Zakres materiału z biochemii obowiązujący studentów kierunku

1
Zakres materiału z BIOCHEMII
obowiązujący studentów kierunku FARMACJA
w roku akademickim 2015/16
Aminokwasy i peptydy. Budowa i podział aminokwasów pod względem charakteru łańcucha
bocznego (zawierające łańcuch alifatyczny lub pierścień aromatyczny, obojętne, kwasowe lub
zasadowe, hydroksylowe, siarkowe, hydrofilowe i hydrofobowe). Wiązanie peptydowe;
peptydy aktywne biologicznie (glutation, hormony, antybiotyki).
Białka - struktura i funkcja. Struktura I-, II-, III- i IV- rzędowa. Wiązania i oddziaływania
stabilizujące strukturę białka. Powtarzające się motywy struktury II- rzędowej i domeny.
Denaturacja białek; zależność między strukturą i funkcją białek. Klasyfikacje białek:
globularne i fibrylarne, proste i złożone (glikoproteiny, lipoproteiny, hemoproteiny,
metaloproteiny, nukleoproteiny); struktularne (kolagen) i funkcjonalne (enzymy,
przeciwciała, białka transportujące). Allosteria białek, budowa hemoglobiny i mioglobiny, ich
rola w wymianie gazowej; znaczenie 2,3 bisfosfoglicerynianu; efekt Bohra; hemoglobiny
prawidłowe i patologiczne.
Białka osocza. Rodzaje i rola biologiczna, zawartość w osoczu, hipo- i hiperproteinemie.
Białka osocza o znaczeniu diagnostycznym (albumina, białka ostrej fazy - białko Creaktywne, α 1-antytrypsyna, α 1-kwaśna glikoproteina, haptoglobina, ceruloplazmina, α 2makroglobulina, transferyna, fibrynogen). Immunoglobuliny (IgG, IgA, IgM, IgD, IgE).
Szczepionki, immunoterapia.
Elektroforeza białek na nośnikach (bibuła, żel agarozowy, octan celulozy, żele
poliakrylamidowe), ogniskowanie izoelektryczne, elektroforeza dwukierunkowa. Metody
wykrywania frakcji białkowych: wybarwianie i metody immunologiczne. Wykorzystanie
przeciwciał poli- i monoklonalnych w diagnostyce, metody radioimmunologiczne (RIA) i
immunoenzymatyczne (EIA i ELISA); immunoelektroforeza, Western blot.
Krzepnięcie krwi i fibrynoliza. Rola płytek krwi w formowaniu skrzepu. Zewnątrz- i
wewnątrzpochodny szlak krzepnięcia: czynniki kontaktu, czynniki osoczowe, kofaktory
(cz. VIII, V, XIII, cz. tkankowy, fibrynogen), białka regulatorowe (C, S, trombomodulina).
Powstawanie i rola trombiny; przekształcanie fibrynogenu w fibrynę, rola cz. XIII. Inhibitory
krzepnięcia ( ATIII, trombomodulina, białko C i białko S); antykoagulacyjne działanie
heparyny i pochodnych kumaryny. Fibrynoliza: powstawanie i rola plazminy; aktywatory
(tPA, UK, SK) i inhibitory (PAI, TAFI) fibrynolizy.
Enzymy. Klasyfikacja; aktywność enzymatyczna, jednostki aktywności (U, katal), aktywność
właściwa i molekularna - znaczenie praktyczne. Enzymy proste i złożone; kofaktory (grupa
prostetyczna i koenzym), wybrane kofaktory oksydoreduktaz (NAD+, NADP+, FAD, FMN,
układ porfirynowy, koenzym Q, kwas liponowy); wybrane kofaktory transferaz (TPP,
fosforan pirydoksalu, H4-folian, biotyna, ATP, CTP, UDP,CoA-SH).
Centrum aktywne, mechanizm katalizy enzymatycznej. Stała Michaelisa-Menten (Km),
równanie Michaelisa-Menten i Lineveavera-Burka. Czynniki wpływające na szybkość reakcji
enzymatycznych. Hamowanie odwracalne i nieodwracalne, kompetycyjne i niekompetycyjne,
hamowanie przez substrat. Regulacja aktywności enzymów: zymogeny i ograniczona
proteoliza. Enzymy i efektory allosteryczne, hamowanie przez sprzężenie zwrotne, enzymy
regulatorowe. Kompleksy wieloenzymatyczne. Przykłady regulowania reakcji
enzymatycznych przez leki.
