Kataliza, kataliza heterogeniczna Podstawowe pojęcia, definicje Podstawowe pojęcia • • • • • • • Szybkość reakcji chemicznej, v Równanie kinetyczne, 𝑣 = 𝑓(𝑐) Stała szybkości reakcji chemicznej, k Rząd reakcji (całkowity, względem składnika) Cząsteczkowość (molekularność) reakcji Czas połowicznej przemiany, 1/2 Zależność stałej szybkości od temperatury Reakcje chemiczne szybkie wolne CZYNNIKI WPŁYWAJĄCE NA SZYBKOŚĆ REAKCJI • • • • • • • • stężenie substratów ciśnienie, jeśli reagenty są gazami rozdrobnienie substancji temperatura środowiska reakcji rozpuszczalnik katalizator mieszanie promieniowanie elektromagnetyczne dla reakcji fotochemicznych Teoria zderzeń musi dochodzić do zderzeń między cząstkami w momencie zderzenia musi zaistnieć korzystne przestrzenne położenie cząstek względem siebie w momencie zderzenia energia kinetyczna cząstek musi być wyższa od określonej energii minimalnej ENERGIA AKTYWACJI minimalna energia, jaką muszą mieć reagujące cząstki, aby ich zderzenie mogło doprowadzić do reakcji. J. Ryczkowski, Kataliza i technologia chemiczna jako elementy postępu cywilizacyjnego, Wydawnictwo UMCS, Lublin 2015 ‘A catalyst is a material that enhances the rate and selectivity of a chemical reaction without itself being consumed in the reaction.’ Swedish Chemist - Jöns Jakob Berzelius (1779-1848) Minimalizacja użycia SUROWCÓW oraz redukcja KOSZTÓW produkcji Bardziej efektywne wykorzystanie surowców naturalnych J. Ryczkowski, Kataliza i technologia chemiczna jako elementy postępu cywilizacyjnego, Wydawnictwo UMCS, Lublin 2015 Kataliza - podstawy Katalizą nazywa się zjawisko zmiany szybkości reakcji chemicznych w wyniku oddziaływania na reagenty substancji zwanych katalizatorami Katalizator definiuje się więc jako substancję, która: - zwiększa szybkość z jaką reakcja chemiczna osiąga stan równowagi, - sama się nie zużywa - nie występuje ona w równaniu stechiometrycznym za wyjątkiem reakcji autokatalizy - może zwiększać selektywność reakcji, jeżeli zwiększa szybkość tworzenia się produktu głównego, a nie przyspiesza lub słabiej przyspiesza reakcje uboczne ENERGIE AKTYWACJI WYBRANYCH REAKCJI w OBECNOŚCI i BEZ KATALIZATORA Równanie reakcji przebiegającej w fazie gazowej Wartość energii aktywacji bez użycia katalizatora Wartość energii aktywacji z udziałem różnych katalizatorów 3H2 + N2 → 2NH3 335 kJ/mol wolfram: 163 kJ/mol osm: 197 kJ/mol 2HI → H2 + I2 184 kJ/mol platyna: 105 kJ/mol złoto: 59 kJ/mol 2N2O → 2N2 + O2 247 kJ/mol platyna: 138 kJ/mol złoto: 121 kJ/mol PRODUKTY KATALITYCZNYCH PRZEMIANY ALKOHOLU ETYLOWEGO A. Zawisza, UŁ. 2011 MECHANIZM DZIAŁANIA KATALIZATORA Reakcja chemiczna bez katalizatora: Reakcja chemiczna z katalizatorem: produkt końcowy + odtworzony katalizator Katalizator a położenie stanu równowagi Położenie równowagi osiągnięte w obecności katalizatora: jest identyczne z położeniem, do którego ostatecznie dochodzi układ bez katalizatora oraz katalizator może jedynie zwiększyć szybkość reakcji, która jest termodynamicznie możliwa, katalizator nie może natomiast zapoczątkować