma-aminomasłowy GABA, który należy do neurotransmiterów hamujących. Aminooksydazy to enzymy które unieczynniają aminy biogenne w organizmie, modyfikując w ten sposób niektóre czynności fizjologiczne. Aminooksydazy należą do flawoprotein mających zdolność odwodorowania amin do imin. Reakcje dezaminacji i dekarboksylacji zachodzą podczas gnicia materii białkowej (np. mięsa). Procesy gnicia przeprowadzają bakterie gnilne. W wyniku dekarboksylacji ornityny i lizyny powstają cuchnące aminy: putrescyna i kadaweryna. Organizmy zwierzęce nie magazynują białek, jedynie w wątrobie są ich niewielkie ilości. Zatem każdy osobnik wymaga stałego dostarczania białek w pokarmie. Białka są niezbędne do stałego odnawiania tkanek, a w organizmach młodych - do ich budowy. Azot stanowi 16% masy białek. Stosunek azotu przyswojonego z pokarmem do azotu wydalonego z moczem i potem nazywamy bilansem azotowym ustroju. W organizmach dojrzałych równa się on 1. Stan taki nazywamy równowagą azotową. Jeżeli ustrój pobiera więcej azotu niż wydala mówimy o bilansie azotowym dodatnim i ma on miejsce w organizmach młodych. Bilans azotowy dodatni można też zaobserwować u osobników dorosłych w czasie rekonwalescencji, po wyniszczającej chorobie, po głodówce, podczas zażywania niektórych leków anabolicznych, zwiększających retencję azotu w ustroju, w czasie laktacji, podczas ciąży. Nadwyżka azotu jest zużytkowana do regeneracji komórek. Zjawisko zatrzymywania azotu w organizmie nazywamy retencją. Aby utrzymać bilans azotowy w równowadze, człowiek dorosły musi spożywać około 80 g białka na dobę. Białka zawarte w pokarmach mają różna wartość odżywczą. Tę wartość determinuje aminokwasowy skład jakościowy i ilościowy. Istnieją bowiem aminokwasy, które nie mogą zostać wytworzone w organizmie i musza być dostarczone w pokarmie w postaci gotowej; są to aminokwasy niezbędne, czyli egzogenne. Do aminokwasów egzogennych należą: walina, leucyna, izoleucyna, fenyloalanina, tryptofan, treonina, metionina i lizyna. Do białek pełnowartościowych należą białka serów, białka mleka, białka mięsne, białka jaj. Białka w organizmie ulegają nieustannej odnowie. Średnio w ciągu 80 dni zostaje odnowiona połowa całkowitego zasobu białek człowieka. Anabolizm białek jest pobudzany w organizmie przez hormon wzrostowy (somatotropina), insulinę, 17-ketosteroidy nadnerczy (dehydroepiandrosteron), hormony płciowe (estrogeny, androgeny). Białka mogą stanowić materiał energetyczny: utlenienie l g białka dostarcza 17 kJ
