Enzymy nowy skrypt - biochemia - Audreykowa

Enzymy nowy skrypt.doc
(341 KB) Pobierz
5. Enzymy
Wiadomości wstępne
Podstawy katalizy enzymatycznej
Enzymami
nazywamy
białka
o
specyficznych
właściwościach
katalitycznych,
tj.
przyspieszających przebieg reakcji chemicznych w komórce. Przyspieszanie reakcji następuje w
wyniku obniżania przez enzym wielkości tzw. energii aktywacji, czyli energii, jaką muszą
dysponować cząsteczki związków, aby mogły z sobą reagować. Obniżenie energii aktywacji
powoduje bowiem, że większy procent cząsteczek posiada wystarczająco dużą energię kinetyczną i
dzięki temu może wziąć udział w reakcji, przez co reakcja ta przebiega wielokrotnie szybciej (Rys.
5.1) . Enzymy nie mogą natomiast zmieniać kierunku reakcji, a więc przyspieszają przebieg reakcji
tylko wówczas, gdy prowadzi ona w kierunku stanu równowagi.
Rys. 5.1. Udział enzymu w obniżeniu energii aktywacji cząsteczek substratu w reakcji chemicznej
Budowa enzymu i jego działanie
Część enzymu odpowiedzialną za przyłączanie substratu oraz prowadzenie katalizy nazywamy
centrum katalitycznym (aktywnym). Centrum katalityczne enzymu może być zbudowane wyłącznie
z reszt aminokwasowych, lub też może je tworzyć część niebiałkowa, stanowiąca tzw. grupę
prostetyczną lub koenzym. W tym drugim przypadku część białkowa cząsteczki enzymu nazywa się
apoenzymem. Grupa prostetyczna jest trwale związana z apoenzymem, natomiast koenzym może
funkcjonować samodzielnie. Rolą koenzymu jest przenoszenie jakiejś grupy związków, atomów lub
elektronów. Zarówno koenzym jak i grupa prostetyczna czy jony metali łączące się chelatowo z
atomami apoenzymu nazywane są kofaktorami. Rys. 5.2. przedstawia strukturę peroksydazy z
jonem żelaza w centrum jako kofaktorem. Enzymy wykazują silną specyficzność w stosunku do
substratu, stąd też czasem porównuje się pasowanie enzymu do substratu jak klucza do zamka.
Rys. 5.2. Struktura peroksydazy z atomem żelaza w centrum katalitycznym jako kofaktorem
Cząsteczka enzymu wchodzi w reakcję z cząsteczką substratu. Zmienia się przy tym zarówno
struktura enzymu, jak i substratu. Dzięki zmianie struktury substrat może ulec reakcji chemicznej,
natomiast zmiana struktury enzymu jakiej weszła do niej. Reakcję katalizowaną enzymatycznie
można zatem przedstawić następującym schematem:
E + S → ES → E + P
gdzie: E – enzym, S – substrat, ES – kompleks enzym-substrat, P – produkt
Teoria aktywnego kompleksu zakłada, że reakcja katalizowana enzymatycznie zachodzi
poprzez wytworzenie kompleksu pomiędzy centrum katalitycznym a cząsteczką substratu.
Wytworzenie tego kompleksu jest koniecznym warunkiem zajścia reakcji enzymatycznej.
Efektowność własności katalitycznych określonego enzymu definiuje tzw. „liczbę obrotów”, czyli
liczba pełnych cykli jednostkowej reakcji (wytworzenie kompleksu ES, reakcja chemiczna
przeprowadzona na cząsteczce substratu i rozpad kompleksu enzym – produkt) w czasie jednej
sekundy. Jeśli wszystkie cząsteczki enzymu występują w formie kompleksu z substratem,
wówczas stan ten określamy jako maksymalną szybkość procesu enzymatycznego (Vmax).
Inhibicja
Jeśli cząsteczka nie będąca substratem ma budowę dostatecznie podobną do naturalnego
substratu, staje się zdolna do wytworzenia kompleksu z enzymem, chociaż nie jest możliwe zajście
