ĆWICZENIA

advertisement
ĆWICZENIA - 12.03.07 r.
RETIKULUM ENDOPLAZMATYCZNE
- występuje we wszystkich komórkach eukariotycznych z wyjątkiem dojrzałych erytrocytów ssaków i
komórek plemnikowych
- wyst. w różnych formach morfologicznych (pęcherzyki, rureczki, cysterny)
Błony tworzące ściany siateczki mają 3 warstwy, przy czym w błonie siateczki gładkiej jest więcej
cholesterolu.
Skład chemiczny:
- białek enzymatycznych i strukturalnych jest więcej niż w plazmolemmie, ale z kolei jest mniej
lipidów
- niewielkie ilości cholesterolu i jego estrów (3-6%), kw. tłuszczowe (głównie nienasycone)
Wzajemny stosunek siateczki szorstkiej i gładkiej zależy od rodzaju procesów metabolicznych
zachodzących w komórce. Rozbudowa siateczki ziarnistej jest obserwowana w komórkach
syntetyzujących białka do wydalenia.
- siateczce sarkoplazmatycznej - ATP-aza transp. jony Ca2+
- siat. gładka znajduje się głównie w komórkach steroidotwórczych
Białka wydzielnicze i enzymolizosomalne muszą być transportowane w jedną stronę; mają
specyficzną sekwencję (peptyd sygnałowy), która mówi że muszą być oddzielone błoną od
cytoplazmy.
Produkty translacji są wbudowywane w błonę siateczki lub transportowane do jej wnętrza.
- na rybosomach siateczki syntetyzowane są białka ją budujące
- składniki lipidowe syntetyzowane są w ścianach całej siateczki, niezależnie od podziału na szorstką i
gładką
- na terenie siateczki zachodzą procesy utleniania i hydroksylacji, a także procesy detoksykacji z
udziałem cytochromu P450 (głównie w gładkiej)
Retikulum endoplazmatyczne szorstkie
- cysterny pokryte od zewn. rybosomami
- głównym zadaniem jest synteza i modyfikacja białek eksportowych
Retikulum endoplazmatycznie gładkie
- rozgałęziona sieć kanalików
- zaangażowane w syntezę wielu rodzajów lipidów
Modyfikacja białek
- odcięcie peptydu sygnałowego
- sfałdowanie (nadanie odpowiedniej konformacji) - dużą rolę odgrywają mostki siarczkowe
- N-glikozylacja - przyłączenie reszt cukrowców do grup aminowych białek
Dynamika przemian RER
- w przebiegu mitozy siateczka ulega fragmentacji w stopniu zróżnicowanym w różnych typach
tkanek
- w komórkach o dużym nasileniu fragmentacji siateczka rozpada się na pęcherzyki o zmiennej
średnicy (0,3-1 mikrometra)
- pęcherzyki przejmują nowe funkcje, specyficzne dla mitozy; służą także jako zbiorniki jonów Ca2+,
niezbędnych w regulowaniu funkcji wrzeciona podziałowego
Przedziały:
1. Połączenie siateczki z otoczką jądrową (jako przedłużenie otoczki).
2. Rejon przejściowy - obszar pozbawiony rybosomów, od niego odrywają się pęcherzyki do aparatu
Golgiego.
3. Klacjosomy - błoniaste zbiorniki, gdzie gromadzone są jony Ca2+, zatrzymywane dzięki
kalretikulinie i kalsekwestrynie.
PROTEOSOMY
- kompleks enzymów proteolitycznych, umożliwiający pozalizosomową degradację białek w cytozolu
(tylko u eukariotów)
- aby białko mogło być zdegradowane, najpierw musi być napiętnowane ubikwityną
Rodzaje proteosomów.
- 20S - nieaktywna jednostka
podstawowa
- 26S - kompleks aktywny
Główne etapy proteolizy
ubikwitynozależnej.
1. Aktywacja ubikwityny z udziałem ATP.
2. Transestryfikacja - napiętnowanie
ubikwityną białka przeznaczonego do
degradacji. Ubikwityna przyłącza się
kowalencyjnie, decydują o tym enzymy
rozpoznające specjalne sekwencje białek
do degradacji.
3. Selekcja substratów białkowych skierowanych do proteolizy.
4. Proteoliza zależna od ATP.
5. Uwolnienie od ubikwityny.
LIZOSOMY
- końcowy szlak endocytarny stanowiący populację obłonionych pęcherzyków zawierających kwaśne
hydrolazy.
- procesy degradacji białek, glikolipidów, sulfoglikolipidów, itd.
- w błonie obecna jest pompa transportująca jony H+ do wnętrza lizosomu
- inne pompy transportują produkty rozkładu do cytoplazmy
- błona jest od wewnątrz silnie glikozylowana, dzięki czemu nie ulega strawieniu
