biochemia karta przedmiotu

Projekt „OPERACJA SUKCES – unikatowy model kształcenia na Wydziale Lekarskim Uniwersytetu Medycznego w Łodzi odpowiedzią na potrzeby
gospodarki opartej na wiedzy” współfinansowany ze środków Europejskiego Funduszu Społecznego, w ramach Programu Operacyjnego
Kapitał Ludzki.
KARTA PRZEDMIOTU
1. Nazwa przedmiotu
BIOCHEMIA
2. Numer kodowy
BCH02c
3. Język, w którym prowadzone są zajęcia
polski
4. Typ kursu
obowiązkowy
5. Grupa treści kształcenia
nauki podstawowe
6. Poziom studiów według klasyfikacji bolońskiej
studia magisterskie
7. Rok studiów/semestr
II rok/ semestr 3-4
8. Formuła przedmiotu
wykłady/seminaria/ćwiczenia
9. Liczba godzin zajęć
160
10. Rodzaj zajęć z uwzględnieniem podziału godzin
wykłady w wymiarze 72 godzin; seminaria w grupach łączonych (ćwiczenia
teoretyczne) w wymiarze 48 godzin; ćwiczenia laboratoryjne/komputerowe w
wymiarze 40 godzin.
11. Liczba punktów ECTS
17
12. Jednostka dydaktyczna prowadząca przedmiot
Zakład Enzymologii Medycznej
Katedra Chemii i Biochemii Medycznej
13. Imię i nazwisko osoby egzaminującej lub zaliczającej przedmiot
Dr hab. prof. nadzw. Elżbieta Hrabec
14. Osoby prowadzące zajęcia
Pracownicy kadrowi Zakładu: Dr hab. prof. nadzw. Elżbieta Hrabec, dr Zbigniew
Hrabec, dr Urszula Lewandowska, mgr inż. Karolina Szewczyk, doktoranci oraz inni
pracownicy Katedry.
15. Wymagania wstępne i wymagania równoległe
zdany egzamin z biofizyki oraz chemii z biochemią statyczną
16. Zaliczenie przedmiotu jest wymagane przed rozpoczęciem zajęć z
farmakologii, genetyki klinicznej, diagnostyki laboratoryjnej
17. Cele i założenia nauczania przedmiotu
Opanowanie podstaw funkcjonowania organizmu człowieka na poziomie
molekularnym (w warunkach fizjologicznych oraz patologicznych). Poznanie
głównych szlaków metabolicznych w organizmie człowieka oraz czynników
genetycznych
i
środowiskowych
zaburzających
ich
przebieg.
Poznanie
podstawowych technik laboratoryjnych. Poznanie podstawowych narzędzi
wykorzystywanych we współczesnej diagnostyce laboratoryjnej. Zdobyta wiedza i
umiejętności są niezbędne do zrozumienia fizjologii człowieka oraz patofizjologii, a
także postępowania terapeutycznego.
18. Metody dydaktyczne
Wykład (prezentacja multimedialna). Dyskusja. Debata. Ćwiczenia laboratoryjne
wykonywane indywidualnie oraz w zespołach dwuosobowych, ćwiczenia
komputerowe.
19. Wykaz literatury podstawowej i uzupełniającej
Literatura podstawowa:
- Biochemia Harpera. Murray RK, Granner DK, Mayes PA, Rodwell VW. PZWL, Warszawa
2004,
wydanie V.
- Biochemia Harpera ilustrowana. Murray RK, Granner DK, Rodwell VW. PZWL,
Warszawa 2008, wydanie VI.
- Biochemia. Berg JM, Tymoczko JL, Stryer L. PWN, Warszawa 2009, wydanie IV.
- Biochemia. Bańkowski E. Podręcznik dla studentów uczelni medycznych. Elsevier
Urban & Partner, Wrocław 2009, wydanie II .
Literatura uzupełniająca:
- Genomy. Brown TA. PWN; Warszawa 2009, wydanie II.
- Diagnostyka laboratoryjna z elementami biochemii klinicznej. Dembińska-Kieć A,
Naskalski JW. Elsevier Urban & Partner, Wrocław 2009, wydanie III.
- Biochemia. Ilustrowany przewodnik. Koolman J, Rohm KH. PZWL, Warszawa 2005,
wydanie I.
20. Forma i warunki zaliczenia przedmiotu, w tym zasady dopuszczenia do egzaminu
Ćwiczenia laboratoryjne: Warunkiem zaliczenia jest przygotowanie teoretyczne,
wykonanie wszystkich przewidzianych planem doświadczeń oraz prawidłowe
zinterpretowanie uzyskanych wyników. W trakcie ćwiczeń laboratoryjnych student
może uzyskać 10 punktów za zaliczenie indywidualnych zadań ilościowych.
Ćwiczenia teoretyczne/seminaria. Osiem sprawdzianów testowych obejmujących
materiał ćwiczeń, punktowanych w skali 0–5 punktów. Ocena za prezentację
multimedialną wybranego zagadnienia (0-5 punktów). Maksymalna suma punktów,
którą student może uzyskać na ćwiczeniach teoretycznych wynosi 45.
Kolokwia. Program przewiduje cztery kolokwia testowe punktowane w skali 0-30.
Każde kolokwium obejmuje materiał kilku ćwiczeń teoretycznych i laboratoryjnych.
Dla każdego kolokwium przewidziany jest tylko jeden termin. Maksymalna suma
punktów, którą student może uzyskać z kolokwiów wynosi 120. W przypadku
nieobecności na kolokwium z przyczyn usprawiedliwionych, możliwe jest
przystąpienie do jednego z czterech kolokwiów w terminie dodatkowym. Kolokwium
w terminie dodatkowym zawiera wyłącznie pytania otwarte.
Warunki dopuszczenia do egzaminu. Końcowa punktowa ocena roczna jest sumą
punktów uzyskanych na sprawdzianach i maksymalnie może wynieść 175 punktów.
Do zaliczenia przedmiotu konieczne jest uzyskanie co najmniej 95 punktów (~55%
punktów możliwych do uzyskania) oraz obecność na zajęciach, przy czym
dopuszczalna jest nieobecność bez usprawiedliwienia tylko na dwóch zajęciach.
Egzamin: I termin w sesji letniej - pisemny egzamin testowy. Suma punktów z
egzaminu może maksymalnie wynieść 100. Do punktów uzyskanych z egzaminu
doliczana jest 1/4 uzyskanej liczby punktów powyżej limitu dopuszczającego do
egzaminu, tj. 95 punktów. Premię punktową uwzględnia się we wszystkich terminach
egzaminu. Maksymalna ilość doliczonych punktów wynosi (175-95)/4 = 20. Łączna
suma punktów uzyskanych przez studenta przekłada się na końcową ocenę: poniżej
60 - niedostatecznie (2); 61-70 - dostatecznie (3); 71-81 - dość dobrze (3,5); 82-92 dobrze (4); 93-103 - ponad dobrze (4,5); 104-120 - bardzo dobrze (5).
21. Treści merytoryczne budujące wiedzę
Enzymy. Rola kofaktorów (koenzymów) w katalizie enzymatycznej (NAD, NADP, FMN,
FAD, CoQ, kwas liponowy, pirofosforan tiaminy, fosforan pirydoksalu, koenzym A,
biotyna, czterowodorofolian, fosfoadenozynofosfosiarczan i S-adenozylometionina).
Główne cechy charakteryzujące katalizę enzymatyczną. Centra aktywne enzymów.
Mechanizmy działania enzymów – strategie katalityczne. Główne czynniki
wpływające na szybkość reakcji enzymatycznych (temperatura, pH, siła jonowa,
stężenie substratu oraz stężenie enzymu). Rodzaje kinetyki enzymatycznej
(hiperboliczna i sigmoidalna) oraz opisujące je równania (Michaelisa-Menten oraz
Hilla); pojęcie kooperatywności. Sposoby wyznaczania wartości Km. Budowa i rola
enzymów allosterycznych. Sposoby wyrażania aktywności enzymów. Przykłady
układów
wieloenzymatycznych
i
enzymów
wielofunkcyjnych.
Izoenzymy.
Podstawowe mechanizmy regulacji tempa przemian biochemicznych: działanie
induktorów i represorów; zmiana tempa degradacji enzymów (turnover); hamowanie
aktywności enzymów - inhibicja odwracalna (kompetycyjna i niekompetycyjna),
hamowanie typu K i V dla enzymów allosterycznych, inhibicja nieodwracalna;
aktywatory enzymów; sprzężenie zwrotne; aktywacja i inhibicja allosteryczna;
modyfikacje kowalencyjne enzymu (fosforylacja/ defosforylacja); proteolityczna
aktywacja proenzymów. Klasy enzymów i przykłady reakcji katalizowanych przez
enzymy każdej z klas. Budowa koenzymów. Witaminy jako prekursory koenzymów;
zaburzenia metabolizmu związane z ich niedoborem. Wrodzone enzymopatie (na
przykładzie hemofilii, fenyloketonurii, alkaptonurii, choroby syropu klonowego,
homocystynurii, tyrozynemii, albinizmu, porfirii, niedokrwistości hemolitycznej). Enzymy
jako składniki jadów i toksyn. Wykorzystanie enzymów w diagnostyce medycznej
(amylaza trzustkowa, fosfataza alkaliczna, fosfataza kwaśna, aminotransferaza
alaninowa, aminotransferaza asparaginianowa, dehydrogenaza glutaminianowa,
kinaza
kreatynowa,
γ-glutamylotransferaza,
dehydrogenaza
mleczanowa,
cholinoesteraza, dehydrogenaza glukozo-6-fosforanu, 5’-nukleotydaza, lipaza).
Kwasy nukleinowe. Replikacja i naprawa DNA. Organizacja DNA w komórkach
eukariotycznych. Geny strukturalne, sekwencje powtarzające się - rozproszone i
satelitarne, telomery. Odrębność strukturalna DNA mitochondrialnego. Struktura
chromatyny ze szczególnym uwzględnieniem roli histonów w stabilizacji tej struktury
(nukleosom, solenoid). DNA bakteryjny – chromosomowy i plazmidowy. Materiał
genetyczny wirusów. Podstawowe różnice w organizacji genomu prokariotycznego i
eukariotycznego. Proces replikacji DNA: rodzaje i funkcje polimeraz DNA (pro- i
eukariotycznych). Enzymy i białka nieenzymatyczne uczestniczące w procesie
replikacji: prymazy, helikazy, topoizomerazy, białka wiążące jednoniciowy DNA, ligaza
DNA. Rola starterowego RNA, budowa widełek replikacyjnych i kierunek replikacji.
Fragmenty Okazaki. Inicjacja, elongacja i terminacja syntezy DNA. Przykłady
antybiotyków skierowanych przeciwko gyrazie DNA (nowobiocyna, kwas nalidyksowy,
cyprofloksacyna, kamptotecyna). Problem skracania telomerów podczas replikacji
eukariotycznego DNA. Rola telomerazy. System samokontroli procesu replikacji DNA.
Systemy naprawy DNA (naprawa bezpośrednia, naprawa przez wycinanie, naprawa
błędnie sparowanych nukleotydów, łączenie końców niehomologicznych).
Spontaniczna deaminacja cytozyny. Rola grupy metylowej w cząsteczce tyminy.
Wykrywanie potencjalnych karcynogenów za pomocą ich oddziaływania na
bakterie - test Amesa.
Kwasy nukleinowe. Transkrypcja. Rodzaje RNA i ich funkcja (mRNA, tRNA, rRNA i
snRNA, siRNA, miRNA).
Budowa genu strukturalnego pro- i eukariotycznego.
Organizacja promotorów w komórkach pro- i eukariotycznych. Rodzaje polimeraz
RNA uczestniczących w procesie transkrypcji (pro- i eukariotycznych). Transkrypcja
genu (inicjacja i czynniki niezbędne w tym procesie, elongacja, mechanizm terminacji
zależnej i niezależnej od białka rho). Regulacja ekspresji genów w komórkach pro- i
eukariotycznych. Antybiotyki hamujące proces transkrypcji (ryfampicyna i
aktynomycyna D). Modyfikacje potranskrypcyjne - dojrzewanie pierwotnych
transkryptów rRNA, tRNA, mRNA. Przekształcanie heterogennych, jądrowych RNA w
mRNA. Modyfikacje 3’ i 5’ końców RNA. Usuwanie intronów i składanie eksonów.
Katalityczna funkcja cząsteczek snRNA. Alternatywny splicing jako droga do
zwiększenia różnorodności białek kodowanych przez pojedynczy gen. Redagowanie
mRNA (na przykładzie apoB-100 i apoB-48).
Kod genetyczny i biosynteza białka. Mutacje i przykłady chorób genetycznych.
Cechy kodu genetycznego i odstępstwa od tych cech. Reguła tolerancji Cricka.
Mutacje i czynniki mutagenne. Rodzaje mutacji i ich skutki: substytucja (tranzycja,
transwersja), inwersja, delecja, insercja - wzrost liczby powtórzeń tripletów
nukleotydowych (ekspansje trinukleotydowe) jako przyczyna chorób genetycznych.
Wrodzone zaburzenia funkcji kanałów jonowych. Wrodzone zespoły niedoborów
odporności. Wrodzone zaburzenia genetyczne prowadzące do rozwoju cukrzycy.
Izoakceptorowe cząsteczki tRNA. Budowa rybosomów pro- i eukariotycznych.
Polisomy. Dwuetapowy proces aktywacji aminokwasów - syntetazy aminoacylo-tRNA.
