Białka z syllabusa I bloku - I Blok tematyczny - miloszlo

Białka z syllabusa I bloku.doc
(374 KB) Pobierz
Rozwinięcie akronimów opisujących nazwy wskazanych w sylabusie genów/białek uczestniczących
w regulacji apoptozy
Acinus – ang. apoptosis chromatin condensation inducer in the nucleus, białko jądrowe indukujące
apoptotyczną kondensację chromatyny;
AIF – ang. apoptosis inducing factor, czynnik indukujący apoptozę, białko uczestniczące w szlaku indukcji
apoptozy bez udziału kaspaz, po proteolitycznym uwolnieniu z wewnętrznej błony mitochondrialnej osiąga
cytoplazmę, skąd, dzięki domenie NLS (nuclear localization sequence, sekwencja lokalizacji jądra) może
być translokowane do jądra komórkowego;
Apaf-1/APAF-1 – ang. apoptosis protease activating factor -1, 1 czynnik aktywujący proteazy w
apoptozie; cytoplazmatyczne białko wiążące uwolniony z mitochondrium cytochrom c i ATP w
oligomerycznym kompleksie apoptosomu, koniecznym dla aktywacji kaspazy 9;
ANT – ang. adenine nucleotide translocator, translokaza nukleotydów adeninowych, element
megakanałów mitochondrialnych obecny w błonie wewnętrznej mitochondrium;
Bad – ang. Bcl-2 antagonist of cell death, jedno z białek proapoptotycznych;
Bax – ang. the Bcl-2-associated protein, cytoplazmatyczne białko o aktywności proapoptotycznej, po
zmianie konformacji przestrzennej włączane jest w zewnętrzną błonę mitochondrialną, gdzie, wchodząc w
kontakt z poryną VDAC, pozytywnie reguluje otwieranie megakanałów w miejscu styku obu błon
mitochondrialnych (PTPs – ang. permeability transition pores); otwieranie megakanałów w szlaku
mitochondrialnym indukowania apoptozy prowadzi do obniżenia potencjału transbłonowego, ograniczenia
produkcji ATP, spadku zawartości wewnatrzmitochondrialnej puli związków tiolowych, wzrostu stężenia
Ca2+ w macierzy mitochondrialnej, czemu towarzyszy wypływ z przestrzeni międzybłonowej do cytozolu
białek promujących apoptozę (cytochrom c, prokaspazy-2, -3, -9, białka Smac/DIABLO, AIF);
Bcl-2 – ang. B-cell leukemia/lymphoma 2, produkt protoonkogenu Bcl-2 o aktywności antyapoptotycznej,
w szerszym rozumieniu białka rodziny Bcl-2, zarówno o aktywności pro-, jak i antyapoptotycznej;
BH 1-4 – ang, Bcl-2 homology 1-4, domeny homologii w rodzinie białek Bcl-2, decydują o zdolności do
dimeryzacji tych białek, ułatwiając tworzenie homo- i heterodimerów, jak również oddziaływanie z innymi
białkami regulującymi apoptozę. W oparciu o występowanie domen homologii i właściwości wynikające
z ich budowy, białka rodziny Bcl-2 dzieli się na 3 klasy (podrodziny): I (podrodzina Bcl-2) – białka
antyapoptotyczne (w tym białko Bcl-2), w większości zawierające domeny BH 1-4; II (podrodzina Bax) –
białka proapoptotyczne pozbawione domeny BH4, bądź zawierające pewne jej motywy (w tym białka Bax,
Bak); III (podrodzina BH3) – białka proapoptotyczne zawierajace jedyną domenę homologii BH3 (w tym
białka Bad, Bid);
Bid – ang. the BH3 interacting-domain death agonist, białko rodziny Bcl-2 o aktywności proapoptotycznej,
zawierające w strukturze wyłącznie domenę homologii BH3, współdziałające z białkiem Bax, ułatwia jego
wbudowanie w zewnętrzną błonę mitochobdrialną;
BPR – ang. benzodiazepine peripheral receptor, obwodowy receptor benzodiazepiny, element
megakanałów mitochondrialnych obecny w błonie zewnętrznej mitochondrium, buduje kompleks z
udziałem białka VDAC, białek enzymatycznych (kinaza kreatynowa, syntaza kardiolipiny, heksokinaza,
kinaza glicerolowa, peroksydaza glutationowa 4, dehydrogeneza/izomeraza 3-beta hydroksy steroidów) i
niektórych białek macierzy (cyklofilina D);
CAD – ang. caspase –activated Dbase, deoksyrybonukleaza zależna od Mg2+, homolog DFF opisany w
komórkach limfoidalnych myszy;
CANP – ang. Ca2+-activated neutral proteinase, zależna od Ca2+ obojętna endopeptydaza, kalpaza, enzym
proteolityczny uczestniczący, obok kaspaz, w apoptozie; bierze udział w degradacji białek cytoszkieletu,
cytokin, enzymów szlaków sygnalizacji komórkowej, ale także w proteolitycznej aktywacji kaspaz (3, 7,
9);
