MIKROELEMENTY I PIERWIASTKI ŚLADOWE

SEMINARIUM 8: 24.11. 2016
• Mikroelementy i pierwiastki śladowe,
definicje, udział w metabolizmie ustroju
– reakcje biochemiczne zależne od
aktywacji/inhibicji przy udziale
mikroelementów i pierwiastków
śladowych, zaburzenia metaboliczne
wynikające z niedoboru lub nadmiaru
PIERWIASTKI ISTOTNE DLA ŻYCIA
BŁONA ŚLUZOWA PRZEWODU POKARMOWEGO I SKÓRA SĄ
IZOLATOREM I REGULUJĄ USTROJOWY POZIOM TYCH
PIERWIASTKÓW
TRUDNO UZYSKAĆ EFEKT TOKSYCZNY, DOPÓKI NIE PODA SIĘ
DAWKI DOŻYLNIE
NISKIE POZIOMY PIERWIASTKÓW ISTOTNE DLA FUNKCJONOWANIA
KOMÓREK
KOFAKTORY ENZYMÓW I INNYCH BIAŁEK
PRZEWÓD POKARMOWY I SKÓRA DO PEWNEGO STOPNIA REGULUJĄ
POBIERANIE Z OTOCZENIA
NADMIAR TYCH PIERWIASTKÓW W ŚRODOWISKU NA DRODZE
DYFUZJI PRZENIKA DO ORGANIZMU,
WZROST STĘŻENIA WYWOŁUJE OBJAWY ZATRUCIA
HALIDY: ISTOTNE DLA FUNKCJONOWANIA ORGANIZMU, TOKSYCZNE
W NADMIARZE
DZIAŁAJĄ TOKSYCZNIE, PONIEWAŻ ICH
KONFIGURACJA ELEKTRONOWA
UŁATWIA WIĄZANIE Z SIARKĄ
(GRUPAMI –SH) BIAŁEK
LUB WYKAZUJĄ INNE MECHANIZMY
TOKSYCZNOŚCI
Omówić drogi wchłaniania i znaczenie w metabolizmie ustrojowym:
chromu, manganu, miedzi, cynku, molibdenu, kobaltu niklu, selenu, fluoru,
bromu:
Kobalt: witamina B12, enzymy zależne od wit. B12, reakcje katalizowane,
znaczenie biologiczne;
Miedź: ceruloplazmina – udział w metabolizmie żelaza, oksydaza cytochromu
c, dysmutaza ponadtlenkowa, znaczenie biologiczne reakcji katalizowanych
przez te enzymy, choroba Wilsona
Mangan: dysmutaza ponadtlenkowa, znaczenie biologiczne
Molibden: oksydaza ksantynowa, oksydaza aldehydowa - reakcje
katalizowane, znaczenie biologiczne
Cynk: palce cynkowe, dysmutaza ponadtlenkowa, polimerazy DNA i RNA,
fosfataza alkaliczna, dehydrogenaza alkoholu
Selen: GSH-Px, dejodynaza
Chrom: regulacja metabolizmu węglowodanów
Metalotioneiny – rola w metabolizmie metali
fluor, jod – znaczenie w biologii
Mechanizmy toksycznego działania glinu, arsenu, rtęci, ołowiu i kadmu
- H 2O
METIONINA  demetylacja  HOMOCYSTEINA  KWAS
wit.B12
HOMOCYSTEINOWY
__________________________
remetylacja
-CH3 z choliny i z kwasu
N-metylotetrahydrofoliowego
+ SERYNA
CYSTATIONINA
wit. B6
synteza białek
CYSTEINA
+
HOMOSERYNA
utlenienie
KWAS
SULFOCYSTEINOWY
- CO2
TAURYNA





Podstawowe badania biochemiczne:
stężenie ceruloplazminy we krwi
stężenie miedzi we krwi
dobowe wydalanie miedzi z moczem
Biopsja wątroby: badanie zawartości miedzi
 Mangan jest
składnikiem
arginazy, która
katalizuje reakcję
arginina → ornityna + mocznik
 Składnik
manganozależnej
dysmutazy
ponadtlenkowej






Domena białkowa występującej w białkach wiążących DNA, bierze bezpośredni
udział w związaniu cząsteczki kwasu nukleinowego przez białko.
Palec cynkowy składa się z dwóch antyrównoległych układów: b-kartki i a-helisy,
atom cynku łączy się z dwiema resztami cysteiny i dwiema resztami histydyny.
Konstrukcja ta jest stabilizowana przez oddziaływania hydrofobowe i wiązanie
koordynacyjne cynku z histydynami i cysteinami.
Występują w białkach odpowiedzialnych za regulację transkrypcji czyli przepisywania
z matrycy DNA na RNA
Specyficzność wobec sekwencji DNA zapewniają reszty aminokwasowe, które
oddziałują z dużą bruzdą DNA
Typowo jedna domena wiąże trzy pary zasad DNA. W większości przypadków,
przyjmuje się, że każdy taki palec można traktować jako niezależny. Założenie to
zwykle się sprawdza i umożliwia konstruowanie hybrydowych białek o nowej
specyficzności wobec sekwencji DNA.

Enzym błonowy z klasy hydrolaz, katalizuje
reakcję defosforylacji różnych estrów
fosforanowych, optymalnie działa w środowisku
zasadowym.

Budowa: dimeryczny glikoproteid, złożony z
dwóch identycznych podjednostek o masie
cząsteczkowej 69 kDa. Zawiera cztery atomy
cynku na cząsteczkę.

W centrum katalitycznym najlepiej poznanych
form tego białka u drożdży i ludzi występuje
atom cynku. U owadów enzym ten nie zawiera
żadnego metalu, a u bakterii zawiera żelazo.




bogate w cysteinę białka ekspresjonowane
powszechnie w organizmach niektórych Prokaryota,
grzybów, roślin i zwierząt
W zależności od struktury pierwszorzędowej i rozkładu
reszt cysteinowch wyróżnia się cztery główne izoformy
metalotionein: MT-I, MT-II, MT-III i MT-IV
Budowa:
obecność reszt cysteinowych zgrupowanych w
charakterystycznych motywach Cys-X-Cys (gdzie w
miejscu X występuje dowolny aminokwas)
obecność metali związanych z tymi białkami poprzez
grupy tiolowe reszt cysteinowych
wiązanie kadmu z metalotioneiną  wyparcie i
zastąpienie kationu metalu przez kadm 
 zwiększona zawartość kationów metali w ustroju
 wzmożona synteza metalotioneiny  wiązanie
kadmu przez metalotioneinę  obniżenie
toksycznego działania kadmu