Przebieg translacji w komórkach pro- i eukariotycznych – inicjacja, elongacja,
terminacja. Enzymy i białka nieenzymatyczne (czynniki translacyjne) uczestniczące w
procesie
translacji.
Mechanizm
powstawania
wiązania
peptydowego.
Peptydylotransferaza. Zużycie energii w procesie translacji (ATP i GTP). Przykłady
antybiotyków hamujących syntezę białka i molekularny mechanizm ich działania
(streptomycyna, erytromycyna, puromycyna, cykloheksymid, chloramfenikol). Wpływ
toksyny błonicy na syntezę białka w komórkach eukariotycznych. Regulacja
metabolizmu żelaza na poziomie translacji.
Kierowanie białek. Rola sekwencji sygnałowych w kierowaniu białek. Białka
opiekuńcze (chaperony). Synteza glikoprotein i rola dolicholu w tym procesie. Rola
aparatu Golgiego w procesie dojrzewania i sortowania białek. Rola białek SNAP i
SNARE w transporcie białek. Udział mannozo-6-fosforanu w syntezie enzymów
lizosomalnych. Synteza i kierowanie białek mitochondrialnych. Synteza i kierowanie
białek jądrowych i peroksysomalnych. Kierowanie białek związanych z błoną
komórkową i błonami organelli komórkowych. Import białek do komórek przy udziale
endocytozy. Rola ubikwityny w procesie degradacji białek.
Narzędzia i techniki analityczne stosowane w badaniach biochemicznych.
Elektroforezy kapilarne i w nośnikach poliakryloamidowych. Elektroforezy natywne i
denaturujące (z dodatkiem mocznika, z SDS). Układy elektroforetyczne jedno- i
dwukierunkowe. Ogniskowanie izoelektryczne. Detekcja białek w żelach
poliakrylamidowych; przegląd najczęściej stosowanych technik. Immunoblotting
(Western blotting), testy immunoenzymatyczne ELISA, zymografia. Wysokosprawna
chromatografia cieczowa. Spektrometria mas. Proteomika i możliwości jej
zastosowania w diagnostyce medycznej.
Wstęp do metabolizmu. Organizmy auto- i heterotroficzne. Przemiana podstawowa.
Rezerwy energetyczne człowieka. Katabolizm, anabolizm, przemiany amfiboliczne.
Cykle jałowe. Centralna rola ATP w energetyce komórki. Pojęcie ładunku
energetycznego komórki. Mechanizmy kontrolne metabolizmu. Wewnątrzkomórkowa
lokalizacja procesów metabolicznych.
Oksydacyjna dekarboksylacja pirogronianu. Cykl kwasu cytrynowego (cykl Krebsa).
Budowa kompleksu dehydrogenazy pirogronianowej (PDH) i dehydrogenazy alfaketoglutaranowej. Rola tiaminy w działaniu obu enzymów. Reakcje katalizowane
przez PDH. Regulacja aktywności PDH. Reakcje cyklu kwasu cytrynowego, ze
zwróceniem uwagi na reakcje nieodwracalne. Stechiometria cyklu kwasu
cytrynowego – efekt energetyczny utleniania acetylo-CoA. Fosforylacja na poziomie
substratu w cyklu kwasu cytrynowego. Reakcje anaplerotyczne. Kontrola cyklu kwasu
cytrynowego. Rola cyklu kwasu cytrynowego; amfiboliczny charakter cyklu kwasu
cytrynowego. Powiązanie metabolitów cyklu kwasu cytrynowego z innymi
przemianami.
Utlenianie biologiczne i fosforylacja oksydacyjna. Strukturalna i funkcjonalna
organizacja mitochondriów. Budowa kompleksów łańcucha oddechowego.
Transport elektronów przez łańcuch oddechowy. Reakcje zachodzące w
poszczególnych kompleksach. Pompy protonowe łańcucha oddechowego. Synteza
ATP w łańcuchu oddechowym. Teoria chemiosmotyczna. Transport ADP i
równoważników redukcyjnych z cytozolu do mitochondriów. Inhibitory łańcucha
oddechowego. Związki rozprzęgające. Znaczenie rozprzęgania transportu elektronów
i syntezy ATP w termoregulacji. Choroby mitochondrialne.
Metabolizm węglowodanów. Typy transporterów glukozy (ang. GLUT – glucose
transporters). Transport glukozy do komórek ośrodkowego układu nerwowego (OUN),
erytrocytów, hepatocytów, komórek mięśniowych i tkanki tłuszczowej. Hormonalna
regulacja transportu glukozy i jej zaburzenia (cukrzyca). Zapotrzebowanie różnych
narządów na glukozę jako substrat energetyczny (OUN, erytrocyty, wątroba, mięśnie,
tkanka tłuszczowa). Kataboliczny szlak przemiany glukozy – glikoliza; etapy reakcji,
enzymy, regulacja, reakcje odwracalne i nieodwracalne, fosforylacja na poziomie
substratu i jej znaczenie. Powstawanie i rola 2,3-DPG. Przebieg glikolizy w warunkach
tlenowych i beztlenowych. Mechanizmy przenoszenia atomów wodoru z cytozolu do
macierzy mitochondriów (przerzut glicerolofosforanowy i jabłczanowy). Bilans
energetyczny katabolizmu glukozy w warunkach tlenowych i beztlenowych. Substraty
do glukoneogenezy (mleczan, metabolity cyklu kwasu cytrynowego, aminokwasy,
pirogronian, glicerol). Przebieg reakcji glukoneogenezy i enzymy uczestniczące w tym
procesie. Bilans energetyczny glukoneogenezy. Allosteryczna i hormonalna regulacja
glukoneogenezy. Metabolizm fruktozy i galaktozy. Szlak pentozomonofosforanowy
jako główne źródło NADPH. Reakcje fazy oksydacyjnej i nieoksydacyjnej szlaku
pentozomonofosforanowego,
regulacja.
Przebieg
reakcji
szlaku
pentozomonofosforanowego w warunkach zróżnicowanego zapotrzebowania na
rybozo-5-fosforan i NADPH. Synteza glikogenu: przebieg reakcji, enzymy, regulacja.
Degradacja glikogenu (glikogenoliza): przebieg reakcji, enzymy, regulacja.
Glikogenozy. Rola glikogenu zgromadzonego w mięśniach i w wątrobie. Hormonalna
kontrola stężenia glukozy we krwi (insulina, glukagon, adrenalina, glikokortykoidy).
Metabolizm węglowodanów podczas głodzenia i u chorych na cukrzycę.
Przekształcanie UDP-glukozy w UDP-galaktozę (synteza laktozy). Synteza UDPglukuronianu. Glikoproteiny. Nieenzymatyczna glikacja białek i konsekwencje tego
procesu.
Metabolizm lipidów. Metabolizm lipoprotein osocza. Lipoliza wewnątrznaczyniowa i
wewnątrzkomórkowa, regulacja tych procesów. Transport aktywnych kwasów
tłuszczowych do mitochondriów, regulacja. β-oksydacja kwasów tłuszczowych
nasyconych, nienasyconych oraz kwasów o parzystej i nieparzystej liczbie atomów
węgla w cząsteczce. Alternatywne szlaki katabolizmu kwasów tłuszczowych; α- i γoksydacja. Ketogeneza i metabolizm związków ketonowych w warunkach
prawidłowych oraz w warunkach głodzenia i cukrzycy. Regulacja ketogenezy. Efekty
energetyczne
spalania
związków
ketonowych,
kwasów
tłuszczowych
i
triacylogliceroli. Transport acetylo-CoA z mitochondriów do cytozolu. Synteza kwasów
tłuszczowych de novo i regulacja tego procesu; rola karboksylazy acetylo-CoA. Rola
kwasu fosfatydowego w syntezie lipidów. CDP-diacyloglicerol w syntezie
glicerofosfolipidów. Synteza fosfatydyloetanoloaminy i fosfatydylocholiny. Biosynteza
fosfolipidów eterowych. Synteza ceramidu, gangliozydów i ich znaczenie. Choroba
Taya-Sachsa. Absorpcja cholesterolu w jelitach. Synteza cholesterolu i regulacja
szybkości tego procesu. Synteza i metabolizm kwasów żółciowych. Cholesterol jako
prekursor hormonów sterydowych. Synteza witaminy D. Przedłużanie łańcuchów
acylo-CoA (system elongazy) i tworzenie nienasyconych acylo-CoA (system
desaturazy). Eikozanoidy. Synteza prostaglandyn, tromboksanów, leukotrienów,
kwasów hydroksyleikozatetraenowych i lipoksyn. Synteza epoksydów. Mechanizm
działania eikozanoidów. Aspiryna i cyklooksygenaza. Regulacja metabolizmu
węglowodanów i lipidów w stanie sytości – rola glukokinazy, syntazy glikogenowej,
fosfofruktokinazy 1, kinazy pirogronianowej, dehydrogenazy pirogronianowej,
karboksylazy pirogronianowej, liazy cytrynianowej, enzymu jabłczanowego,
dehydrogenazy glukozo-6-fosforanowej, karboksylazy acetylo-CoA i kompleksu
syntetazy kwasów tłuszczowych. Regulacja metabolizmu węglowodanów i lipidów w
stanie głodu, utrzymywanie prawidłowego poziomu glukozy we krwi, lipoliza w tkance
tłuszczowej, synteza związków ketonowych w wątrobie, regulacja zużycia glukozy i
kwasów tłuszczowych przez mięśnie. Znaczenie AMP i fruktozo-2,6-bisfosforanu w
integracji metabolizmu tłuszczów i węglowodanów.
Metabolizm aminokwasów. Obrót metaboliczny białek. Ubikwityna i proteasom.
Aminokwasy endo- i egzogenne. Katabolizm aminokwasów. Reakcje transaminacji.
Uniwersalność katalityczna fosforanu pirydoksalu. Znaczenie dehydrogenazy
glutaminianowej. Deamidacja - glutaminaza, asparaginaza. Wiązanie NH3 (wątroba i
tkanki pozawątrobowe). Reakcje, energetyka i regulacja cyklu mocznikowego.
Związek cyklu mocznikowego z cyklem kwasu cytrynowego. Znaczenie cyklu
mocznikowego podczas głodzenia. Enzymopatie cyklu mocznikowego. Katabolizm
glicyny; katabolizm alaniny, seryny i cysteiny (C3), asparaginianu i asparaginy (C4).
Katabolizm glutaminy, proliny, argininy i histydyny (C5). Katabolizm metioniny, waliny i
izoleucyny. Katabolizm leucyny. Katabolizm histydyny i treoniny. Degradacja
fenyloalaniny. Rozpad tyrozyny tryptofanu i lizyny. Synteza aminokwasów
endogennych. Fenyloketonuria, choroba syropu klonowego, alkaptonuria,
tyrozynemie. Utrzymywanie stałego poziomu aminokwasów we krwi. Uwalnianie
aminokwasów z mięśni szkieletowych podczas głodu. Metabolizm aminokwasów w
wątrobie i innych tkankach podczas głodu. Zasady rządzące przepływem
aminokwasów między tkankami. Cykl alanina-glukoza. Przemiany aminokwasów w
jelitach. Zmiany metabolizmu aminokwasów w zależności od rodzaju diety i stanu
fizjologicznego.
Stany
hiperkataboliczne.
Przemiany
aminokwasów
w
wyspecjalizowane produkty (synteza kreatyny, adrenaliny i noradrenaliny, poliamin
innych amin biogennych).
Synteza i rozpad hemoglobiny. Metabolizm żelaza. Kooperatywne wiązanie tlenu
przez hemoglobinę. Transport tlenu i dwutlenku węgla przez hemoglobinę. Zmiany
powinowactwa hemoglobiny do tlenu indukowane przez 2,3-bisfosfoglicerynian. Efekt
Bohra. Synteza hemu i regulacja tego procesu. Degradacja hemu. Bilirubina
pośrednia i bezpośrednia. Żółtaczki – hemolityczna, mechaniczna, miąższowa,
noworodków. Rola żelaza i jego metabolizm. Białka uczestniczące w transporcie i
magazynowaniu żelaza. mRNA ferrytyny – elementy odpowiedzi na żelazo. Receptor
transferyny – regulacja ekspresji. Skutki niedoboru i nadmiaru żelaza.
Metabolizm nukleotydów. Mechanizm działania kofeiny, teofiliny i teobrominy na
poziomie molekularnym. Rola cyklicznych nukleotydów (cAMP, cGMP). Znaczenie
aminokwasów w syntezie nukleotydów purynowych. Pochodzenie atomów
pierścienia purynowego. Synteza i znaczenie 5-fosforybozylo-1-pirofosforanu (PRPP).
Synteza IMP; zapotrzebowanie energetyczne do syntezy IMP. Hamowanie syntezy
puryn u bakterii przez sulfonamidy. Rola kwasu foliowego w syntezie nukleotydów
purynowych. Metotreksat - mechanizm działania. Przekształcenie IMP w AMP i GMP
(regulacja) oraz powstawanie ATP i GTP. Rezerwowy szlak syntezy nukleotydów
purynowych
(reutylizacja
adeniny,
guaniny
i
hipoksantyny).
Redukcja
rybonukleotydów do 2'-deoksyrybonukleotydów (regulacja). Cykl nukleotydów
purynowych i jego znaczenie. Degradacja nukleotydów purynowych. Synteza
nukleotydów pirymidynowych i regulacja tego procesu. Przekształcenie UMP w
nukleotydy cytydylowe i tymidylowe. Degradacja nukleotydów pirymidynowych.
Skoordynowana regulacja syntezy nukleotydów purynowych i pirymidynowych.
Podstawowe enzymopatie metabolizmu puryn i pirymidyn (dna moczanowa, zespół
Lesch-Nyhana, niedobory immunologiczne).