reakcji, która jest termodynamicznie niemożliwa. Kataliza - podstawy Katalizatory: • Homogeniczne: kwasy/zasady kompleksy metali przejściowych • Heterogenizowane homogeniczne katalizatory • Heterogeniczne katalizatory: katalizatory jednorodne katalizatory na nośniku • Biokatalizatory (enzymy) • Autokataliza (powstający produkt wpływa na szybkość reakcji) Kataliza homogeniczna Kataliza heterogeniczna Kataliza enzymatyczna AUTOKATALIZA MnO4- + 4Mn2+ + 8H+ 5Mn3+ + 4H2O 2Mn3+ + (COO)22- 2Mn2+ + 2CO2 AUTOKATALIZA H2O2 + 2Fe3+ 2H+ + O2 + 2Fe2+ 4Fe2+ + O2 + 4H+ 4Fe3+ + 2H2O Fe2+ H2O2 O2 + H2O AUTOKATALIZA Jodowanie acetonu: Etap limitujący BIOKATALIZA • biokatalizatory występują w bardzo małych ilościach, np. w tkankach i płynach ustrojowych ludzi, zwierząt i roślin – ale mogę działać pozaustrojowo, • są stereospecyficznymi, zazwyczaj bardzo aktywnymi katalizatorami podlegającymi tym samym kinetycznym i termodynamicznym ograniczeniom jak katalizatory chemiczne, • każdy enzym katalizuje ściśle określoną reakcję chemiczną, dotyczącą określonego substratu i określonych warunków (temperatury i pH). BIOKATALIZA • biokatalizatory dzieli się na trzy grupy: enzymy (głównie białka), witaminy i hormony. Przykłady enzymów: • α-amylaza - enzym rozkładający skrobię, znajduje się m.in. w ślinie • trypsyna i chymotrypsyna – enzymy trawienne, które rozkładają białka • chitynaza - rozkłada chitynę (wielocukier, z którego zbudowane są m.in pancerzyki owadów oraz ściany komórkowe grzybów) • inwertaza – rozkłada sacharozę (pszczoły, drożdże), ENZYMY • przyspieszają reakcje biochemiczne, aby zachodziły z dostateczną wydajnością (106-1011 razy) – wysoka efektywność • działają selektywnie → regulują procesy metaboliczne – wspomagają utrzymanie homeostazy ENZYMY Enzymy zmieniają szybkość reakcji poprzez: • lokalne zwiększanie stężenia substratu i utrzymanie substratów w konformacji, która sprzyja specyficznym reakcjom chemicznym • dostarczenie reszt aminokwasowych, których grupy funkcyjne odgrywają specyficzną rolę w katalizie • obniżenie energii aktywacji dla tworzenia stanów przejściowych ENZYMY • Oksydoreduktazy - przenoszą ładunki (elektrony i jony H3O+ - protony) z cząsteczki substratu na cząsteczkę akceptora (dehydrogenazy, oksydazy) • Transferazy - przenoszą daną grupę funkcyjną (tiolową, aminową, itp.) z cząsteczki jednej substancji na cząsteczkę innej substancji (transaminazy, kinazy) • Hydrolazy - powodują rozpad substratu pod wpływem wody (hydroliza)- rozczepienie wiązań C-C, C-O, C-N, innych ENZYMY • Liazy - powodują rozpad substratu bez hydrolizy- rozszczepienie wiązań (C-C, C-O, C-N, inne) przez eliminację atomu i wytworzenie wiązania podwójnego) • Izomerazy - zmieniają wzajemne położenie grup chemicznych bez rozkładu szkieletu związku (geometryczne zmiany w obrębie cząsteczki) • Ligazy (syntetazy) - powodują syntezę (połączenie) różnych cząsteczek; powstają wiązania chemiczne przy udziale energii z ATP ENZYMY • laktaza – rozkłada laktozę do glukozy i galaktozy; - działa bezpośrednio po podaniu doustnym i wywiera je na