Struktura i parametry fizyczne biopolimerów : badania z zastosowaniem metod rozproszeniowych i modelowania komputerowego / Ewa Banachowicz. – Poznań, 2013 Spis treści WPROWADZENIE V Rozdział I PRZEGLĄD BADAŃ 1.1. Struktura biopolimerów 1.1.1. Budowa białek 1.1.1.1. Struktura pierwszorzędowa białka 1.1.1.2. Struktura drugorzędowa białka 1.1.1.3. Struktura trzeciorzędowa białka 1.1.1.4. Domeny i motywy strukturalne 1.1.1.5. Struktura czwartorzędowa białka 1.1.2. Własności fizykochemiczne aminokwasów 1.1.2.1. Objętość 1.1.2.2. Tęgość (bulkiness) 1.1.2.3. Polarność, hydrofilowość i hydrofobowość 1.1.2.4. Aminokwasy dostępne i ukryte 1.1.2.5. Ładunek aminokwasów 1.1.2.6. Powierzchnia 1.1.2.7. Hydratacja 1.2. Białko jako cząsteczka fizyczna 1.2.1. Masa białka 1.2.2. Ładunek wypadkowy i punkt izoelektryczny 1.2.3. Współczynnik ekstynkcji 1.2.4. Objętość molowa i cząstkowa objętość właściwa 1.2.5. Powierzchnia 1.2.6. Hydratacja 1.2.7. Parametry hydrodynamiczne 1.2.8. Modele hydrodynamiczne 1.2.8.1. Elipsoidy 1.2.8.2. Cylindry i dyski 1.2.8.3. Modele cząsteczek o dowolnym kształcie 1.2.8.4. Strategie konstruowania modeli kulkowych 1.2.8.5. Modele hydrodynamiczne cząsteczek giętkich 1.3. Techniki eksperymentalne 1.3.1. Dynamiczne rozpraszanie światła 1.3.1.1. Funkcja korelacji 1.3.1.2. Rozcieńczone roztwory cząsteczek izotropowych 17 17 17 18 19 21 22 24 24 27 29 29 32 32 33 35 36 37 38 40 41 44 46 48 50 52 54 56 62 64 67 67 70 72 1.3.1.3. Roztwory cząsteczek anizotropowych 1.3.1.4. Roztwór cząsteczek polidyspersyjnych 1.3.1.5. Oddziaływanie między cząsteczkami 1.3.2. Podstawy rozpraszania niskokątowego 1.3.2.1. Rozpraszanie promieniowania rentgenowskiego 1.3.2.2. Rozpraszanie neutronów 1.3.2.3. Gęstość rozpraszania i kontrast 1.3.2.4. Rozpraszanie promieniowania w roztworach rozcieńczonych 1.3.2.5. Pomiar ogólnych parametrów cząsteczek rozpraszających 1.3.2.6. Rozpraszanie przez stęŜone roztwory cząsteczek 1.3.3. Modelowanie struktury 1.3.3.1. Elipsoidy, cylindry i dyski 1.3.3.2. Modelowanie cząsteczek o dowolnym kształcie 1.3.3.3. Modelowanie ab initio 1.3.3.4. Modelowanie cząsteczek giętkich 1.4. Modelowanie homologiczne 1.4.1. CASP Rozdział II BADANIA WŁASNE 2.1. Przewidywanie podstawowych parametrów białek na podstawie sekwencji 2.1.1. Ładunek wypadkowy i punkt izoelektryczny 2.1.1.1. Wpływ wybranych reszt aminokwasowych na wartość pI białka 2.1.1.2. Wpływ wartości pKa reszt aminokwasowych na wartość pI białka 2.1.1.3. Wnioski 2.1.2. Masa, objętość, powierzchnia i hydratacja 2.1.2.1. Masa molowa 2.1.2.2. Objętość van der Waalsa 2.1.2.3. Objętość własna i objętość właściwa 2.1.2.4. Powierzchnia, hydratacja i cząstkowa objętość właściwa 2.1.2.5. Wnioski 2.2. Badanie struktury białek i kwasów nukleinowych za pomocą DLS, SAXS i SANS 2.2.1. Porównanie skuteczności róŜnych modeli wieloelementowych w badaniach kwasów nukleinowych i białek 2.2.2. Badanie procesu samoorganizacji i oddziaływań w roztworach 5'GMP 2.2.3. Struktura lizozymu badana za pomocą kombinacji wielu technik 2.2.3.1. Badanie struktury lizozymu za pomocą kombinacji promienia hydrodynamicznego i promienia bezwładności 2.2.3.2. Badanie struktury lizozymu w warunkach podwyŜszonego ciśnienia 2.2.4. Struktura izomerazy w warunkach podwyŜszonego ciśnienia 2.2.5. Struktura izomerazy - porównanie danych SANS i SAXS 2.3. Badanie struktury nieuporządkowanych łańcuchów białkowych 73 75 76 77 79 80 82 85 87 90 92 93 96 97 98 101 105 107 107 110 111 114 117 119 119 119 123 132 138 141 143 148 153 156 159 165 169 170 2.3.1. Symulacje Monte Carlo białek zdenaturowanych i krótkich łańcuchów polipeptydowych 2.3.2. Udział wiązań wodorowych w procesie fałdowania białka 2.4. Przewidywanie struktury białek na podstawie homo logii (CASP8) 174 184 189 PODSUMOWANIE 203 Bibliografia 206 Spis rysunków 223 Spis tabel 225 Spis wykresów 228 Structure and physical parameters of biopolymers; a study by the scattering methods and computer modelling (Summary) 231 oprac. BPK