Reaktywne formy tlenu (ROS). Generowanie ROS. Rodnikowa natura tlenu.
Charakterystyka i główne źródła ROS. Synteza ponadtlenków. Rola oksydaz,
oksygenaz i peroksydaz w syntezie ROS. Jonizacja radiacyjna. Reakcje ROS z lipidami
błon komórkowych. Oddziaływanie ROS z białkami i DNA. Tlenek azotu i reaktywne
formy tlenku azotu (RNOS). Syntaza tlenku azotu. Toksyczność tlenku azotu. Synteza
wolnych rodników zachodząca podczas fagocytozy. Rola oksydazy NADPH. Rola
mieloperoksydazy i HOCl. Reaktywne formy tlenku azotu i zapalenie. Enzymy
zmiatające wolne rodniki. Dysmutaza ponadtlenkowa (SOD), katalaza, peroksydaza i
reduktaza glutationowa. Antyoksydanty nieenzymatyczne – witamina E, kwas
askorbinowy, karotenoidy. Antyoksydanty endogenne – kwas moczowy, melatonina,
bilirubina.
Metabolizm
ksenobiotyków.
Charakterystyka
przemian
głównych
grup
ksenobiotyków. Odrębność metaboliczna I i II fazy detoksykacji (faza I, hydroksylacja,
faza II – sprzęganie). Kluczowe enzymy biorące udział w przemianach ksebiotyków.
Charakterystyka enzymów należących do nadrodziny cytochromu P-450. Rola
cytochromu P-450 w pierwszej fazie przemian kseonobiotyków. Reakcje drugiej fazy
przemian ksenobiotyków: glukuronidacja, sulfatacja, sprzęganie z glutationem,
acetylacja, metylacja. Wpływ wieku i płci na metabolizm ksenobiotyków.
Synergistyczne działanie ksenobiotyków. Toksyczność ksenobiotyków – ksenobiotyki
wiążące się z makrocząsteczkami komórki i powodujące uszkodzenie komórki,
ksenobiotyki powodujące zmianę antygenowości makrocząsteczek, ksenobiotyki
powodujące mutacje. Znaczenie ochronne hydrolazy epoksydowej.
Biochemiczne aspekty niedotlenienia organizmu. Profil metaboliczny OUN. Transport
glukozy do komórek OUN. Mechanizm uszkodzenia komórek nerwowych podczas
niedotlenienia (rola pomp jonowych, rola glutaminianu i jonów wapnia, białko SNAP25, działanie czynników transkrypcyjnych, ekspresja cytokin prozapalnych, ekspresja
cząsteczek adhezyjnych). Przejście komórek OUN w wyniku niedokrwienia na szlak
prowadzący do apoptozy. Stymulacja angiogenezy zachodząca po udarze
niedokrwiennym mózgu. Molekularny mechanizm działania t-PA. Przykłady związków
zapobiegających agregacji płytek i mechanizm ich działania na poziomie
molekularnym. Neuroprotekcyjne działanie insulinopodobnego czynnika wzrostu (IGF1). Rola statyn w zapobieganiu udarom niedokrwiennym mózgu – mechanizm
molekularny.
Biochemiczne aspekty niedotlenienia organizmu. Profil metaboliczny mięśnia
sercowego. Rola metaloproteinaz macierzy w destabilizacji blaszki miażdżycowej.
Nielipidowe czynniki zwiększające ryzyko wystąpienia choroby wieńcowej
(hiperhomocysteinemia, podwyższone stężenie białka Lp(a), podwyższone stężenie
białka C-reaktywnego). Markery zawału mięśnia sercowego – kinaza keratynowa
typu MB, troponiny sercowe, mioglobina, sercowe białko wiążące kwasy tłuszczowe
(ang.heart-type fatty acid-binding protein - FABP). Uszkodzenia zachodzące po
reperfuzji obszaru mięśnia sercowego dotkniętego zawałem - działanie oksydazy
ksantynowej. Synteza i rozpad adenozyny. Rola adenozyny podczas niedokrwienia
(endogenna i egzogenna adenozyna). Rola adenozyny w angiogenezie. HIF –
czynniki transkrypcyjne indukowane hipoksją i ich znaczenie.
Proces starzenia – hipotezy. Progerie – zespoły przedwczesnego starzenia – zespół
Wernera i Hutchinsona-Gilforda; mechanizm molekularny. Udział wolnych rodników w
procesie starzenia; dialdehyd malonowy (MDA) jako wskaźnik procesów peroksydacji
lipidów w organizmie; antyoksydanty nowej generacji. Reakcja Fentona. Wpływ
żelaza i miedzi na proces starzenia. Wpływ niskokalorycznej diety (dietary restriction)
na proces starzenia. Wpływ niskokalorycznej diety na ekspresję SIRT -1 (deacetylaza).
Potencjał terapeutyczny enzymów z rodziny sirtuin. Błonowa hipoteza procesu
starzenia. Znaczenie spadku wydolności mitochondriów w procesie starzenia.
Gromadzenie odpadów (waste accumulation). Lipofuscyna. Oś mitochondrionlizosom. Znaczenie spadku wydolności lizosomów w procesie starzenia. Rola
końcowych produktów glikacji białek w procesie starzenia. Telomerowa teoria
procesu starzenia.
Biochemia tkanki łącznej. Synteza kolagenu. Modyfikacje potranslacyjne kolagenu.
Typy kolagenów i pełnione przez nie funkcje. Choroby spowodowane mutacjami
genów kolagenowych lub niedostateczną aktywnością enzymów uczestniczących w
modyfikacjach potranslacyjnych kolagenów. Budowa i rola elastyny. Zaburzenia
syntezy elastyny. Mutacje genu fibryliny. Zespół Marfana. Fibronektyna i jej rola w
adhezji i migracji komórek. Budowa i rola lamininy. Proteoglikany i glikozaminoglikany.
Upośledzenie degradacji glikozaminoglikanów przyczyną mukopolisacharydoz.
Metaloproteinazy macierzy pozakomórkowej i ich substraty.
22. Zagadnienia integrujące wiedzę podstawową i kliniczną na zajęciach z
biochemii
- Defekty genetyczne prowadzące do niedoboru ilości bądź aktywności enzymów
(enzymopatie);
- Przykłady enzymów wchodzących w skład jadów i toksyn;
- Enzymy w diagnostyce medycznej (amylaza trzustkowa, fosfataza alkaliczna,
fosfataza
kwaśna,
aminotransferaza
alaninowa,
aminotransferaza
asparaginianowa, dehydrogenaza glutaminianowa, kinaza kreatynowa, γglutamylotransferaza,
dehydrogenaza
mleczanowa,
cholinoesteraza,
dehydrogenaza glukozo-6-fosforanu, 5’-nukleotydaza, lipaza);
- Przykłady enzymów, ich aktywatorów i inhibitorów o działaniu terapeutycznym;
- Antybiotyki hamujące replikację DNA, proces transkrypcji i syntezy białka –
mechanizm działania;
- Mutacje w genomie mitochondrialnym; choroby genetyczne wynikające z
zaburzeń w funkcjonowaniu i strukturze mitochondriów;
- Termoregulacja. Znaczenie rozprzęgania transportu elektronów i syntezy ATP w
utrzymywaniu właściwej temperatury;
- Zaburzenia katabolizmu fruktozy i galaktozy i ich następstwa (fruktozuria,
dziedziczna nietolerancja fruktozy, galaktozemia);
- Nieenzymatyczna
glikacja
białek;
znaczenie
końcowych
produktów
nieenzymatycznej glikacji w rozwoju powikłań cukrzycowych i chorobach sercowonaczyniowych;
- Glikogenozy; przykłady genetycznych defektów prowadzących do spichrzania
glikogenu;
- Przykłady NLPZ (aspiryna, sulindak, ibuprofen); mechanizm działania;
- Zaburzenia katabolizmu aminokwasów przyczyną fenyloketonurii, choroby syropu
klonowego, alkaptonurii, tyrozynemii;
- Żółtaczki (hemolityczna, mechaniczna, miąższowa, noworodków) jako skutek
wzrostu stężenia bilirubiny. Próba Van Den Bergha – rozróżnienie bilirubiny wolnej i
sprzężonej;
- Metabolizm żelaza i związane z nim problemy medyczne. Molekularne podstawy
chorób wynikających z niedoboru bądź nadmiaru żelaza;
- Przykłady analogów zasad azotowych, nukleozydów i nukleotydów o działaniu
terapeutycznym;
- Kofeina, teofilina, teobromina – mechanizm działania na poziomie molekularnym;
- Molekularny mechanizm działania metotreksatu;
- Wrodzone enzymopatie metabolizmu puryn i pirymidyn i ich skutki;
- Biosynteza i rozpad amin katecholowych (adrenalina, noradrenalina i dopamina).
Regulacja wydzielania i mechanizm działania katecholamin. Egzogenna
adrenalina i przykłady jej stosowania (wstrząs anafilaktyczny);
- Synteza i regulacja wydzielania hormonów tarczycy. Mechanizm działania
hormonów tarczycy na poziomie molekularnym. Wpływ hormonów tarczycy na
metabolizm wątroby, tkanki tłuszczowej i mięśni poprzecznie prążkowanych.
Przykłady autoimmunologicznych chorób gruczołu tarczowego przebiegających z
nadprodukcją lub niedoborem tyroksyny (choroba Gravesa-Basedowa, choroba
Hashimoto);
- Plejotropowe działanie insuliny i glukagonu. Molekularne podstawy rozwoju
cukrzycy typu I i II;
- Genetycznie uwarunkowane zespoły przedwczesnego starzenia (zespół Wernera,
zespół Hutchinsona-Gilforda) – prawdopodobne defekty metaboliczne;
- Przykłady chorób spowodowanych zaburzeniami syntezy kolagenów, elastyny i
fibryliny;
- Upośledzenie degradacji glikozaminoglikanów; mukopolisacharydozy;
- Mechanizm uszkodzenia komórek nerwowych podczas niedotlenienia (rola pomp
jonowych; rola glutaminianu i jonów wapnia; białko SNAP-25; działanie czynników
transkrypcyjnych;
ekspresja
cytokin
prozapalnych;
ekspresja
cząsteczek
adhezyjnych);
- Statyny – mechanizm działania na poziomie molekularnym; rola w zapobieganiu
udarom niedokrwiennym mózgu;
- Mechanizm działania t-PA - trombolityczne leczenie niedokrwiennego udaru
mózgu;
- Profil metaboliczny mięśnia sercowego;
- Nielipidowe czynniki zwiększające ryzyko wystąpienie choroby wieńcowej –
hiperhomocysteinemia i jej możliwe przyczyny (niedobór beta-syntetazy cystationiny
lub reduktazy tetrahydrofolianowej - MTHFR), podwyższone stężenie białka Lp(a),
podwyższone stężenie białka C-reaktywnego;
- Markery zawału mięśnia sercowego – kinaza keratynowa typu MB, troponiny
sercowe, mioglobina, sercowe białko wiążące kwasy tłuszczowe (ang. heart-type
fatty acid-binding protein - FABP);
- Adenozyna (endo- i egzogenna) i jej rola podczas niedokrwienia;
- HIF – czynniki transkrypcyjne indukowane hipoksją i ich znaczenie;
- Profil metaboliczny mięśni szkieletowych. Źródła materiału energetycznego dla
skurczu mięśnia w przypadku wysiłku krótkotrwałego (bieg sprinterski), wysiłku o
średnim czasie trwania (bieg na 1000m) oraz wysiłku długotrwałego (bieg
maratoński);
- Wybrane aspekty dopingu farmakologicznego (EPO, insulina, sterydy anaboliczne);
- Rola SGLT-2 w resorpcji zwrotnej z kanalików nerkowych. Znaczenie inhibitorów SGLT
2 u chorych na cukrzycę.
