BIOCHEMIA 17.doc (49 KB) Pobierz WYKŁAD 17. MACIERZ POZAKOMÓRKOWA Macierz pozkomórkowa Odgrywa istotną rolą w tworzeniu struktury i w funkcjonowaniu tkanek: wypełnia przestrzeń miedzy komórkami zespala komórki w tkanki i narządy jest rezerwuarem wody i elektrolitów pośredniczy w wymianie metabolitów pomiędzy komórką a środowiskiem zapewnia tkankom wytrzymałość sprężystość, rozciągliwość jest miejscem wiązania wielu czynników wzrostowych i enzymów uczestniczy w różnicowaniu się komórek i w morfogenezie narządów jest buforem cieplnym. Rozmieszczenie macierzy pozakomórkowej w tkankach i narządach jest bardzo zróżnicowane. W niektórych narządach miąższowych, np. w wątrobie udział macierzy w strukturze narządu jest niewielki, natomiast w innych, jak chrząstka, kość, więzadło lub ścięgno macierz pozakomórkowa jest elementem dominującym. Składniki macierzy pozakomórkowej można podzielić na: - Kolageny - Proteoglikany - Elastynę - Glikoproteiny strukturalne Kolagen Stanowi około 30% wszystkich białek. Zapewnia tkankom wytrzymałość mechaniczną. Istnieje co najmniej 27 genetycznie odrębnych typów tego białka. Każdemu z nich przypisano odpowiedni numer rzymski. Dominuje kolagen typu I oraz kolagen typu II i III. Kolageny wytwarzają struktury „ponadcząsteczkowe" – występują w postaci włókien, błon lub sieci. Kolageny poszczególnych typów różnią się składem i sekwencją aminokwasową, składem podjednostkowym, masą cząsteczkową, strukturą przestrzenną, lokalizacją tkankową oraz specyfiką syntezy i posttranslacyjnej modyfikacji. Kolagen cechuje się wysoką zawartością glicyny (około 30%) oraz cyklicznych iminokwasów (22 – 30%). Na szczególną uwagę zasługuje obecność hydroksyproliny i hydroksylizyny – aminokwasów niezwykle rzadko spotykanych w innych białkach zwierzęcych. Jednostką strukturalną jest tropokolagen, zbudowany z trzech łańcuchów, zwanych podjednostkami α. Układają się one w strukturę potrójnie spiralną (trihelikalną). Niektóre fragmenty cząsteczki kolagenu wykazują budowę globularną. Występują one najczęściej na końcu aminowym i karboksylowym, mogą również dzielić strukturę trihelikalną. Kolagen podlega licznym posttranslacyjnym modyfikacjom: hydroksylacji niektórych reszt proliny i lizyny z wytworzeniem reszt hydroksyproliny i hydroksylizyny glikozylacji niektórych reszt hydroksylizylowych wytwarzaniu struktury potrójnej helisy i transporcie nowopowstałego białka do przestrzeni pozakomórkowej odłączeniu N i C- końcowych fragmentów (propeptydów) agregacji monomerów kolagenu z wytworzeniem włókna kolagenowego (fibrogeneza). Trawienie kolagenu cechuje się pewną specyfiką. Natywny kolagen trawiony jest w obrębie struktury trihelikalnej przy udziale kolagenaz. Pod ich działaniem cząsteczka kolagenu – tropokolagen rozpada się na dwa wielkocząsteczkowe produkty – tropokolagen A i tropokolagen B. Tracą one strukturę trihelikalną już w fizjologicznej temperaturze organizmu i dalej są trawione przez różne nieswoiste proteazy. Proteoglikany Zbudowane są z rdzeni białkowych, połączonych kowalencyjnie z jednym lub z wieloma łańcuchami glikozoaminoglikanowymi. Różnią się wielkością rdzenia białkowego, liczbą i długością łańcuchów glikozoaminoglikanowych oraz liczbą związanych reszt siarczanowych. Niektóre proteoglikany są zbudowane w sposób na tyle charakterystyczny, iż nadano