procesu enzymatycznego. W takiej sytuacji powstały kompleks nie może się rozpaść i dana
cząsteczka enzymu pozostaje zablokowana. O substancji mającej opisane właściwości mówimy,
że jest inhibitorem kompetycyjnym, czyli konkurującym z naturalnym substratem o centrum
katalityczne enzymu na zasadzie podobieństwa strukturalnego. Inhibicja kompetycyjna jest
odwracalna, ponieważ w obecności nadmiaru substratu inhibitor może zostać wyparty przez
substrat z kompleksu. W przypadku, gdy substancja wiąże się z centrum katalitycznym, chociaż
nie wykazuje strukturalnego podobieństwa do substratu, mówimy o niekompetycyjnym
hamowaniu enzymu. Inhibicja niekompetycyjna jest nieodwracalna, ponieważ tego rodzaju
inhibitor zmienia strukturalnie centrum katalityczne.
Enzymy allosterycznezny
Niektóre enzymy, oprócz centrum katalitycznego, posiadają również specyficzny fragment
cząsteczki, którego stan decyduje o aktywności centrum katalitycznego, mimo iż przestrzennie
mogą być znacznie od siebie oddalone. Jest to tzw. allosteryczne centrum regulatorowe, a substancje, które poprzez to centrum wpływają na aktywność enzymu, nazywają się inhibitorami lub aktywatorami allosterycznymi (Rys. 5.3).
Rys. 5.3. Wpływ aktywatora i inhibitora na przebieg reakcji z udziałem enzymu allosterycznego
Klasy enzymów
Stosownie do rodzaju katalizowanej reakcji rozróżniane są następujące klasy enzymów:
1) oksydoreduktazy – katalizujące reakcje utleniania i redukcji,
2) transferazy – katalizujące reakcje przenoszenia grup atomów, np. grup funkcyjnych,
3) hydrolazy – katalizujące reakcje hydrolizy, czyli rozpadu różnych wiązań z udziałem wody,
4) liazy – katalizujące niehydrolityczne rozrywanie różnych wiązań,
5) izomerazy – katalizujące reakcje izomeryzacji, czyli przegrupowania atomów lub grup atomów
wewnątrz cząsteczek substratu,
6) ligazy – katalizujące tworzenie nowych wiązań połączone z hydrolizą ATP.
W poszczególnych klasach wyróżnia się kolejno ponumerowane podklasy i pod-podklasy, a każdy
enzym wewnątrz pod-podklasy otrzymuje numer kolejny, zależny od tego, kiedy enzym ten został
odkryty. Dzięki temu każdy enzym jest opisany przez zespół 4 liczb (numer klasy, podklasy, podpodklasy i numer kolejny w pod-podklasie). Ten czteroczłonowy numer jednoznacznie
identyfikuje każdy znany enzym i umieszcza go w międzynarodowym katalogu klasyfikacji
enzymów (E.C. – Enzyme Commission). Na przykład trypsyna ma numer EC 3.4.21.4.
Klasyfikacja enzymów, czyli przyporządkowanie każdemu znanemu enzymowi specyficznego zestawu liczb opisujących jego właściwości, dokonuje się poprzez określenie typu enzymu, rodzaju
substratu poddawanego reakcji enzymatycz...
Plik z chomika:
Audreykowa
Inne pliki z tego folderu:

skydrive-2014-01-27.zip (455 KB)
 kolorymetria.pdf (58 KB)
 węglowodany i lipidy(1).ppt (4870 KB)
 Węglowodany(1).pdf (635 KB)
 Węglowodany-prezentacja(1).pdf (604 KB)
Inne foldery tego chomika:
 chemia środowiska
gospodarka wodno-ściekowa
 hydrologia i ochrona wód
 mikrobiologia
ochrona roślinnych zasobów genowych


Zgłoś jeśli naruszono regulamin







Strona główna
Aktualności
Kontakt
Dla Mediów
Dział Pomocy
Opinie
Program partnerski




Regulamin serwisu
Polityka prywatności
Ochrona praw autorskich
Platforma wydawców
Copyright © 2012 Chomikuj.pl