23. Efekty kształcenia – umiejętności i kompetencje
Student po zakończeniu kursu biochemii powinien:
- umieć scharakteryzować funkcje genomu, transkryptomu i proteomu człowieka;
- opanować podstawy funkcjonowania organizmu człowieka na poziomie
molekularnym (w warunkach fizjologicznych oraz patologicznych);
- określać strategie regulacji tempa przemian metabolicznych zachodzących w
organizmie człowieka;
- charakteryzować strategie katalityczne, różnice w mechanizmie działania różnego
typu inhibitorów enzymów oraz rozumieć mechanizm działania wielu leków o
charakterze inhibitorów enzymów;
- potrafić scharakteryzować przebieg podstawowych szlaków katabolicznych i
anabolicznych, umieć nazwać występujące w nich intermediaty, opisać ich
strukturę, podać nazwy enzymów uczestniczących w ich przebiegu, sposoby
regulacji oraz czynniki genetyczne i środowiskowe, zaburzające ich funkcjonowanie;
- przewidzieć kierunek procesów biochemicznych w zależności od stanu
energetycznego komórek;
- umieć wyjaśnić mechanizm działania różnych grup hormonów na poziomie
molekularnym;
- umieć określić sposoby komunikacji międzykomórkowej oraz komunikacji między
komórką a macierzą pozakomórkową;
- umieć wyjaśnić w jaki sposób u człowieka funkcjonuje system detoksykacji i w tym
kontekście rozumieć dlaczego niekiedy konstruowane są proleki a nie gotowe
związki terapeutyczne; rozumieć funkcjonalną odrębność enzymów I i II fazy
przemiany ksenobiotyków;
- potrafić przewidzieć konsekwencje działania wolnych rodników na poszczególne
grupy makromolekuł (lipidy, białka, kwasy nukleinowe) oraz sposoby naturalnej i
farmakologicznej obrony przed nimi;
- określić czynniki zwiększające ryzyko wystąpienia niedotlenienia komórek
mięśniowych i nerwowych, potrafić scharakteryzować markery niedotlenienia
komórek mięśniowych oraz umieć opisać zmiany metaboliczne zachodzące w
komórkach mięśniowych i nerwowych pod wpływem niedotlenienia;
- -umieć powiązać działanie wolnych rodników z procesem starzenia organizmu;
- potrafić
scharakteryzować
(na
poziomie
molekularnym)
konsekwencje
niewłaściwego odżywiania, w tym przyjmowania zbyt obfitych posiłków oraz
stosowania niezbilansowanej diety (wysokowęglowodanowej, wysokotłuszczowej,
lub wysokobiałkowej);
- dostrzegać związek pomiędzy sposobem odżywiania a rozwojem zespołu
metabolicznego;
- rozumieć i potrafić wyjaśnić (na poziomie molekularnym) konsekwencje narażenia
organizmu człowieka na różne czynniki chemiczne (nitrozoaminy, heterocykliczne
aminy, policykliczne węglowodory aromatyczne, akryloamid, aflatoksyny, dioksyny,
barwniki azowe);
- rozumieć podstawy metod biochemicznych wykorzystywanych w diagnostyce
laboratoryjnej;
- potrafić opisać zasady podstawowych technik stosowanych w badaniach
biochemicznych;
- potrafić dotrzeć do najnowszej literatury naukowej (polskiej i anglojęzycznej) na
wskazany temat biochemiczny;
- potrafić przygotować prezentację multimedialną na wskazany temat i w czytelnej
formie zaprezentować przygotowany materiał;
- umieć postępować z materiałem biologicznym (tkanki zwierzęce) w sposób
minimalizujący
degradację
makromolekuł;
umieć
wyizolować
główne
makromolekuły (DNA, białka, węglowodany zapasowe - glikogen) z tkanek
zwierzęcych;
- umieć analizować i interpretować wyniki badań biochemicznych i przygotować
końcowy protokół z przeprowadzonych doświadczeń.
24. Opis efektów kształcenia na poszczególnych zajęciach w grupach studenckich
(10-12 osobowych)
Seminarium: Enzymy
Wiedza: student zna budowę i rolę kofaktorów (koenzymów) w katalizie
enzymatycznej z uwzględnieniem: NAD+, NADP+, FMN, FAD, CoQ, kwasu liponowego,
pirofosforanu
tiaminy,
fosforanu
pirydoksalu,
koenzymu
A,
biotyny,
czterowodorofolianu,
fosfoadenozynofosfosiarczanu
i
S-adenozylometioniny;
wymienia główne cechy katalizy enzymatycznej; opisuje budowę centrów aktywnych
enzymów, strategie katalityczne oraz wymienia główne czynniki wpływające na
szybkość reakcji enzymatycznych (temperatura, pH, siła jonowa, stężenie substratu
oraz stężenie enzymu); zna rodzaje kinetyki enzymatycznej (hiperboliczna i
sigmoidalna), opisujące je równania (Michaelisa-Menten oraz Hilla), znaczenie
wartości stałej Michaelisa (Km) oraz sposoby wyznaczenia tej wartości; zna budowę i
rolę enzymów allosterycznych, pojęcie kooperatywności i sposoby wyrażania
aktywności enzymów; opisuje układy wieloenzymatyczne i enzymy wielofunkcyjne,
izoenzymy, podstawowe mechanizmy regulacji tempa metabolizmu człowieka
(działanie induktorów i represorów), zmianę tempa degradacji enzymów (turnover),
hamowanie aktywności enzymów - inhibicja odwracalna (kompetycyjna i
niekompetycyjna), hamowanie typu K i V dla enzymów allosterycznych, inhibicję
nieodwracalną, aktywatory enzymów, sprzężenie zwrotne, aktywację i inhibicję
allosteryczną, odwracalne modyfikacje kowalencyjne enzymu (fosforylacja/
defosforylacja, proteolityczna aktywacja proenzymów); klasyfikuje enzymy z
podaniem przykładów reakcji katalizowanych przez enzymy każdej z klas, zna rolę
witamin jako prekursorów koenzymów i skutki niedoboru witamin.
Prezentacje multimedialne do przygotowania przez studentów:
− Wykorzystanie enzymów w diagnostyce medycznej (amylaza trzustkowa, fosfataza
alkaliczna, fosfataza kwaśna, aminotransferaza alaninowa, aminotransferaza
asparaginianowa, dehydrogenaza glutaminianianowa, kinaza kreatynowa,
γ-glutamylotransferaza,
dehydrogenaza
mleczanowa,
cholinoesteraza,
dehydrogenaza glukozo-6-fosforanu, 5’-nukleotydaza, lipaza).
− Enzymy, ich aktywatory i inhibitory o działaniu terapeutycznym; (B) Enzymy w
technikach analitycznych - testy immunoenzymatyczne ELISA, immunoblotting,
zymografia.
Umiejętności i kompetencje: student potrafi nazwać enzym katalizujący daną reakcję
zachodzącą w organizmie człowieka, a także przypisać określony enzym do
odpowiedniej klasy; potrafi przewidzieć kierunek reakcji w zależności od warunków
panujących w układzie doświadczalnym, jak również przewidzieć skutki
wprowadzenia do układu określonych inhibitorów; rozróżnia rodzaje inhibitorów
enzymów (kompetycyjne, niekompetycyjne) i opisuje ich wpływ na przebieg reakcji,
szybkość maksymalną reakcji i stałą Michaelisa, a także potrafi zaplanować przebieg
doświadczenia zmierzającego do wyznaczenia wartości stałej Michaelisa, umie
przeliczyć aktywność enzymu wyrażoną w międzynarodowych jednostkach
aktywności (U) na aktywność wyrażoną w jednostkach układu SI (katalach - kat);
potrafi powiązać niedobory określonych witamin będących prekursorami
koenzymów) ze skutkami metabolicznymi, do jakich te niedobory mogą doprowadzić.
Seminarium: Kwasy nukleinowe. Replikacja i naprawa DNA. Transkrypcja
Wiedza: student zna pojęcia: geny strukturalne, sekwencje repetytywne - rozproszone
i ułożone tandemowo, sekwencje satelitarne, sekwencje telomerowe; zna strukturę
chromatyny ze szczególnym uwzględnieniem roli histonów w stabilizacji tej struktury
(nukleosom, solenoid), proces replikacji DNA: rodzaje i funkcje polimeraz DNA (pro- i
eukariotycznych), rolę starterowego RNA, budowę widełek replikacyjnych, kierunek
replikacji, pojęcia: fragmenty Okazaki, inicjacja, elongacja i terminacja syntezy DNA;
zna antybiotyki skierowane przeciwko gyrazie DNA (nowobiocyna, kwas nalidyksowy,
cyprofloksacyna, kamptotecyna); rozumie problem skracania telomerów podczas
replikacji eukariotycznego DNA, rolę telomerazy i mechanizm jej działania; zna system
samokontroli procesu replikacji DNA, naprawy DNA (naprawa błędnie sparowanych
zasad, wycięcie zasady, wycięcie nukleotydu), sposoby wykrywania potencjalnych
karcynogenów za pomocą ich oddziaływania na bakterie (test Amesa); zna rodzaje
RNA (mRNA, tRNA, rRNA i snRNA, siRNA, miRNA) i ich funkcje; zna budowę genu
strukturalnego, pro- i eukariotycznego, organizację promotorów w komórkach pro- i
eukariotycznych, rodzaje polimeraz RNA uczestniczących w procesie transkrypcji (proi eukariotycznych); opisuje transkrypcję genu: inicjację i czynniki niezbędne w tym
procesie, elongację, mechanizm terminacji zależnej i niezależnej od białka Rho; zna
antybiotyki hamujące proces transkrypcji oraz modyfikacje potranskrypcyjne dojrzewanie pierwotnych transkryptów rRNA, tRNA, mRNA, przekształcanie
heterogennych, jądrowych RNA w mRNA, modyfikacje 3’ i 5’ końców RNA, usuwanie
intronów i składanie eksonów; zna katalityczną funkcję cząsteczek sarna, pojęcia
alternatywnego splicingu (umożliwiającego zwiększenie różnorodności białek
kodowanych przez pojedynczy gen) i redagowania mRNA na przykładzie apoB-100 i
apoB-48; zna podstawowe mechanizmy regulacji ekspresji genów.
Prezentacje multimedialne do przygotowania przez studentów:
− Organizacja materiału genetycznego w komórkach pro- i eukariotycznych –
podobieństwa i różnice. Jądrowy i mitochondrialny DNA komórek eukariotycznych.
DNA bakteryjny – chromosomalny i plazmidowy. Materiał genetyczny wirusów.
− Rodzaje i funkcje polimeraz DNA (pro- i eukariotycznych). Charakterystyka enzymów i
białek nieenzymatycznych uczestniczących w procesie replikacji: prymazy, helikazy,
topoizomerazy, białka wiążące jednoniciowy DNA, ligaza DNA.
Umiejętności i kompetencje: student potrafi zaplanować eksperymenty pozwalające
na rozróżnienie frakcji jądrowego i mitochondrialnego DNA człowieka;
dobrać/zaproponować zestaw antybiotyków, które w sposób specyficzny zahamują
rozwój bakterii zakłócając proces ich replikacji; przewidzieć skutki defektów w
obszarze genów mutatorowych u człowieka oraz skutki spontanicznej deaminacji
zasad azotowych – w szczególności cytozyny i tyminy; potrafi zaproponować
schemat izolowania RNA a także wydzielenia z puli całkowitego RNA frakcji mRNA,
dobrać zestaw antybiotyków, które w sposób specyficzny zahamują rozwój bakterii,
działając na etapie transkrypcji; potrafi przewidzieć, do jakich odległych skutków
może doprowadzić aktywacja obszarów promotorowych genów za pośrednictwem
czynnika transkrypcyjnego NF-κB.
Seminarium: Mutacje i czynniki mutagenne. Biosynteza białka. Modyfikacje
potranslacyjne i kierowanie białek
Wiedza: student opisuje sposób oddziaływania mRNA z tRNA; zna reguły tolerancji
Cricka; opisuje mutacje i rekombinacje DNA jako podstawowe procesy
odpowiedzialne za ewolucję genomów; zna pojęcia: mutacje zmiany sensu, mutacje
nonsensowne, mutacje ciche, substytucje, delecje, insercje, inwersje oraz opisuje ich
skutki; zna podstawowe przyczyny mutacji (działanie mutagenów chemicznych i
fizycznych, tautomeria zasad azotowych, błędy replikacji, poślizg podczas replikacji);
zna przyczyny niektórych chorób genetycznych; opisuje budowę rybosomów pro- i
eukariotycznych, dwuetapowy proces aktywacji aminokwasów katalizowany przez
syntetazy aminoacylo-tRNA oraz przebieg translacji w komórkach eukariotycznych;
wymienia enzymy i białka nieenzymatyczne uczestniczące w procesie translacji; zna
mechanizm powstawania wiązania peptydowego oraz rolę peptydylotransferazy; zna
rolę ATP i GTP w procesie translacji; zna skutek oddziaływania toksyny błonicy na
syntezę białka w komórkach eukariotycznych oraz mechanizm regulacji metabolizmu
żelaza na poziomie translacji; opisuje choroby związane ze zmianami zachodzącymi
w obszarze nieulegającego translacji regionu 3’ (3’ UTR), rolę potranslacyjnych
modyfikacji
białek
(fosforylacja,
acetylacja,
metylacja,
ADP-rybozylacja,
ubikwitynacja, sumoilacja, dołączanie lipidów), rolę sekwencji sygnałowych w
kierowaniu białek oraz znaczenie białek opiekuńczych (chaperonów); zna reguły
dotyczące kierowania białek mitochondrialnych, jądrowych i peroksysomalnych a
także rolę ubikwityny w procesie degradacji białek.
Prezentacje multimedialne do przygotowania przez studentów:
− Narzędzia i techniki analityczne stosowane w badaniach biochemicznych –
proteomika i perspektywy jej zastosowania w diagnostyce medycznej.
− Wrodzone zaburzenia funkcji kanałów jonowych – wrodzony zespół wydłużonego
QT, mukowiscydoza. Wrodzone zespoły niedoborów odporności. Mutacje w genach
predysponujące do wystąpienia raka piersi (geny BRCA1 i BRCA2). Anemia
sierpowatokrwinkowa, mutacje w genach globiny. Talasemie.
Umiejętności i kompetencje: student potrafi przyporządkować określonej sekwencji
aminokwasowej wszystkie możliwe sekwencje deoksyrybonukleotydów; potrafi
przewidzieć możliwe skutki narażenia materiału genetycznego na działanie wielu
związków chemicznych, w tym: kwasu azotawego, dwusiarczynu sodu,
dimetylonitrozoaminy, bromku etydyny i oranżu akrydyny oraz jego pochodnych a
także na działanie różnych czynników fizycznych, w tym promieniowania UV,
promieniowania jonizującego i wysokiej temperatury; umie zaplanować eksperyment,
pozwalający na zbadanie nowo zsyntetyzowanych związków, pod kątem ich
możliwego działania mutagennego; potrafi orientacyjnie ocenić ilość energii
niezbędnej do syntezy polipeptydu o określonej długości a także zaproponować
zestaw antybiotyków, które w sposób specyficzny zahamują rozwój bakterii,
zakłócając proces translacji; potrafi podać podstawy molekularne wybranych
chorób genetycznych.