Znaczenie enzymów w diagnostyce medycznej. Wybrane enzymy wskaźnikowe (AlAT,
AspAT, LDH, kinaza kreatynowa, fosfataza alkaliczna); znaczenie diagnostyczne
2
izoenzymów (izoenzymy LDH / CK); genetycznie uwarunkowane dysfunkcje enzymów,
bloki metaboliczne, fenyloketonuria (hydroksylaza fenyloalaninowa), galaktozemia
(galaktourydylotranferaza).
Kwasy nukleinowe i chromatyna. Budowa i rola biologicznie ważnych nukleotydów.
Budowa DNA - formy B- i Z-DNA; replikacja i jej miejsce w cyklu komórkowym; rodzaje
uszkodzeń DNA i czynniki uszkadzające, procesy naprawcze. Organizacja chromatyny u
Eukaryota.
Budowa i funkcja informacyjnego, transportującego, rybosomalnego i siRNA; synteza RNA
(transkrypcja). Regiony promotorowe i polimerazy RNA. Inicjacja, elongacja i terminacja
transkrypcji. Transkrypcja genów mozaikowych u Eucaryota i posyntetyczne modyfikacje
transkryptów; regulacja aktywności (ekspresji) genów na poziomie transkrypcji.
Biosynteza białka (translacja). Etapy i czynniki biorące udział, aminoacylo t-RNA;
modyfikacje potranslacyjne białek (fosforylacja, hydroksylacja, glikozylacja, ograniczona
proteoliza); dystrybucja białek, rola sekwencji sygnalnych i glikozylacji. Wpływ
antybiotyków na biosyntezę białka.
Utlenianie biologiczne (oddychanie komórkowe). Procesy degradacji i utleniania
makrocząsteczek, biologiczne układy red-ox, biologiczny potencjał red-ox (Eo΄), energia
swobodna reakcji (ΔG). Łańcuch oddechowy: składniki i organizacja, pompy protonowe,
jednostki fosforylujące; teoria chemioosmotyczna sprzężenia fosforylacji z łańcuchem
oddechowym, związki rozprzęgające, inhibitory łańcucha oddechowego; regulacja łańcucha
oddechowego. Mitochondrialne przenośniki metabolitów.
Związki makroergiczne. Rola ATP / ADP w przenoszeniu fosforanu bogatoenergetycznego;
fosfageny; enzymy przenoszące resztę fosforanową z ATP na nukleozydy.
Układy enzymatyczne aktywujące tlen; mikrosomalny układ red-ox; cytochrom P450.
Reaktywne formy tlenu.
Acetylo-CoA: końcowy produkt degradacji lipidów, cukrów i białek; oksydacyjna
dekarboksylacja pirogronianu. Cykl kwasów trikarboksylowych, utlenianie acetylo-CoA,
generacja NADH i FADH2, efekt energetyczny, amfiboliczny charakter cyklu, uzupełnianie
szczawiooctanu, regulacja cyklu.
Metabolizm węglowodanów. Reakcje anaboliczne i katalityczne. Cukry o znaczeniu
biologicznym (glukoza, galaktoza, fruktoza, ryboza, rybuloza, laktoza, maltoza, sacharoza,
glikogen, heparyna, kwas hialuronowy). Źródła glukozy i szlaki jej zużycia; przemiana
galaktozy w glukozę (galaktozemia). Glikoliza: przebieg i lokalizacja, fosforylacja
substratowa, wydajność energetyczna, enzymy regulatorowe, losy pirogronianu w warunkach
tlenowych i beztlenowych, efekt Pasteura; cykl kwasu mlekowego i alanino-glukozowego.
Układy przenoszące równoważniki redukujące z cytozolowych dinukleotydów do
mitochondriów. Glukoneogeneza, enzymy regulatorowe, regulacja glikolizy i
glikoneogenezy. Szlak pentozowy. Generacja NADPH w szlaku a układ reduktazy glutationu.
Metabolizm fruktozy, nietolerancja fruktozy i szlak sorbitolowy. Biosynteza disacharydów;
UDP-cukry. Glikogenoliza (fosforoliza) i synteza glikogenu; główne enzymy i regulacja, rola
cAMP; zaburzenia metabolizmu glikogenu (glikogenozy).Stężenie glukozy we krwi i jego
regulacja metaboliczna (glukokinaza) i hormonalna (insulina, glukagon).