- substancje transportowane do lizosomów są znakowane fosforylowanymi resztami mannozy
Substraty mające ulec degradacji trafiają głównie na drodze endocytozy klatrynozależnej.
Większość enzymów hydrolitycznych to białka rozpuszczone obecne w świetle lizosomów.
Degradacja białek.
- białka przeznaczone do degradacji z lizosomach nie muszą być naznaczone ubikwityną
- trafiają do obłonionego przedziału lizosomu na drodze endocytozy
- hydroliza z udziałem kwaśnych proteaz rozpuszczonych w macierzy lizosomów
Proteoliza lizosomowa jest
mniej selektywna niż
cytozolowa.
Białka ulegają degradacji,
ponieważ:
- jest to efekt regulacji
aktywności biologicznej
- są źle sfałdowane
- ulegają odnowie
- są źródłem aminokwasów
dla nowopowstających
białek
Enzym
Kwaśna fosfataza
Arylosulfataza B
A-galaktozydaza
B-galaktozydaza
Katepsyna L
B glukuronidaza
Heksaminidaza
Substrat
Estry fosforanowe
Estry siarczanowe
Glikolipidy
Gangliozydy
Białka
Mukopolisacharydy
Glikozoaminoglikan
MITOCHONDRIUM
Matriks
- silnie zagęszczona mieszanina wielu enzymów
- mtDNA, tRNA
- rybosomy mitochondrialne 70S
Błona zewnętrzna:
- duże kanały przepuszczające cząsteczki o masie do 50000 Da
- enzymy prowadzące syntezę lipidów mitochondrialnych
Błona wewnętrzna:
- łańcuch oddechowy
- kompleks syntazy ATP
- liczne białka transportowe, wysoce selektywna przepuszczalność
Import białek i fosfolipidów do mitochondrium.
1. Białka mitochondrialne syntetyzowane na polisomach (jako większe prekursory) zawierają
informację kierującą do mitochondrium.
2. Rozfałdowanie białek.
3. Wiązanie z receptorem na zewnętrznej powierzchni błony mitochondrialnej.
4. Przemieszczenie i sortowanie do odpowiedniego przedziału mitochondrium.
5. Skrócenie prekursora do formy pośredniej lub ostatecznej, usunięcie sekwencji kierującej.
6. Dodatkowe etapy dojrzewania; modyfikacje.
7. Sortowanie prekursorów pośrednich.
8. Sfałdowanie polipeptydu w strukturę funkcjonalną.
PEROKSYSOMY
- pęcherzyki o średnicy 0,5-1,5 mikrometra, otoczone pojedynczą błoną białkowo-lipidową,
wypełnione jednorodną macierzą
- występują nielicznie w komórkach eukariotycznych jako mikrociała
- znajdują się w nich oksydazy
- utlenianie puryn, aminokwasów, kw. tłuszczowych, hydroksykwasów, itd.
- rozkładanie H2O2 (peroksydaza, katalaza)
- utlenianie długołańcuchowych kwasów tłuszczowych do cząsteczek 8-węglowych, dalsze etapy
zachodzą w mitochondrium
- enzymem markerowym jest katalaza!!!666
Choroby wywołane niedoborem enzymów peroksysomowych:
- choroba Zellwegera (letalny zespół mózgowo-wątrobowo-nerkowy)
- ciężka kamica nerkowa
Hipotezy powstania peroksysomów:
1. "Pączkowanie" błon siateczki gładkiej.
2. Podział istniejących peroksysomów (hipoteza bliższa prawdy).
W mikrociałach w utlenianiu biorą udział oksydoresuktazy flawinowe, produktem ubocznym jest
nadtlenek wodoru.
Wewnątrz peroksysomów znajduje się ekektronowo-gęsta ziarnista macierz, której rdzeń stanowi
krystaliczna postać oksydazy moczanowe - głównego enzymu peroksysomów zwierzęcych.
Oksydaza moczanowa katalizuje rozkład kw. moczowego do alantoiny.
Powstający w wyniku aktywności peroksysomów tlen jest wykorzystywany do utleniania np. alkoholi,
a energia powstająca w tym procesie ulega rozproszeniu w postaci ciepła (nie powstaje ATP).
Enzym
Oksydaza moczanowa
Oksydaza D-aminokwasów
Oksydaza acylo-CoA
Acylotransferaza karnityny
Reduktaza-3-hydroksy-3-metylo glutanylo CoA
Proces
Katabolizm puryn
Utlenianie aminokwasów
Utlenianie kwasów tłuszczowych
Transport kwasów tłuszczowych
Synteza cholesterolu
Download
Random flashcards
123

2 Cards oauth2_google_0a87d737-559d-4799-9194-d76e8d2e5390

ALICJA

4 Cards oauth2_google_3d22cb2e-d639-45de-a1f9-1584cfd7eea2

bvbzbx

2 Cards oauth2_google_e1804830-50f6-410f-8885-745c7a100970

Motywacja w zzl

3 Cards ypy

Pomiary elektr

2 Cards m.duchnowski

Create flashcards