Seminarium: Bioenergetyka. Oksydacyjna dekarboksylacja pirogronianu. Cykl kwasu
cytrynowego. Utlenianie biologiczne i fosforylacja oksydacyjna
Wiedza: student zna pojęcia: przemiana podstawowa, rezerwy energetyczne
człowieka, katabolizm, anabolizm, reakcje amfiboliczne, cykle jałowe; opisuje
podstawowe mechanizmy kontrolujące metabolizm; zna strukturę kompleksu
dehydrogenazy pirogronianowej i dehydrogenazy alfa-ketoglutaranowej, przebieg
reakcji katalizowanych przez te kompleksy enzymatyczne oraz sposoby regulacji ich
aktywności; przedstawia przebieg reakcji cyklu kwasu cytrynowego oraz opisuje efekt
energetyczny utleniania acetylo CoA; zna pojęcie - fosforylacja na poziomie
substratu i opisuje taką reakcję w cyklu kwasu cytrynowego; zna rolę reakcji
anaplerotycznych, mechanizm oraz kontrolę reakcji cyklu kwasu cytrynowego;
charakteryzuje rolę cyklu kwasu cytrynowego oraz jego amfiboliczny charakter; widzi
powiązania metabolitów cyklu kwasu cytrynowego z innymi przemianami; opisuje
strukturę i funkcję mitochondriów, budowę kompleksów łańcucha oddechowego
oraz reakcje zachodzące w poszczególnych kompleksach łańcucha; zna budowę
pomp protonowych łańcucha oddechowego oraz mechanizm syntezy ATP w
łańcuchu oddechowym (teoria chemiosmotyczna) a także sposoby transportu ADP i
równoważników redukcyjnych z cytozolu do mitochondriów; wymienia inhibitory
łańcucha oddechowego i wskazuje miejsca ich działania; klasyfikuje związki
rozprzęgające oraz opisuje znaczenie rozprzęgania transportu elektronów i syntezy
ATP w termoregulacji.
Prezentacje multimedialne do przygotowania przez studentów:
− Budowa kompleksu dehydrogenazy pirogronianowej (PDH) i dehydrogenazy alfaketoglutaranowej. Rola tiaminy w działaniu obu enzymów. Reakcje katalizowane
przez PDH. Regulacja aktywności PDH.
− Synteza ATP w łańcuchu oddechowym. Teoria chemiosmotyczna. Choroby
mitochondrialne.
Umiejętności i kompetencje: student potrafi wymienić nazwy związków o wysokim
potencjale przenoszenia grup (związki wysokoenergetyczne) oraz określić ich
znaczenie w procesach metabolicznych komórki; potrafi scharakteryzować
podstawowe procesy anaboliczne, kataboliczne i amfiboliczne organizmu; umie
określić rolę ATP w energetyce komórki oraz zdefiniować pojęcie ładunku
energetycznego komórki; potrafi przedstawić mechanizmy kontrolujące metabolizm
komórki; umie określić lokalizację wewnątrzkomórkową podstawowych procesów
metabolicznych zachodzących w organizmie człowieka; potrafi przedstawić różnice
strukturalne
i
funkcjonalne
pomiędzy
dehydrogenazą
pirogronianową
i
dehydrogenazą alfa-ketoglutaranową; potrafi przedstawić przebieg zdarzeń i enzymy
uczestniczące w cyklu kwasu cytrynowego a także obliczyć efekt energetyczny tego
cyklu; umie opisać strategie regulacji szybkości przebiegu cyklu kwasu cytrynowego
oraz przedstawić przepływ elektronów przez łańcuch oddechowy; potrafi obliczyć
ilość ATP powstającego w łańcuchu a także odnaleźć powiązania łańcucha
oddechowego z innymi przemianami.
Seminarium: Węglowodany cz. I
Wiedza: student zna rolę katabolicznego szlaku przemiany glukozy – glikolizy; opisuje
przebieg reakcji oraz enzymy uczestniczące w tym procesie, zna sposoby regulacji
glikolizy oraz reakcje fosforylacji na poziomie substratu; charakteryzuje przebieg
glikolizy w warunkach tlenowych i beztlenowych (zawał mięśnia sercowego, warunki
deficytu tlenowego podczas intensywnej pracy mięśni); zna proces syntezy 2,3-DPG
oraz rolę tego związku; opisuje mechanizmy przenoszenia atomów wodoru z cytozolu
do macierzy mitochondriów (przerzut glicerolofosforanowy i jabłczanowy); zna
przebieg glukoneogenezy oraz enzymy uczestniczące w tym procesie; opisuje
metabolizm fruktozy i galaktozy (reakcje, enzymy).
Prezentacje multimedialne do przygotowania przez studentów:
− Allosteryczna i hormonalna regulacja glikolizy oraz glukoneogenezy.
− Zaburzenia katabolizmu fruktozy i galaktozy i ich następstwa (fruktozuria, dziedziczna
nietolerancja fruktozy, galaktozemia).
Umiejętności i kompetencje: student potrafi ocenić zużycie glukozy przez różne
narządy i komórki (ośrodkowy układ nerwowy, mięśnie, tkanka tłuszczowa, erytrocyty,
leukocyty); potrafi wskazać odwracalne i nieodwracalne reakcje glikolizy, jak również
punkty, w których może dojść do fosforylacji substratowej – syntezy ATP bez udziału
łańcucha oddechowego; umie przeprowadzić bilans energetyczny katabolizmu
glukozy w warunkach tlenowych i beztlenowych i wykazać, że w warunkach
tlenowych z tej samej ilości glukozy można uzyskać prawie 20 razy więcej ATP; potrafi
również dokonać bilansu energetycznego glukoneogenezy a także wykazać, że w
warunkach deficytu glukozy może ona powstawać z mleczanu, metabolitów cyklu
kwasu cytrynowego, większości aminokwasów, pirogronianu i glicerolu; potrafi
przewidzieć, jaki wpływ na metabolizm węglowodanów u człowieka będą miały
zaburzenia syntezy/sekrecji niektórych hormonów (insulina, glukagon, hormon wzrostu,
glikokortykoidy, hormony tarczycy) oraz uzasadnić, dlaczego dieta bogata we
fruktozę jest aterogenna.
Seminarium: Węglowodany cz. II
Wiedza: student wie jaką rolę pełni szlak pentozomonofosforanowy; charakteryzuje
reakcje fazy oksydacyjnej i nieoksydacyjnej tego szlaku; zna mechanizmy regulujące
szybkość przebiegu szlaku pentozomonofosforanowego; opisuje przebieg reakcji oraz
charakteryzuje enzymy uczestniczące w syntezie i degradacji glikogenu a także
sposoby regulacji ich aktywności; charakteryzuje rolę glikogenu zgromadzonego w
mięśniach i w wątrobie; opisuje wybrane glikogenozy - genetyczne defekty
prowadzące do patologicznego magazynowania glikogenu; wie jaką rolę pełni
insulina, glukagon, adrenalina oraz glukokortykoidy w kontroli stężenia glukozy we
krwi; opisuje metabolizm węglowodanów podczas głodzenia i w cukrzycy, szlak
syntezy UDP-glukuronianu; opisuje przebieg reakcji prowadzących do przekształcania
UDP-glukozy w UDP-galaktozę (synteza laktozy); wymienia istotne metabolicznie
glikoproteiny.
Prezentacje multimedialne do przygotowania przez studentów:
− Glikogenozy. Choroba von Gierkego, Pompego, Cori, Andersena, McArdle’a przykłady genetycznych defektów prowadzących do spichrzania glikogenu.
− Nieenzymatyczna glikacja białek i jej skutki.
Umiejętności i kompetencje: student potrafi wyjaśnić, dlaczego pewne węglowodany
można traktować jako dobre nośniki informacji; potrafi nakreślić przebieg reakcji
szlaku pentozomonofosforanowego w przypadku gdy komórka potrzebuje znacznie
więcej rybozo-5-fosforanu, niż NADPH, gdy zapotrzebowanie na NADPH i rybozo-5fosforan jest zrównoważone, gdy potrzeba znacznie więcej NADPH niż rybozo-5fosforanu i gdy istnieje zapotrzebowanie zarówno na NADPH jak i na ATP; potrafi
wyjaśnić, dlaczego degradacja glikogenu mięśniowego nie skutkuje wzrostem
poziomu glukozy we krwi; rozróżnia pojęcia glikozylacji i glikacji białek i potrafi
wykazać jaka jest zależność pomiędzy poziomem glikemii u pacjenta a poziomem
glikowanej hemoglobiny (frakcja HbA1C); umie również uzasadnić, dlaczego
oznaczanie stężenia glikowanej hemoglobiny u chorych na cukrzycę ma wyższą
wartość diagnostyczną niż oznaczanie stężenia glukozy na czczo; dostrzega związek
pomiędzy postępująca glikacją białek a rozwojem powikłań u chorych na cukrzycę
(np. retinopatii cukrzycowej); potrafi uzasadnić, centralną rolę wątroby w
metabolizmie węglowodanów.
Seminarium: Metabolizm lipidów cz. I
Wiedza: student zna budowę i funkcję apolipoprotein oraz lipoprotein osocza; opisuje
metabolizm krótkołańcuchowych i długołańcuchowych kwasów tłuszczowych oraz
transport triacylogliceroli, kwasów tłuszczowych i ciał ketonowych we krwi; zna rolę
wątroby w transporcie i metabolizmie lipidów oraz przyczyny stłuszczenia wątroby (u
osób nienadużywających alkoholu); opisuje mechanizm aktywacji kwasów
tłuszczowych w komórce oraz ich transport do mitochondriów, beta-oksydację –
reakcje utleniania kwasów tłuszczowych nasyconych, nienasyconych oraz kwasów o
parzystej i nieparzystej liczbie atomów węgla w cząsteczce; zna alternatywne szlaki
katabolizmu kwasów tłuszczowych (alfa i gamma oksydacja), szlak syntezy związków
ketonowych w wątrobie i ich katabolizm w warunkach prawidłowych oraz w
warunkach głodzenia a także regulację tego procesu; zna mechanizm transportu
acetylo-CoA z mitochondriów do cytozolu, przebieg syntezy kwasów tłuszczowych de
novo, rolę karboksylazy acetylo-CoA oraz regulację tego procesu.
Prezentacje multimedialne do przygotowania przez studentów:
− Podstawowe lipoproteiny krwi oraz ich funkcja metaboliczna; skład białkowy i
lipidowy, biosynteza i degradacja, okres półtrwania.
− Ketogeneza i metabolizm związków ketonowych w warunkach prawidłowych oraz w
warunkach głodzenia. Czynniki regulujące ketogenezę.
Umiejętności i kompetencje: student rozróżnia lipolizę wewnątrznaczyniową i
wewnątrzkomórkową a także potrafi przedstawić różnice w regulacji obu procesów;
potrafi ocenić ryzyko wystąpienia zespołu metabolicznego/zawału mięśnia
sercowego na podstawie analizy stosunku apoB/apoAI, fenotypu LDL oraz stosunku
cholesterolu LDL do HDL, przeprowadzić bilans energetyczny spalania dowolnego
kwasu
tłuszczowego
(parzystoi
nieparzystowęglowego,
nasyconego
i
nienasyconego) oraz obliczyć efekt energetyczny spalania związków ketonowych i
triacylogliceroli; umie określić wpływ insuliny, adrenaliny, noradrenaliny, glukagonu,
kortykotropiny (ACTH), α- oraz β-melanotropiny, tyreotropiny (TSH), hormonu wzrostu
(GH) i wazopresyny, glikokortykosteroidów oraz leptyny na gospodarkę lipidową.
Seminarium: Metabolizm lipidów cz. II
Wiedza: student wie, jaką funkcję pełni kwas fosfatydowy w syntezie lipidów a także
CDP-diacyloglicerol w syntezie glicerofosfolipidów; opisuje przebieg reakcji
zachodzących podczas syntezy fosfatydyloetanoloaminy i fosfatydylocholiny i podaje
nazwy enzymów; zna szlaki syntezy oraz rolę pełnioną przez fosfolipidy eterowe;
opisuje sposób syntezy ceramidu i gangliozydów oraz funkcje pełnione przez te
związki; zna szlak prowadzący do powstania cholesterolu oraz sposoby regulacji tego
procesu, a także drogi syntezy kwasów żółciowych, hormonów steroidowych oraz
witaminy D; opisuje sposób przedłużania łańcuchów acylo-CoA (system elongazy) i
tworzenia nienasyconych pochodnych acylo-CoA (system desaturazy); zna szlaki
syntezy
prostaglandyn,
tromboksanów,
leukotrienów,
kwasów
hydroksyeikozatetraenowych i lipoksyn oraz mechanizm ich działania; opisuje
mechanizm działania aspiryny i innych wybranych NLPZ; zna strategie regulacji
metabolizmu węglowodanów i tłuszczów w stanie sytości i głodu, strategie
prowadzące do utrzymywania prawidłowego poziomu glukozy we krwi oraz sposoby
regulacji zużycia glukozy i kwasów tłuszczowych przez mięśnie; charakteryzuje
znaczenie AMP i fruktozo-2,6-bisfosforanu w integracji metabolizmu tłuszczów i
węglowodanów.
Prezentacje multimedialne do przygotowania przez studentów:
− Synteza TXA2. Wpływ kortykosteroidów, inhibitorów nieodwracalnych (kwas
acetylosalicylowy) i odwracalnych (fenylbutazon, ibuprofen) na syntezę
eikozanoidów.
− Selektywne inhibitory cyklooksygenaz (rofecoxib, celecoxib) i ich znaczenie.