całej długości przewodu pokarmowego; - działa w świetle jelit i nie ulega wchłonięciu do krwi; - zapobiega gromadzeniu się laktozy w jelicie cienkim i jej rozkładowi przez bakterie z wytworzeniem kwasu mlekowego, https://www.dshs-koeln.de/institut-fuerbiochemie/doping-substanzen/dopinglexikon/e/enzym/ (katalaza – oksyreduktaza) (dostęp: 24.10.2020) BIOKATALIZA Nietolerancja laktozy – spowodowana przez niewystarczająca ilość laktazy, która zazwyczaj jest wytwarzana w organizmie. Zachodzi wtedy reakcja: A. Zawisza, UŁ. 2011 CENTRUM AKTYWNE Enzymy są typowymi dużymi proteinami, ale tylko niewielka ich część jest zaangażowana w zachodzące reakcje Centrum aktywne ma dwie składowe miejsce katalityczne miejsce wiążące Model trios-p-isomerazy MIEJSCE AKTYWNE Miejsce katalityczne Miejsce wiążące Gdzie reakcja zachodzi Trzymające substrat w miejscu Substrat Enzym SPECYFIKA DZIAŁANIA EZNYMÓW Specyficzność substratowa • określa, jaki rodzaj substratu ulega przemianie przy udziale danego enzymu • zależy od budowy miejsca wiązania Specyficzność działania • katalizowanie reakcji tylko jednego typu • katalizowanie tylko jednego z wielu możliwych przekształceń danej substancji (cz. białkowa enzymu) • zależna od budowy centrum katalitycznego KLASY ENZYMÓW Absolutnie specyficzne Reagujące z tylko jednym substratem. Specyficzne dla grup Działające na molekuły zawierające określone grupy funkcyjne. Specyficzne dla wiązań Katalizujące reakcje z cząsteczkami, w których występują określone wiązania. Steteochemicznie specyficzne Działające tylko w obrębie izomerów D- lub L- . IZOENZYMY Różne enzymy wykazujące ten sam typ aktywności w różnych organizmach lub tkankach. KLASYFIKACJA ENZYMÓW PROSTE zbudowane tylko z aminokwasów grupa czynna – specyficzne zespoły aminokwasów przykłady: proteazy, amylaza, RNaza ENZYMY ZŁOŻONE z części białkowej (apoenzym) i niebiałkowej (kofaktor) cz. niebiałkowa trwale związana z białkową – grupa prostetyczna przykłady: katalaza, peroksydaza, oksydaza cytochromowa cz. niebiałkowa luźno związana z białkową – koenzym obie części dają łatwo się oddzielić żadna z nich nie jest czynna katalitycznie ponowne połączenie przywraca aktywność przykład: dehydrogenazy WPŁYW pH NA REAKCJE ENZYMATYCZNE Szybkość reakcji Większość enzymów ma największą aktywność przy pH 7.4 Ale nie wszystkie Denaturacja białka enzymatycznego przy dużych i małych wartościach pH pH kwasica, zasadowica – zmiana aktywności enzymów organizmu WPŁYW pH NA REAKCJE ENZYMATYCZNE Optymalne pH Enzym Źródło pepsyna błona śluzowa żołądka 1.5 cukraza jelito 6.2 katalaza wątroba 7.3 arginaza wątroba wołowa 9.0 fosfataza alkaliczna kości 9.5 WPŁYW TEMPERATURY NA REAKCJE ENZYMATYCZNE zbyt wysoka temperatura – denaturacja białka enzymatycznego gorączka, hipotermia – zmiana aktywności enzymów organizmu WPŁYW STĘŻENIA SUBSTRATU NA SZYBKOŚĆ REAKCJI ENZYMATYCZNEJ • zwiększenie liczby cząstek mających dostateczną energię • zwiększenie prawdopodobieństwa zderzeń ogółem, a przez to zderzeń efektywnych • wzrost prędkości reakcji mam miejsce do momentu