im indywidualne nazwy, jak dekoryna, agrekan, wersikan, perlekan, syndekan. Glikozoaminoglikany Są liniowymi polimerami jednostek dwucukrowych, zbudowanych z kwasu uronowego i aminoheksozy. Obie składowe mogą być siarczanowane lub/i acetylowane. Obecność kwaśnych reszt siarczanowych oraz kwasów uronowych sprawia, iż łańcuchy glikozoaminoglikanowe stają się nośnikami silnego ładunku ujemnego. Kwas hialuronowy – wiąże wodę w macierzy pozakomórkowej. Jako jedyny nie tworzy typowych proteoglikanów. W błonach maziowych stawów, pełni funkcję smaru biologicznego. Siarczany chondroityny – wyróżnia się dwie postacie izomeryczne: 4-siarczan chondroityny i 6siarczan chondroityny. Występują głównie w chrząstce. Siarczan dermatanu – szczególnie obficie występuje w ścięgnach, skórze, ścianie tętnic, twardówce i rogówce. Heparyna i siarczan heparanu – są bardzo do siebie zbliżone pod względem struktury łańcucha glikozoaminoglikanowego. Heparyna jest silnym inhibitorem krzepnięcia krwi. Siarczan heparanu jest obecny na powierzchni wielu komórek, występuje w błonach podstawnych. Wiąże czynniki wzrostowe. Siarczan keratanu – występuje głównie w chrząstce i w rogówce oka. Elastyna Jest jednym z głównych składników białkowych więzadeł, ścian naczyń tętniczych oraz skóry. Nadaje ona tkankom sprężystość, polegającą na zdolności do rozciągania pod działaniem sił zewnętrznych i powrotu do pierwotnych wymiarów po ustaniu ich działania. Skład aminokwasowy jest podobny do składu kolagenu. W odróżnieniu do kolagenu elastyna nie zawiera hydroksylizyny i składników cukrowych. Na szczególne podkreślenie zasługuje niezwykle wysoka zawartość aminokwasów niepolarnych. Stanowią one około 95% wszystkich reszt aminokwasowych. Fakt ten sprawia, iż elastyna jest białkiem silnie hydrofobowym, wiąże znikome ilości wody, nie rozpuszcza się w wodzie. Podstawową jednostką strukturalną elastyny jest tropoelastyna. W odróżnieniu od tropokolagenu, nie wytwarza ona swoistej struktury drugorzędowej. Glikoproteiny strukturalne (pozakomórkowe) Fibronektyna – obecna jest na powierzchni komórek, w macierzy pozakomórkowej oraz w płynach biologicznych. Funkcja fibronektyny polega na integracji elementów składowych tkanek. Transformacja nowotworowa na ogół pociąga za sobą zanik, bądź drastyczne obniżenie zawartości fibronektyny na powierzchni komórki, Laminina i nidgen – glikoproteiny błon podstawnych. Integryny Pomiędzy komórkami a macierzą pozakomórkową istnieje ścisły kontakt fizyczny i funkcjonalny. Macierz pozakomórkowa jest wytworem komórek, a ich funkcjonowanie jest uzależnione od składników macierzy. Integryny – są receptorami, które pośredniczą w wiązaniu komórek ze składnikami macierzy pozakomórkowej oraz poszczególnych komórek pomiędzy sobą. Błona podstawna – jest specyficzną warstwą macierzy pozakomórkowej, oddzielającą tkankę nabłonkową od tkanki łącznej. Funkcje błon podstawnych to przede wszystkim: wzajemna adhezja komórek i substancji pozakomórkowej, wymiana metabolitów, pobudzanie morfogenezy i regeneracji. Składniki błon podstawnych: Kolagen typu IV Laminina Nidogen – entaktyna Perlecan PŁYNY BIOLOGICZNE – ŚLINA Wyróżniamy Wydzieliny przewodu pokarmowego ślina sok żołądkowy sok jelitowy sok trzustkowy żółć Wydzieliny dróg oddechowych Wydzieliny narządów moczowo-płciowych Wydzieliny skóry Wydzieliny