Metabolizm lipidów. Podział i budowa lipidów prostych i złożonych; kwasy tłuszczowe
nasycone i nienasycone; hydroliza i wchłanianie lipidów, lipazy i fosfolipazy. Aktywacja
kwasów tłuszczowych, CoA i jego rola. Β-oksydacja: przebieg i znaczenie biologiczne,
3
utlenianie kwasów tłuszczowych o parzystej i nieparzystej liczbie atomów węgla, zaburzenia
β-oksydacji. Biosynteza kwasów tłuszczowych: malonylo-CoA, wieloenzymatyczny układ
syntazy kwasów tłuszczowych, rola ACP, regulacja biosyntezy, elongacja kwasów
tłuszczowych w siateczce wewnątrzkomórkowej i w mitochondriach. Prostanoidy
(prostaglandyny, prostacykliny, tromboksany) i leukotrieny - związek z wielonienasyconymi
kwasami tłuszczowymi, charakterystyka i rola biologiczna. Ketogeneza: przebieg i jej
związek z zaburzeniami metabolizmu cukrów i lipidów. Główne etapy biosyntezy
triacylogliceroli, glicerofosfolipidów (lecytyny), sfingofosfolipidów (sfingomieliny) i
sfingoglikolipidów (cerebrozydu). Zaburzenia metabolizmu lipidów; hipo- i
hiperlipoproteinemie, choroby demielinizacyjne, lipidozy. Współzależność metabolizmu
cukrów i lipidów; główne czynniki regulujące lipolizę i lipogenezę.
Lipoproteiny osocza krwi. Podział i charakterystyka, składniki lipidowe i białkowe
lipoprotein; transport i magazynowanie lipidów, enzymy metabolizujące lipoproteiny;
transport cholesterolu za pośrednictwem lipoprotein (rola frakcji LDL i HDL). Cholesterol a
miażdżyca; czynniki wpływające na równowagę cholesterolową na poziomie komórkowym;
zarys biosyntezy cholesterolu, wydalanie cholesterolu; kwasy żółciowe.
Błony biologiczne jako struktura nadmolekularna: model płynnej mozaiki, składniki
lipidowe, białka błon (integralne i peryferyjne). Transport związków przez błony.
Przenoszenie makrocząsteczek (endo- i egzocytoza), dyfuzja prosta i za pomocą nośnika
(transport bierny), transport aktywny (transport glukozy); kanały jonowe.
Struktura i rola receptorów: receptor LDL, cholinergiczny receptor nikotynowy, receptor
insulinowy, receptor sprzężony z białkiem G. Transmisja sygnałów przez błony. Rola białek
G jako łącznika między receptorem i efektorem; efektory pośrednie (cyklaza adenylanowa i
guanylanowa, fosfolipaza C); przekaźniki drugiego, stopnia (cAMP,cGMP, DAG, trifosforan
inozytolu).
Kalmodulina: aktywator procesów regulowanych przez Ca2+; charakterystyka i udział w
metabolizmie cAMP i glikogenu.
Mechanizm działania hormonów na komórkę. Hormony wiążące się z receptorami
wewnątrzkomórkowymi (sterydowe) i receptorami błonowymi (peptydowe); hormonalna
regulacja metabolizmu na poziomie transkrypcji i poprzez aktywację lub hamowanie
enzymów.
Porfiryny i barwniki żółciowe. Budowa i rola porfiryn, zarys i regulacja biosyntezy hemu;
zaburzenia związane z biosyntezą porfiryn (porfirie wrodzone i nabyte). Katabolizm hemu;
oksygenaza hemowa, barwniki żółciowe, bilirubina sprzężona i niesprzężona. Diagnostyczne
znaczenie bilirubiny.
Transport i magazynowanie żelaza; ferrytyna, hemosyderyna, transferyna.
Katabolizm białek. Trawienie białek, endopeptydazy (pepsyna, trypsyna, chymotrypsyna specyficzność), egzopeptydazy (karboksy- i aminopeptydazy), katepsyny; katabolizm
aminokwasów: deaminacja, deamidacja, transaminacja. Wiązanie i wydalanie jonów NH4+
(biosynteza kwasu glutaminowego, glutaminy, karbamoilofosforanu); wydalanie amoniaku
przez nerki, wątrobę i pozostałe tkanki. Cykl mocznikowy. Dekarboksylacja aminokwasów
(aminy biogenne); zarys biosyntezy noradrenaliny i adrenaliny.