Umiejętności i kompetencje: student umie powiązać informacje o stężeniu
cholesterolu w różnych frakcjach lipoproteinowych z ryzykiem wystąpienia chorób
sercowo-naczyniowych; potrafi określić skutki metaboliczne niedoboru witaminy D
oraz znaczenie długołańcuchowych i nienasyconych kwasów tłuszczowych; potrafi
przewidzieć konsekwencje funkcjonalne hamowania aktywności niektórych enzymów
uczestniczących w syntezie eikozanoidów (w szczególności COX-1, COX-2) przez NLPZ
oraz opisać mechanizm działania selektywnych (celecoxib) i nieselektywnych (kwas
acetylosalicylowy, ibuprofen) inhibitorów cyklooksygenaz; umie przewidzieć zmiany
aktywności enzymów zachodzące w różnych stanach metabolicznych (stan
bezpośrednio po posiłku, stan sytości, stan głodu).
Seminarium: Metabolizm aminokwasów cz. I
Wiedza: student zna pojęcia: białka pełno- i niepełnowartościowe, aminokwasy
endo- i egzogenne, szybkość obrotu metabolicznego białek, pula wolnych
aminokwasów; opisuje sposoby degradacji białek wewnątrzkomórkowych z
uwzględnieniem roli ubikwityny i proteasomu; opisuje przebieg reakcji transaminacji,
deaminacji oksydacyjnej, deminacji bezpośredniej oraz deamidacji a także
charakteryzuje uczestniczące w nich enzymy; opisuje reakcje służące do wiązania
jonów amonowych w wątrobie i tkankach pozawątrobowych; zna reakcje cyklu
mocznikowego, znaczenie tego cyklu podczas głodzenia oraz związane z nim
enzymopatie; opisuje przebieg reakcji katabolicznych aminokwasów białkowych.
Prezentacje multimedialne do przygotowania przez studentów:
− Ubikwityna i proteasom.
− Skutki zaburzeń metabolizmu aminokwasów – fenyloketonuria, choroba syropu
klonowego, alkaptonuria, tyrozynemie.
Umiejętności i kompetencje: student potrafi przedstawić sposób włączania szkieletów
węglowych aminokwasów w poszczególne szlaki metaboliczne, podać mechanizm
przenoszenia jonów amonowych z tkanek obwodowych do wątroby a także strategie
wykorzystywane w detoksykacji jonów amonowych; potrafi przedstawić energetykę
cyklu mocznikowego, podać sposoby jego regulacji, wykazać związek tego cyklu z
cyklem kwasu cytrynowego oraz podać sposoby zminimalizowania konsekwencji
wrodzonych enzymopatii cyklu mocznikowego; umie określić metabolity służące do
syntezy aminokwasów w organizmie człowieka oraz przedstawić drogi ich syntezy jak
również przedstawić przebieg reakcji degradacji aminokwasów aromatycznych i
rozgałęzionych; potrafi scharakteryzować podstawowe enzymopatie metabolizmu
tych aminokwasów (fenyloketonuria, choroba syropu klonowego, alkaptonuria,
tyrozynemie); potrafi określić znaczenie aminokwasów siarkowych w tworzeniu struktur
wyższego rzędu niektórych polipeptydów (rybonukleaza, insulina).
Seminarium: Metabolizm aminokwasów cz. II. Synteza i rozpad hemoglobiny.
Metabolizm żelaza
Wiedza: student zna rolę wątroby w metabolizmie aminokwasów, funkcje pełnione
przez białka mięśni szkieletowych, zasady rządzące przepływem aminokwasów
między tkankami oraz rolę glutaminy w buforowaniu moczu; zna reakcje prowadzące
do utlenienia aminokwasów rozgałęzionych w mięśniach szkieletowych oraz szlaki
prowadzące do przekształcania aminokwasów rozgałęzionych w glutaminę; zna
przebieg
reakcji
prowadzących
do
przekształcania
aminokwasów
w
wyspecjalizowane produkty (karnozynę, histaminę, poliaminy, melatoninę, serotoninę,
melaninę, adrenalinę, noradrenalinę i kreatynę), przebieg i rolę cyklu alanina-glukoza;
charakteryzuje przemiany aminokwasów zachodzące w jelitach oraz zmiany
metabolizmu aminokwasów w zależności stanu metabolicznego organizmu; zna
budowę hemoglobiny i mechanizm kooperatywnego wiązania tlenu przez
hemoglobinę oraz rolę tego białka w transporcie tlenu i dwutlenku węgla; opisuje
efekt Bohra; zna szlaki syntezy i degradacji hemu oraz regulację tego procesu; zna
metabolizm żelaza oraz białka uczestniczące w transporcie i magazynowaniu żelaza.
Prezentacje multimedialne do przygotowania przez studentów:
− Degradacja hemu. Bilirubina pośrednia i bezpośrednia. Żółtaczki – hemolityczna,
mechaniczna, miąższowa, noworodków.
− Kooperatywne wiązanie tlenu przez hemoglobinę. Transport tlenu i dwutlenku węgla
przez hemoglobinę. Zmiany powinowactwa hemoglobiny do tlenu indukowane
przez 2,3-bisfosfoglicerynian. Efekt Bohra.
Umiejętności i kompetencje: student potrafi przedstawić sposoby utrzymywania
stałego poziomu aminokwasów w osoczu w różnych stanach metabolicznych
(całonocny post, stan między posiłkami, stan głodu), wykazać, że glutaminian i
glutamina pełnią kluczową rolę w gospodarce azotowej ustroju, a także podać
funkcje spełniane przez te aminokwasy w różnych narządach (wątroba, jelito, mięśnie
szkieletowe, OUN, nerki); potrafi podać różnice w budowie hemoglobiny i mioglobiny
oraz na tej podstawie wyjaśnić odrębność funkcjonalną pomiędzy tymi białkami;
potrafi wyjaśnić mechanizm wiązania tlenu i dwutlenku węgla przez hemoglobinę,
określić wpływ pH, temperatury i ciśnienia parcjalnego dwutlenku węgla oraz 2,3-BPG
na wiązanie tlenu przez hemoglobinę; potrafi podać podstawowe enzymopatie
dotyczące szlaku biosyntezy hemu, scharakteryzować zaburzenia przemiany bilirubiny
(hiperbilirubinemie) oraz opisać podstawowe zaburzenia metaboliczne związane z
niedoborem bądź nadmiarem żelaza.
Seminarium: Biochemia, fizjologia i patofizjologia przekazywania sygnałów w
komórce. Hormony i czynniki wzrostowe
Wiedza: student zna ogólne cechy cząsteczek informacyjnych; opisuje endokrynne,
parakrynne i autokrynne działanie cząsteczek informacyjnych; wymienia typy
cząsteczek informacyjnych; opisuje nadrodzinę receptorów hormonów steroidowych i
hormonów tarczycy oraz receptorów błonowych (związanych z kanałami jonowymi,
o aktywności białkowych kinaz tyrozynowych, o aktywności kinaz serylowotreonylowych, zawierających motyw siedmiohelikalny); opisuje mechanizm działania
insuliny i glukagonu; zna sposób kontroli wydzielania hormonu wzrostu oraz jego
wpływ na energetykę komórki; opisuje zmiany metaboliczne zachodzące pod
wpływem hormonu wzrostu w tkance tłuszczowej, mięśniach i wątrobie oraz
mechanizm działania katecholamin i glukokortykoidów; zna szlak biosyntezy
hormonów tarczycy oraz wpływ tych hormonów na metabolizm wątroby, tkanki
tłuszczowej i mięśni poprzecznie prążkowanych.
Prezentacje multimedialne do przygotowania przez studentów:
− Kontrola wydzielania hormonu wzrostu. Wpływ hormonu wzrostu na energetykę
komórki. Zmiany zachodzące pod wpływem hormonu wzrostu w tkance tłuszczowej,
mięśniach i wątrobie.
− Hormony tarczycy. Synteza i regulacja wydzielania hormonów tarczycy. Działanie
hormonów tarczycy na poziomie molekularnym. Wpływ hormonów tarczycy na
metabolizm wątroby, tkanki tłuszczowej i mięśni poprzecznie prążkowanych.
Umiejętności i kompetencje: student potrafi dokonać klasyfikacji cząsteczek
przekazujących informacje na podstawie ich budowy chemicznej, miejsca syntezy,
lokalizacji receptorów oraz sposobu działania (endokrynne, parakrynne, autokrynne);
potrafi wyjaśnić mechanizm działania cząsteczek przekazujących informację za
pośrednictwem receptorów wewnątrzkomórkowych (hormony steroidowe, hormony
tarczycy); umie scharakteryzować receptory zewnątrzkomórkowe cząsteczek
sygnałowych oraz wyjaśnić na poziomie molekularnym mechanizm przekazywania
informacji przez te cząsteczki; student potrafi przedstawić działanie cząsteczek
informacyjnych zaangażowanych w proces apoptozy; potrafi przedstawić proces
syntezy oraz sposób działania hormonów zaangażowanych w metabolizm
energetyczny organizmu (insulina, glukagon, adrenalina, glukokortykoidy, hormony
tarczycy).
Seminarium: Metabolizm nukleotydów
Wiedza: student wymienia podstawowe modyfikacje zasad azotowych występujące
w kwasach nukleinowych; zna wybrane analogi zasad azotowych, nukleozydów i
nukleotydów
o
działaniu
terapeutycznym
(leki
przeciwnowotworowe,
immunosupresyjne, obniżające stężenie kwasu moczowego); zna budowę kofeiny,
teofiliny, teobrominy i mechanizm działania tych związków na poziomie
molekularnym;
przedstawia
schemat
degradacji
kwasów
nukleinowych
pochodzących z diety; zna rolę aminokwasów w syntezie nukleotydów purynowych;
wymienia prekursory do syntezy nukleotydów purynowych; zna rolę 5-fosforybozylo-1pirofosforanu (PRPP) oraz IMP w syntezie nukleotydów; opisuje przebieg reakcji
prowadzących do przekształcenia IMP w AMP i GMP oraz do powstania ATP i GTP,
drogi reutylizacji adeniny, guaniny i hipoksantyny, proces redukcji rybonukleotydów
do 2'-deoksyrybonukleotydów oraz jego regulację, zna przebieg reakcji degradacji
nukleotydów purynowych oraz regulację tego procesu, drogi syntezy nukleotydów
pirymidynowych, regulację tego procesu, reakcje prowadzące do przekształcenia
UMP w nukleotydy cytydylowe i tymidylowe oraz sposoby skoordynowanej regulacji
syntezy nukleotydów purynowych i pirymidynowych; zna
nukleotydów pirymidynowych i końcowe produkty ich rozpadu.
szlaki
degradacji
Prezentacje multimedialne do przygotowania przez studentów:
− Podstawowe enzymopatie metabolizmu puryn i pirymidyn (dna moczanowa, zespół
Lesch-Nyhana, niedobory immunologiczne, ksantynuria, acyduria orotowa).
− Wykorzystanie pochodnych zasad azotowych i nukleozydów w terapii (leki
przeciwnowotworowe, immunosupresyjne i inne).
Umiejętności i kompetencje: student potrafi wyjaśnić mechanizm działania niektórych
leków przeciwnowotworowych takich jak metotreksat i fluorouracyl; potrafi określić
znaczenie metylacji cytozyny w regulacji ekspresji genów a także dostrzega związek
pomiędzy zmianami epigenetycznymi (np. w pewnych obszarach wysp CpG) a
rozwojem nowotworu; potrafi wykazać, że nukleotydy i pokrewne związki (np.
nukleozydy), poza ich wykorzystywaniem do syntezy DNA i RNA, pełnią również wiele
innych funkcji w komórce; potrafi podać pełen zestaw prekursorów – prostych
związków niezbędnych do syntezy nukleotydów purynowych i pirymidynowych; umie
oszacować ilość energii niezbędnej do syntezy tych związków a także wyjaśnić,
dlaczego leki z grupy sulfonamidów hamują syntezę DNA u bakterii, ale nie zakłócają
tego procesu u człowieka; potrafi wyjaśnić, dlaczego planując zajście w ciążę,
kobiety powinny zażywać kwas foliowy, umie nakreślić przebieg reakcji cyklu
nukleotydów purynowych i wyjaśnić jego znaczenie; potrafi wyjaśnić mechanizm,
zgodnie z którym niedobór deaminazy adenozyny prowadzi do ciężkiego złożonego
niedoboru immunologicznego - zespół SCID (ang. Severe Combined Immuno
Deficiency) a także molekularny mechanizm uszkodzenia stawów u chorych z dną
moczanową.
Seminarium: Trawienie i absorpcja składników pokarmowych
Wiedza: student opisuje proces trawienia węglowodanów, enzymy uczestniczące w
tym procesie oraz absorpcję monosacharydów w przewodzie pokarmowym z
udziałem transportera SGLT-1; charakteryzuje rolę SGLT-2 w resorpcji zwrotnej glukozy z
kanalików nerkowych; zna typy transporterów glukozy (GLUT) i charakteryzuje na
poziomie molekularnym sposób regulacji transportu glukozy do komórki oraz opisuje
zaburzenia tego procesu; przedstawia charakterystykę enzymów biorących udział w
trawieniu lipidów a w szczególności ich lokalizację i specyficzność; określa rolę
cholecystokininy i sekretyny w trawieniu tłuszczów oraz rolę kolipazy i jonów
wodorowęglanowych w tym procesie; zna rolę lipazy aktywowanej przez sole kwasów
żółciowych; opisuje sposób powstawania i absorpcji miceli pokarmowych, proces
resyntezy lipidów w enterocytach i tworzenia chylomikronów oraz udział tiokinazy i
acylotransferazy w tym procesie; zna rolę fitosteroli w absorpcji cholesterolu z
przewodu pokarmowego; zna zasady transportu triacylogliceroli, kwasów
tłuszczowych i ciał ketonowych we krwi; wymienia enzymy trawiące białka w
przewodzie pokarmowym oraz podaje ich lokalizację i specyficzność substratową,
zna mechanizm powstawania kwasu solnego oraz jego rolę w procesie trawienia
białek; opisuje defekty enzymów trawiennych i skutki metaboliczne tych defektów.