narządów zmysłów Wydzieliny spełniają różnorodne funkcje, najczęściej ochronne. Badania wydzielin pozostają w obszarze zainteresowań lekarzy rożnych specjalności, mogą być przydatne w diagnostyce wielu schorzeń. Ślina odgrywa ważną rolę w prawidłowym funkcjonowaniu nie tylko jamy ustnej, czy układu pokarmowego. Jest płynem biologicznym, w którym znajdują odzwierciedlenie różne stany chorobowe. Jest łatwo dostępna, ale jak się wydaje, nie jest jeszcze w pełni docenianym materiałem diagnostycznym. Ślina wydzielana jest przez trzy pary głównych gruczołów ślinowych: ślinianki przyuszne, podjęzykowe i podżuchwowe oraz liczne drobne gruczoły ślinowe. Regulacja wydzielania śliny związana jest układem nerwowym i hormonalnym. Ślina wydzielana na zasadach odruchu bezwarunkowego i warunkowego. Wyróżniamy wydzielanie podstawowe – około 0,5 ml/min wydzielanie reaktywne (po bodźcu) nawet 5 ml/min W ciągu doby – około 1000 – 2000ml Wyróżniamy ślinę pierwotną – produkt komórek śluzowych i surowiczych ostateczną – zawierającą dodatkowo wydzielinę przewodów wyprowadzających. SKŁAD Ślina składa się z wody (w 99%) i składników nieorganicznych i organicznych (1%). Składniki nieorganiczne: sód, potas, wapń, chlorki, wodorowęglany. Składniki organiczne: białka osocza (immunoglobuliny, albuminy), glikoproteiny (mucyna, substancje grupowe krwi), enzymy (amylaza, lizozym, peroksydaza), glukoza, cholesterol, mocznik, kreatynina, czynnik wzrostowy naskórka, steroidy. W ślinie występuje ponad 1000 różnych białek. pH śliny wynosi około 5 – 8 (najczęściej 6). Ślina spełnia dwie zasadnicze funkcje Ochronną – polegającą na stałym nawilżaniu jamy ustnej i pokarmów, co ułatwia połykanie, mowę. Wykazuje właściwości bakteriobójcze, bakteriostatyczne i przeciwwirusowe. Pomaga w utrzymaniu integralności twardych tkanek zębów. Trawienną – głównie związaną z trawieniem cukrów, formowaniem kęsów pokarmowych. W skład systemu obronnego w jamie ustnej wchodzą: lizozym, peroksydaza, laktoferryna, histatyny, mucyny oraz czynniki odporności swoistej: IgA, IgG, IgM. Wymienione składniki działają bakteriobójczo, bakteriostatycznie, promują aglutynację i eliminację drobnoustrojów chorobotwórczych z jamy ustnej. Ślina jest najważniejszą naturalną obroną jamy ustnej przed próchnicą: rozpuszcza i wymywa cukry z zalegających resztek pokarmowych, wodorowęglany neutralizują kwasy – powstające w osadach nazębnych, jony wapnia i fosforu przyczyniają się do remineralizacji (uzupełnienie minerałów szkliwa) we wczesnych zmianach próchniczych. W ślinie mogą występować bakterie i wirusy – może być materiałem zakaźnym (wścieklizna, WZW typu B-C, HIV, Helicobacter pylon). Ich zawartość jest wielokrotnie niższa niż we krwi. KSENOBIOTYKI Organizm pobiera szereg substancji zbędnych, nieprzydatnych do celów metabolicznych, nierzadko toksycznych. Noszą one nazwę ksenobiotyków (substancji obcych). &... Plik z chomika: mixstar Inne pliki z tego folderu: BIOCHEMIA 2.doc (3068 KB) BIOCHEMIA 20.doc (1623 KB) BIOCHEMIA 1.doc (899 KB) BIOCHEMIA 5.pdf (817 KB) BIOCHEMIA 15.doc (60 KB) Inne foldery tego chomika: Egzamin Giełdy Obliczenia biochemiczne Podręczniki Szlak pentozofosforanowy Zgłoś jeśli naruszono regulamin Strona główna Aktualności Kontakt Dział Pomocy Opinie Regulamin serwisu Polityka prywatności Copyright © 2012 Chomikuj.pl