wysycenia wszystkich cząsteczek enzymu KINETYKA REAKCJI EMZYMATYCZNYCH • Przy stałym stężeniu enzymu: o małe stężenia substratu niektóre cząsteczki enzymu nie tworzą kompleksu z substratem –nie jest osiągnięta maksymalna aktywność katalityczna o maksymalna szybkość reakcjiprzy wyższym stężeniu substratu, kiedy wszystkie cząsteczki enzymu będą tworzyć kompleks enzym – substrat. KINETYKA REAKCJI EMZYMATYCZNYCH • zjawisko wysycenia enzymu substratem ogranicza szybkość reakcji • dalsze zwiększanie stężenia substratu nie może już wpłynąć na zwiększenie szybkości reakcji KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH Model Michalisa- Menten: • E – enzym, S – substrat, ES – kompleks enzym–substrat, P – produkt, k1, k-1, k2 – stałe szybkości reakcji; k-2 0 • tworzenie się kompleksu enzym-substrat – ES • reakcja jednosubstratowa • stężenie molowe substratu [S] jest wielokrotnie wyższe niż stężenie molowe enzymu KINETYKA REKACJI ENZYMATYCZNYCH • Równanie Michealisa–Menten: Vo – szybkość reakcji, Vmax – wartość maksymalna szybkości reakcji, [S] – stężenie substratu, Km – stała Michaelisa – stężenie substratu – [S] (mol/dm3), przy którym V0 = 1/2 Vmax , a połowa miejsc aktywnych na enzymie jest obsadzona, miara stabilności kompleksu ES a - reakcja 1 rzędu, b - reakcja o mieszanej kinetyce, c - reakcja zerowego rzędu KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH • aby łatwiej otrzymać wartości stałej Michaelisa Km oraz szybkości maksymalnej Vmax można przekształcić równanie Michaelisa-Menten w równanie prostej: • 1 𝑉0 = 1 𝑉𝑚𝑎𝑥 + 𝐾𝑚 𝑉𝑚𝑎𝑥 ∙ 1 𝑆 wykres Lineweavera-Burka ENZYMY • Inhibicja - zjawisko hamowania aktywności enzymów przez różnego rodzaju związki (inhibitory) –mechanizm kontrolny dla procesów fizjologicznych • Może być odwracalna i nieodwracalna (zatrucie enzymów – trwałe uszkodzenie ich struktury) Związki powodujące uszkodzenie struktury enzymów, to np. cyjanki, metale ciężkie, gazy bojowe, toksyny grzybów (muskaryna, amanityna), penicylina itp. ENZYMY ALLOSTERYCZNE • ALLOSTERYCZNY – „inna przestrzeń” • mają więcej niż jedno miejsce aktywne • związanie substratu w jednym miejscu przystosowuje enzym (zmiana konformacji enzymu) na przyjęcie kolejnego substratu → kooperacja lub efekt domina • nie podlegają kinetyce Michaelisa-Menten ENZYMY W DIAGNOSTYCE MEDYCZNEJ KATALIZATORY PRZENIESIENIA MIĘDZYFAZOWEGO • związki chemiczne, które bezpośrednio nie katalizują reakcji chemicznej, lecz ułatwiają lub umożliwiają przechodzenie poszczególnych reagentów z jednej fazy do drugiej, • ma to decydujące znaczenie, gdy jeden lub więcej reagentów jest rozpuszczalnych w jednej fazie, a nierozpuszczalnych w drugiej. KATALIZATORY PRZENIESIENIA MIĘDZYFAZOWEGO • dla reagentów anionowych - czwartorzędowe sole amoniowe R4N+X- (R-alkil lub aryl, X-halogen), np. Bu4NBr, • dla reagentów kationowych – etery koronowe, które mogą się rozpuszczać w niemal wszystkich znanych rozpuszczalnikach, dzięki zjawisku "zwijania się” i "rozwijania”. A. Zawisza, UŁ. 2011 KATALIZATORY PRZENIESIENIA MIĘDZYFAZOWEGO A. Zawisza, UŁ. 2011