CPAN – ang. caspase-activated nuclease, nukleaza aktywowana przez kaspazę, endonukleaza zależna od
Mg2+ aktywowana przez kaspazę 3 (patrz też CAD, DFF);
DD – ang. death domain, domena śmierci;
DED – ang. death effector domain, efektorowa domena śmierci;
DFF – ang. defragmentation factor, czynnik defragmentacji DNA, deoksyrybonukleaza, zależna od Mg2+,
odpowiedzialna za efektywną fragmentację chromatynowego DNA w komórkach apoptotycznych,
dokonuje cięć DNA między nukleosomami; enzym opisany w komórkach HeLa, składa się z dwóch
podjednostek – katalitycznej (DFF40/CAD = defragmentation factor 40 kDa/caspase activated DNase) i
regulatorowej DFF45/ICAD = defragmentation factor 45 kDa/inhibitor of caspase activated DNase),
podjednostka regulatorowa wobec podjednostki katalitycznej pełni funkcję białka opiekuńczego,
zapewniającego właściwe fałdowanie, oraz jej inhibitora; prawidłowa czynność podjednostki katalitycznej
DFF/CAD możliwa jest w następstwie proteolitycznej inaktywacji podjednostki regulatorowej tego
enzymu, z udziałem kaspaz (lub GrB);
DISC – ang. death inducing signalling complex, kompleks inicjujący apoptozę, odpowiednikiem
heterokompleksu DISC w szlaku mitochondrialnym jest apoptosom;
FADD – ang. Fas-associated death domain, białko adaptorowe z domeną smierci wiążące się z receptorem
Fas;
Fas-L – ang. Fas-ligand, ligand receptora Fas;
GrB – ang. granzyme B, granzym B, proteaza serynowa uczestnicząca w pseudoreceptorowym szlaku
indukcji apoptozy, kierowana do uśmiercanej komórki przez limfocyty T i komórki NK, uwalniana
jednocześnie z poryną, która umożliwia wnikanie enzymu; w komórce docelowej granzym B, podobnie do
kaspaz, dokonuje cięć substratów między resztą kwasu asparaginianowego i resztą kolejnego aminokwasu,
przez co może uruchamiać kaskadę kaspaz, inaktywować podjednostkę regulatorową (inhibitorową)
jądrowej endonukleazy DFF (DFF45/ICAD), czy dokonywać proteolitycznego cięcia białka Bid, z
utworzeniem jego aktywnej pochodnej tBid;
Kaspazy – ang. caspases = cysteine-dependent aspartate-directed proteases, rodzina proteaz cysteinowych
odgrywających kluczową rolę w szlakach indukowania programowanej śmierci komórki (ale także w
regulacji dojrzewania wielu komórek, w tym erytrocytów i mioblastów, czy rozwoju stanu zapalnego);
numeracja kaspaz nawiązuje do kolejności w jakiej były one opisywane, kaspazy dzieli się na 3 grupy
czynnościowe: 1) aktywatory cytokin związane ze stanami zapalnymi (kaspazy-1, -4, -5, -11, -12, -13, 14), 2) inicjatory (kaspazy-2, -8, -9, -10, [-12]), 3) efektory fazy wykonawczej apoptozy (kaspazy-3, -6, 7);
NS – ang. nuclear scaffold, zależna od Ca2+ peptydaza, odpowiedzialna w apoptozie za degradację lamin
(białek karioszkieletu, będących głównymi składowymi blaszki jądrowej);
PIGs – ang. p53 induced genes, geny których ekspresja zależna jest od białka p53, kodujące białka
enzymatyczne (oksydoreduktazy), których produkty (reaktywne formy tlenu) należą do grupy czynników
uruchamiających mitochondrialny szlak programowanej śmierci komórki;
p53 – ang. protein 53, ale też tumor protein 53 = TP53 (u człowieka produkt genu TP53, 17p13.1), białko
o masie cząsteczkowej 53 kDa szacowanej na podstawie jego izolacji w żelu poliakrylamidowym, jego
rzeczywista masa, określana na podstawie zawartości reszt aminokwasowych jest nieco mniejsza (43,7
kDa); czynnik transkrypcyjny znany jako supresor nowotworowy, uczestniczący w regulacji cyklu
komórkowego (strażnik genomu), w odpowiedzi na uszkodzenie DNA aktywuje białka uczestniczące w
jego naprawie, jednocześnie hamując cykl komórkowy w punkcie G1/S, gdy uszkodzenie DNA nie może
być naprawione, inicjuje apoptozę, pozytywnie regulując ekspresję genów kodujących białka o aktywności
proapoptotycznej;
PUMA – ang. the p53 upregulated modulator of apoptosis, białko rodziny Bcl-2 o aktywności
proapoptotycznej, wiążąc białka tej rodziny o działaniu antyapoptotycznym (Bcl-xL, Bcl-2, Mcl-1, Bcl-w,
A1), przez co niezdolne są one hamować czynność białek Bax, czy Bak, uczestniczy w regulacji
mitochondrialnej ścieżki indukowania apoptozy;