Prezentacje multimedialne do przygotowania przez studentów:
− Transport glukozy do komórek ośrodkowego układu nerwowego, erytrocytów,
hepatocytów, komórek mięśniowych i tkanki tłuszczowej.
− Znaczenie inhibitorów SGLT 2 u chorych na cukrzycę.
Umiejętności i kompetencje: student potrafi wyjaśnić mechanizm absorpcji glukozy i
galaktozy z przewodu pokarmowego i różnice na poziomie absorpcji pomiędzy
wymienionymi węglowodanami a pobieraniem fruktozy; potrafi podać podobieństwa
pomiędzy mechanizmem absorpcji glukozy z przewodu pokarmowego a resorpcją
zwrotną tego cukru w kanalikach nerkowych; dostrzega różnice w transporcie glukozy
do komórek ośrodkowego układu nerwowego, erytrocytów, hepatocytów, komórek
mięśniowych i tkanki tłuszczowej; potrafi wyjaśnić na czym polega rola insuliny w
transporcie glukozy do mięśni i tkanki tłuszczowej i dlaczego pod nieobecność insuliny
glukoza nie dociera do tych komórek; potrafi wyjaśnić do jakich zaburzeń dojdzie w
wyniku niedoboru enzymów degradujących dwucukry pochodzące z diety (laktoza,
sacharoza); dostrzega różnice w zdolności do trawienia i absorpcji lipidów przez
noworodki i osoby dorosłe; potrafi wyjaśnić na czym polega rola trzustki w procesie
trawienia różnych składników pokarmowych; umie określić specyficzność enzymów
biorących udział w trawieniu białek pochodzących z diety oraz podać mechanizm
zabezpieczający
narządy
produkujące
enzymy
proteolityczne
przed
samostrawieniem; potrafi wyjaśnić mechanizm transportu aminokwasów do komórek
nabłonka jelita; charakteryzuje przenośniki zależne i niezależne od jonów sodowych.
Seminarium: Reaktywne formy tlenu. Metabolizm ksenobiotyków. Proces starzenia.
Hipotezy
Wiedza: student opisuje rodnikową naturę tlenu oraz sposoby generowania ROS; zna
reakcje w których powstają ponadtlenki; wymienia główne reakcje w których
powstają ROS; charakteryzuje reaktywne formy tlenku azotu (RNOS) oraz syntazę
tlenku azotu; zna enzymy zmiatające wolne rodniki, antyoksydanty nieenzymatyczne
(witaminy) oraz antyoksydanty endogenne (kwas moczowy, melatonina, bilirubina);
zna mechanizm działania enzymów z grupy cytochromu P-450 i ich udział w
przekształcaniu ksenobiotyków; zna reakcje sprzęgania, acetylacji i metylacji
zachodzące podczas przemian ksenobiotyków, sposoby usuwania ksenobiotyków z
komórek; opisuje zespoły przedwczesnego starzenia (zespół progerii HutchinsonaGilforda, zespół Wernera), udział wolnych rodników w procesie starzenia oraz wpływ
żelaza i miedzi na ten proces; rozumie mechanizm działania diety niskokalorycznej
(dietary restriction) na opóźnienie procesu starzenia; zna hipotezy dotyczące procesu
starzenia (błonowa, mitochondrialna); opisuje utratę zdolności do degradacji
odpadów jako jedną z możliwych przyczyn procesu starzenia, rolę osi mitochondrionlizosom w tym procesie oraz rolę końcowych produktów zaawansowanej glikacji
białek (AGE) i ich receptorów (RAGE) w procesie starzenia organizmu; opisuje utratę
zdolności komórek do proliferacji w wyniku nadmiernego skrócenia telomerów jako
jedną z możliwych przyczyn procesu starzenia; zna mechanizm działania telomerazy.
Prezentacje multimedialne do przygotowania przez studentów:
− Reakcje ROS z lipidami błon komórkowych. Oddziaływanie ROS z białkami i DNA.
− Telomery. Telomerowa teoria procesu starzenia (zegar biologiczny).
Umiejętności i kompetencje: student umie wyjaśnić sposoby generowania
poszczególnych rodzajów reaktywnych form tlenu (ROS); potrafi scharakteryzować
rolę oksydoreduktaz (oksydaz, oksygenaz i peroksydaz) w syntezie ROS, wyjaśnić
mechanizm jonizacji radiacyjnej prowadzący do syntezy ROS oraz scharakteryzować
oddziaływania ROS z DNA, białkami i związkami lipidowymi komórki; umie wyjaśnić
działanie syntazy tlenku azotu i określić działania uboczne tlenku azotu i reaktywnych
form tlenku azotu; potrafi scharakteryzować procesy syntezy ROS zachodzące
podczas fagocytozy oraz określić udział oksydazy NADPH, mieloperoksydazy i HOCl w
tym procesie; umie wyjaśnić znaczenie reaktywnych form tlenku azotu w procesach
metabolicznych, podać mechanizm działania enzymów zmiatających wolne rodniki
– dysmutazy ponadtlenkowej, katalazy, peroksydazy, reduktazy glutationowej; potrafi
scharakteryzować działanie antyoksydantów nieenzymatycznych – witaminy E, kwasu
askorbinowego, karotenoidów; potrafi opisać mechanizm usuwania ksenobiotyków z
organizmu człowieka; scharakteryzować enzymy I i II fazy detoksykacji i wykazać
odrębność funkcjonalną obu etapów procesu detoksykacji; potrafi przedstawić
najważniejsze hipotezy procesu starzenia i ma świadomość, że żadna z nich nie daje
pełnej odpowiedzi na pytanie - dlaczego organizmy się starzeją; potrafi wskazać
najistotniejsze źródła wolnych rodników i opisać ich wpływ na starzenie organizmów a
także określić znaczenie dialdehydu malonowego (MDA) jako wskaźnika procesów
peroksydacji lipidów w organizmie; umie wyjaśnić jakie korzyści osiągają organizmy
utrzymywane na niskokalorycznej diecie (dietary restriction); potrafi wyjaśnić
mechanizm skracania chromosomów w komórkach somatycznych po każdej rundzie
replikacyjnej.
Seminarium: Biochemia wysiłku fizycznego
Wiedza: student zna sposób regulacji ekspresji genów aktyny i miozyny, strukturę
białek motorycznych komórek eukariotycznych, rolę jonów wapnia, kanałów
wapniowych, białek wiążących wapń oraz ATP-az przenoszących jony wapnia w
regulacji skurczu mięśnia; charakteryzuje profil metaboliczny mięśni szkieletowych,
rezerwy energetyczne zlokalizowane w mięśniach szkieletowych oraz wymianę
metabolitów zachodzącą pomiędzy mięśniami a wątrobą (cykl Cori i cykl alaninaglukoza); opisuje metabolizm aminokwasów w mięśniach, zmiany pH zachodzące
podczas skurczu mięśnia oraz zmiany stężeń metabolitów zachodzące podczas
wysiłku fizycznego
Prezentacje multimedialne do przygotowania przez studentów:
− Mechanizm molekularny skurczu mięśnia.
− Źródła materiału energetycznego dla skurczu mięśnia w przypadku wysiłku
krótkotrwałego (bieg sprinterski), wysiłku o średnim czasie trwania (bieg na 1000 m)
oraz wysiłku długotrwałego (bieg maratoński).
Umiejętności i kompetencje: student potrafi scharakteryzować podstawowe białka
zaangażowane w skurcz mięśni szkieletowych a także wzajemne oddziaływania
zachodzące pomiędzy nimi podczas skurczu; umie scharakteryzować pod względem
metabolicznym poszczególne typy włókien mięśniowych; potrafi określić rolę ATP i
fosfokreatyny jako związków dostarczających energię do skurczu mięśnia a także
wykazać różnice zachodzące w metabolizmie mięśni podczas wysiłku krótkotrwałego
(bieg sprinterski), wysiłku o średnim czasie trwania (bieg na 1000 m) oraz wysiłku
długotrwałego (bieg maratoński); potrafi przedstawić schemat obrazujący krążenie
metabolitów (mleczan, alanina, glukoza) zachodzące podczas wysiłku fizycznego,
przewidzieć zmiany stężenia hormonów (adrenalina, glukagon, insulina) zachodzące
podczas wysiłku fizycznego, oszacować wydatek energii konieczny do wykonywania
różnych ćwiczeń fizycznych oraz określić zmiany ilościowe zachodzące we frakcjach
lipidowych osocza pod wpływem aktywności fizycznej.
Seminarium: Debata - organizmy zmodyfikowane genetycznie (GMO) - argumenty za
i przeciw
Studenci samodzielnie podejmą decyzję zarówno w kwestii treści programowych jak i
materiałów do przygotowania seminarium. Zaplanowano jedynie podział studentów
odbywających seminarium w tym samym czasie (dwie grupy dziekańskie – 24 osoby)
na „zwolenników GMO” i „przeciwników GMO”. Informacja o podziale na
wymienione grupy zostanie przekazana studentom na początku roku akademickiego
a ich zadaniem będzie zebranie i przygotowanie materiałów do dyskusji. W
wykonaniu tego zadania pomocna będzie umiejętność rozwinięta na ćwiczeniach
komputerowych - zdolność do zdobywania informacji naukowych na zadany temat
przy pomocy bazy PUBMed.
Ćwiczenie: Kwasy nukleinowe i struktura chromatyny
Wiedza: student zna podstawowe cechy struktury DNA i RNA oraz różnice w budowie
genomu pro- i eukariotycznego; klasyfikuje kwasy nukleinowe występujące w
komórce oraz zna rolę pełnioną przez poszczególne ich rodzaje; zna funkcję
plazmidów i enzymów restrykcyjnych; opisuje strukturę nukleosomu oraz rolę histonów
w stabilizacji tej struktury a także funkcję potranslacyjnych modyfikacji białek
histonowych (acetylacje, fosforylacje, ADP-rybozylacje, metylacje, ubikwitynacje);
zna teoretyczne podstawy kolorymetrii.
Umiejętności i kompetencje: student potrafi postępować z materiałem biologicznym,
potrafi wyizolować DNA z grasicy cielęcia i przeprowadzić jego hydrolizę oraz
przewidzieć, jakie produkty powstaną podczas hydrolizy; umie wykonać
chromatografię hydrolizatów DNA oraz zinterpretować otrzymane wyniki; potrafi
przygotować preparat DNA do oznaczenia fosforu całkowitego, oznaczyć (analiza
kolorymetryczna) ilość fosforu całkowitego w preparacie oraz na tej podstawie
oznaczyć procentową zawartość DNA w preparacie grasicy; potrafi przeprowadzić
frakcjonowanie subkomórkowe - wyizolować i oczyścić preparat jąder komórkowych
z wątroby; badając skutek działania endogennych nukleaz na chromatynę, umie
doświadczalnie wykazać nukleosomową strukturę chromatyny; potrafi przeprowadzić
elektroforezę DNA w żelu agarozowym, dokonać detekcji rozdzielonego DNA oraz
interpretacji otrzymanych wyników.
Ćwiczenie: Glikogen
Wiedza: student zna budowę glikogenu, drogę syntezy i rozpadu glikogenu oraz
sposoby regulacji tych procesów; wyjaśnia wpływ hormonów na syntezę i rozpad
glikogenu; zna różnicę funkcjonalną istniejącą między glikogenem wątrobowym a
mięśniowym.
Umiejętności i kompetencje: student potrafi wyizolować i oczyścić glikogen z wątroby
zwierzęcej oraz przeprowadzić jego hydrolizę; potrafi wykonać krzywą wzorcową
służącą do oznaczenia ilościowego glukozy; wykorzystując właściwości redukujące
cząsteczek glukozy powstającej podczas hydrolizy glikogenu, umie oznaczyć jego
zawartość w wątrobie.
Ćwiczenie: Kinetyka reakcji enzymatycznej. Wyznaczanie stałej Michaelisa
Wiedza: student zna podstawowe sposoby regulacji aktywności enzymów (regulacja
ilości enzymów, regulacja poprzez modyfikacje kowalencyjne, regulacja poprzez
oddziaływanie z kofaktorami, kompartmentacja metabolitów); zna różnice
występujące pomiędzy enzymami o kinetyce hiperbolicznej i sigmoidalnej; opisuje
podział enzymów na klasy; definiuje stałą Michaelisa, równanie Michaelisa-Menten
oraz równanie Lineweawera-Burka; wyjaśni przebieg reakcji katalizowanej przez
inwertazę drożdżową oraz zna metodę wyznaczania stałej Michaelisa; wie w jaki
sposób inhibitory kompetycyjne i niekompetycyjne będą wpływały na prędkość
reakcji enzymatycznej oraz powinowactwo enzymu do substratu.
Umiejętności i kompetencje: student potrafi zakwalifikować dowolny enzym do
odpowiedniej klasy, wyjaśnić zasadę metody oznaczania glukozy, oznaczyć ilość
glukozy w próbie (wykorzystując właściwości redukujące glukozy); umie wyznaczyć
zależność szybkości reakcji od stężenia substratu, a na tej podstawie potrafi
wyznaczyć stałą Michaelisa metodą ustalonego czasu (w dwóch układach
współrzędnych v= f([S]) i 1/v = f(1/[S]); na podstawie wartości stałej Michaelisa, potrafi
określać powinowactwo enzymu do substratu.
Ćwiczenie: Hemoglobina i jej katabolizm. Metabolizm żelaza. Elektroforeza białek
Wiedza: student zna budowę hemoglobiny, jej rolę w transporcie tlenu i dwutlenku
węgla oraz produkty katabolizmu hemu; definiuje pojęcia bilirubiny wolnej i związanej,
pośredniej i bezpośredniej; opisuje przyczyny podwyższonego poziomu bilirubiny i zna
schorzenia wpływające na wzrost poziomu poszczególnych rodzajów bilirubiny
(wolnej i związanej); wyjaśnia rolę żelaza w metabolizmie energetycznym komórki,
wymienia podstawowe białka zawierające w swym składzie żelazo oraz zna białka
biorące udział w obrocie metabolicznym żelaza a także zaburzenia dotyczące
wchłaniania i obrotu metabolicznego żelaza; zna zasady rządzące ruchem
cząsteczek naładowanych w polu elektrycznym oraz zależność ruchliwości
elektroforetycznej białek od ich ładunku i masy cząsteczkowej; opisuje metody
detekcji białek po rozdziale elektroforetycznym.
Umiejętności i kompetencje: student potrafi oznaczyć ilościowo bilirubinę całkowitą
oraz wykonać odczyn Hijmansa van den Bergha (badanie bilirubiny bezpośredniej) a
także wyjaśnić przyczyny podwyższonego stężenia bilirubiny; umie wykonać
oznaczenie hemoglobiny w próbce krwi oraz wyjaśnić przyczyny i podać
konsekwencje obniżonego poziomu hemoglobiny we krwi; potrafi oznaczyć stężenie
żelaza w surowicy oraz wyjaśnić przyczyny i podać konsekwencje obniżonego bądź
podwyższonego poziomu żelaza; potrafi przygotować żel poliakryloamidowy służący
do rozdziału białek, przeprowadzić rozdział elektroforetyczny oraz dokonać detekcji
rozfrakcjonowanych białek; umie także wyznaczyć masę cząsteczkową nieznanego
białka.
Ćwiczenie: Produkty przemiany azotowej. Lipidy osocza
Wiedza: student zna podstawowe cechy obrotu metabolicznego białek; opisuje szlaki
degradacji białek (zależny i niezależny od ATP); zna rolę ubikwityny w procesie
degradacji białek; opisuje cykl mocznikowy jako główny szlak służący do wydalania
związków azotowych i klasyfikuje enzymy biorące udział w przenoszeniu i
odszczepianiu grup aminowych (aminotransferazy, dehydratazy, dehydrogenaza
glutaminianowa); zna drogę syntezy kreatyny i rolę fosfokreatyny w magazynowaniu
energii w mięśniach szkieletowych, reakcje prowadzące do syntezy kwasu
moczowego, jego rolę w ustroju oraz defekty enzymatyczne powodujące zaburzenia
metabolizmu moczanów; opisuje rolę cholesterolu w organizmie i klasyfikuje frakcje
lipoproteinowe osocza; zna podstawowe przyczyny i konsekwencje kliniczne zaburzeń
gospodarki lipidowej ustroju.
Umiejętności i kompetencje: student potrafi oznaczyć stężenie kwasu moczowego w
surowicy krwi oraz ocenić znaczenie kliniczne wykonanego pomiaru; umie oznaczyć
stężenie mocznika w surowicy oraz dokonać interpretacji uzyskanych wyników; potrafi
oznaczyć stężenie kreatyniny w surowicy oraz dokonać interpretacji uzyskanych
wyników; umie oznaczyć stężenie cholesterolu całkowitego w surowicy oraz wykonać
rozdział elektroforetyczny lipoprotein surowicy; potrafi także zinterpretować otrzymany
elektroforogram.
Ćwiczenie: Trawienie
Wiedza: student zna specyficzność substratową enzymów biorących udział w
trawieniu składników pokarmowych, wydzielanych w jamie ustnej, żołądku, wraz z
sokiem trzustkowym oraz w jelicie cienkim; zna mechanizm wytwarzania kwasu
solnego w żołądku a także rolę żółci w procesie trawienia; opisuje mechanizm
wchłaniania produktów trawienia węglowodanów, lipidów i białek oraz procesy
zachodzące w jelicie grubym; zna podstawowe defekty enzymów uczestniczących w
trawieniu węglowodanów, lipidów i białek oraz skutki tych zaburzeń.
Umiejętności i kompetencje: student potrafi wykazać glikoproteinowy charakter
mucyny zawartej w ślinie a także wykryć białko w ślinie i w ślinie pozbawionej mucyny;
potrafi określić kwasowość wolną i związaną soku żołądkowego oraz wykryć
aktywność hydrolityczną pepsyny, trypsyny, α-amylazy i lipazy trzustkowej; umie
również wykryć kwasy i barwniki żółciowe w żółci.
Ćwiczenie: Komputerowe modelowanie peptydów i białek
Wiedza: student zna (na poziomie molekularnym) podstawowe cechy struktury
cytoszkieletu oraz białka wchodzące w skład cytoszkieletu; zna budowę dystroglikanu
i dystrofiny oraz rolę spełnianą przez te białka w rozwoju i działaniu mięśni a także
budowę i rolę domeny WW; klasyfikuje mutacje dotyczące genu dystrofiny i
dystroglikanu (dystrofie mięśniowe), opisuje budowę białka Pin1 i cdc25C oraz zna
rolę spełnianą przez te białka w regulacji cyklu komórkowego; zna również budowę
kanału sodowego komórek nabłonkowych oraz konsekwencje mutacji genów
kanałów sodowych (choroba Liddle'a).
Umiejętności i kompetencje: student potrafi posługiwać się programem DeepView
służącym do graficznego obrazowania konformacji białek oraz do badania
oddziaływań pomiędzy cząsteczkami białek; potrafi wykorzystać dane pobrane z
internetowych baz danych do analizy oddziaływań między białkami; korzystając z
programu DeepView, umie przedstawić graficznie konformację fragmentu białka,
oraz pokazać wzajemne oddziaływania łańcuchów polipeptydowych; potrafi
również wykazać podobieństwo domen zlokalizowanych w dwóch różnych białkach
oraz znaleźć w łańcuchu polipeptydowym charakterystyczne sekwencje,
pojawiające się na skutek mutacji odpowiedniego genu.
Ćwiczenie: Internetowe bazy danych jako narzędzia w biologii molekularnej
Wiedza: student zna schemat organizacji genu organizmów eukariotycznych oraz
znaczenie sekwencji regulujących ekspresję genu; zna reguły, według których
zachodzi proces transkrypcji, obróbki potranskrypcyjnej oraz redagowania RNA; zna
proces translacji oraz mechanizmy rządzące syntezą białka; opisuje proces syntezy
cDNA.
Umiejętności i kompetencje: student potrafi korzystać z informacji zawartych w bazie
internetowej Gene znajdującej się przy National Center for Biotechnology Information
(NCBI); umie odnaleźć sekwencje określonego genu oraz wyszukać w jego obszarze
sekwencje nukleotydowe eksonów i intronów; na podstawie informacji zawartych w
bazie potrafi opisać rolę pełnioną przez dane białko; na podstawie danych z bazy
OMIM (Online Mendelian Inheritance in Man) potrafi wskazać schorzenia związane z
mutacjami dotyczącymi danego genu; wykorzystując bazę SNP (Single Nucleotide
Polymorphism) umie znaleźć informacje na temat mutacji punktowych, częstości
występowania danej mutacji oraz odszukać dane literaturowe dotyczące tych
mutacji; na podstawie bazy Nucleotide potrafi znaleźć locus danego genu oraz
znaleźć sekwencje regulatorowe przylegające do danego genu; potrafi również
dotrzeć do informacji naukowych na zadany temat, posługując się bazą PUBMed.
25. Opis zajęć integrujących wiedzę z biochemii, fizjologii i patofizjologii
Wykład: BIOCHEMIA, fizjologia i patofizjologia przekazywania sygnałów w komórce
Ogólne cechy cząsteczek informacyjnych. Działanie endokrynne, parakrynne i
autokrynne cząsteczek informacyjnych. Typy cząsteczek informacyjnych – układ
nerwowy, układ wewnątrzwydzielniczy, układ odpornościowy. Wewnątrzkomórkowe
receptory czynników transkrypcyjnych. Nadrodzina receptorów hormonów
steroidowych i hormonów tarczycy. Receptory błonowe. Receptory związane z
kanałami jonowymi. Receptory o aktywności kinaz białkowych. Szlak związany z
białkiem Ras. Szlak kinazy MAP. Receptor insulinowy. Receptory mające aktywność
kinaz serylowo-treonylowych. Receptory zawierające motyw siedmiohelikalny.
Działanie insuliny i glukagonu. Wydzielanie i działanie somatostatyny. Kontrola
wydzielania hormonu wzrostu. Wpływ hormonu wzrostu na energetykę komórki.
Zmiany zachodzące
pod wpływem hormonu wzrostu w tkance tłuszczowej,
mięśniach i wątrobie. Katecholaminy - adrenalina, noradrenalina i dopamina.
Regulacja wydzielania mechanizm działania katecholamin. Rozpad katecholamin.
Glukokortykoidy. Regulacja wydzielania kortyzolu (hydroksykortyzonu). Działanie
kortyzolu na poziomie molekularnym. Hormony tarczycy – budowa.
Synteza
hormonów tarczycy. Regulacja wydzielania hormonów tarczycy. Działanie hormonów
tarczycy na poziomie molekularnym. Wpływ hormonów tarczycy na metabolizm
wątroby, tkanki tłuszczowej i mięśni poprzecznie prążkowanych.
Wykład: BIOCHEMIA, fizjologia i patofizjologia trawienia i absorpcji składników
pokarmowych
Działanie alfa-amylazy ślinowej i trzustkowej na główne polisacharydy pochodzące z
diety (skrobia, niewielkie ilości glikogenu) – specyficzność enzymu i produkty
degradacji.
Disacharydazy związane z rąbkiem szczoteczkowym nabłonka
jelitowego i ich specyficzność działania - maltaza, dwufunkcyjny enzym - sacharazoizomaltaza, laktaza i trehalaza; zdolność laktazy do degradacji celobiozy i innych
beta-glikozydów; dodatkowa funkcja drugiej domeny katalitycznej – rozszczepianie
glikozyloceramidów. Absorpcja węglowodanów w przewodzie pokarmowym i rola
SGLT-1. Rola SGLT-2 w resorpcji zwrotnej glukozy z kanalików nerkowych. Mechanizm
działania pompy sodowo potasowej. Transport glukozy do tkanek - niezależna od
jonów Na+ dyfuzja ułatwiona. Specyficzność tkankowa ekspresji transporterów glukozy
(GLUT); charakterystyka i rozmieszczenie w tkankach GLUT-1, GLUT-2, GLUT-3, GLUT-4,
GLUT-5. Transport glukozy zależny (GLUT-4) i niezależny (pozostałe) od obecności
insuliny. Trawienie lipidów w przewodzie pokarmowym; specyficzność działania lipaz
(ślinowej, żołądkowej i trzustkowej); czynniki wspomagające trawienie lipidów i
mechanizm ich działania (cholecystokinina, sekretyna, jony wodorowęglanowe,
kolipaza). Absorpcja cholesterolu w jelitach.
Tworzenie i absorpcja micelli
pokarmowych, resynteza lipidów w enterocytach i tworzenie chylomikronów.
Specyfika trawienia i absorpcji składników lipidowych przez noworodki. Mechanizm
aktywacji enzymów proteolitycznych przewodu pokarmowego. Specyficzność
molekularna
proteaz
trawiennych
–
trypsyny,
chymotrypsyny,
elastazy,
karboksypeptydazy A i karboksypeptydazy B. Transport oligopeptydów i
aminokwasów do komórek nabłonka jelitowego. Przenoszenie aminokwasów z
komórek nabłonka do naczyń krwionośnych. Energetyka transportu aminokwasów –
rola ATP i jonów sodowych.
Wykład: BIOCHEMIA, fizjologia i patofizjologia wysiłku fizycznego
Regulacja ekspresji genów aktyny i miozyny. Charakterystyka miozyny, dyneiny i
kinezyny – białek należących do nadrodziny NTP-az typu P. Struktura sarkomeru. Typy
metaboliczne włókien mięśniowych. Struktura molekularna filamentów mięśniowych.
Budowa aktyny. Interakcje miozyny i aktyny. Inicjacja skurczu mięśnia – rola jonów
wapniowych. Rola receptorów rianodynowych i dihydropirydynowych w regulacji
skurczu mięśnia. Mechanizm molekularny skurczu mięśnia – rola aktyny, miozyny,
troponin oraz ATP w tym procesie. Rezerwy energetyczne organizmu wykorzystywane
podczas skurczu mięśnia. Zmiany stężenia metabolitów (ATP, fosfokreatyna, glukoza,
glikogen, tłuszcze) zachodzące podczas wysiłku fizycznego. Zmiany stężenia
hormonów (adrenalina, glukagon, insulina) zachodzące podczas wysiłku fizycznego.
26. Kontynuacja przedmiotu przewidziana na zajęciach z:
genetyki, diagnostyki laboratoryjnej, farmakologii
27. Zalecane kursy fakultatywne i zajęcia uzupełniające
28. Informacje dodatkowe dostępne są pod adresem
http://www.hrabec.webpark.pl, http://sites.google.com/site/ezhrabec/