Smac/DIABLO – ang. second mitochondrial activator of caspase/direct IAP binding protein with low pI,
wtórny mitochondrialny aktywator kaspazy/białko wiążące bezpośrednio IAP o niskim pI,
moitochondrialne białko proapoptotyczne uwalniane po otwarciu megakanałów do cytoplazy, gdzie wiąże
i inaktywuje białkowe inhibitory kaspaz (IAPs – ang. inhibitor of apoptosis proteins);
tBid – ang. truncated Bid, skrócona (aktywna) forma białka Bid;
TRADD – ang. TNF-R1 associated death domain, białko adaptorowe z domeną śmierci wiążące się z
receptorem TNF-R1;
TRAIL – ang. TNF-related apoptosis-indicing ligand, ligand z rodziny TNF indukujący apoptozę;
VDAC – ang. voltage-dependent anion channel, poryna obecna w błonie zewnętrznej mitochondrium,
wchodząc w kompleksy z białkami rodziny Bcl-2 modyfikuje otwieranie megakanałów;
Rozwinięcie akronimów opisujących nazwy wskazanych w sylabusie genów/białek uczestniczących
w regulacji rozwoju zarodkowego:
AMH – ang. anti-Meullerian hormone, białko hamujące rozwój przewodów Muellera w zarodkach
męskich, inne nazwy – MIF (anti-Muellerian factor), MIH (anti-Muellerian hormone), MIS (antiMuellerian substance);
APC – ang. adenematous polyposis of the colon, białko gruczolakowatej polipowatości okrężnicy, białko
supresorowe nowotworu gruczolakowatego jelita grubego (FAP = ang. familial adenematous polyposis
coli), w ścieżce sygnalizacyjnej Wnt buduje stabilny kompleks z udziałem fosforylowanej β-kateniny,
aksyny (ang. axin-related protein, Axin2) i GSK-3, co jest warunkiem proteasomalnej degradacji βkateniny;
Bmps/BMPs – ang. bone morphogenetic proteins, białka morfogenetyczne kości, czynniki wzrostowe o
szerokim spektrum działania, pierwotnie opisane jako regulujące rozwój tkanek chrzęstnej i kostnej, stąd
nazwa; uczestniczą, w charakterze ligandów, w ścieżce sygnalizacyjnej TGFβ, po związaniu ze swoistymi
receptorami (BMPRs) mobilizują białka rodziny Smad, ścieżka sygnalizacyjna TGFβ odgrywa istotną rolę
w rozwoju serca, centralnego układu nerwowego, chrząstek oraz (w okresie pourodzeniowym) układu
kostnego; BMPs opisywane są także jako morfogenetyczne białka chrząstko-pochodne (ang. cartilagederived morphogenetic proteins, CDMPs) lub czynniki wzrostu i różnicowania (ang. growth differentiation
factors, GDFs);
BMPR – ang. BMP receptor, receptor białek BMP;
BMPR I – ang. BMPR type I, receptor białek BMP typu I, heterodimer;
BMPRII – ang. BMPR type II, receptor białek BMP typu II, homodimer;
CER1 – ang. Cerberus-like molecule 1, wydzielany w czasie gastrulacji białkowy inhibitor ścieżki
sygnalizacyjnej TGFβ, białko Cerberus-1 i strukturalnie pochodne mu cytokiny reprezentują grupę
antagonistów BMPs, zdolnych bezpośrednio wiązać się z tymi morfogenami, hamując w ten sposób ich
aktywność; CER1 jest ortologiem białka Cerberus opisanego w zarodku Xenopus laevis, produkowanego
w ektodermie przedniej jego części, włącznie z organizatorem Spemanna, zdolnego indukować rozwój
ektypicznej głowy, ale nie tułowia (tworzenie się tułowia wymaga uruchomienia ścieżek sygnalizacyjnych
Nodal i Wnt, natomiast różnicowanie i rozwój głowy wiąże się z hamowaniem ścieżek sygnalizacyjnych
Wnt i TGFβ, Cerberus jest inhibitorem wszystkich tych ścieżek sygnalizacyjnych); białka będące
strukturalnymi pochodnymi Cerberus wykazują podobne działanie (różne izoformy Cerberus, białko Coco,
opisane u Xenopus), wyjątkiem są białka ssaków (CER1 i jego odpowiednik mCer1 = mouse Cerberus-like
protein), dla których nie wykazano udziału w inhibicji ścieżki Wnt; białko Cerberus należy, obok białek
WIF1 = Wnt inhibitory factor 1 i rodziny sFRP, do I klasy inhibitorów ścieżki Wnt, bezpośrednio wiążących
się z ligandami (Wnts);
Chd/CHRD – chordyna, białko pierwotnie opisane w zarodkach Xenopus laevis (u człowieka produkt genu
CHRD, 3q27), będące czynnikiem dorsalizującym (promującym różnicowanie grzbietowej części zarodka),
działanie to wiąże się z wiązaniem białek nadrodziny TGFβ, będących czynnikami wentralizującymi
(promującymi różnicowanie brzusznej części zarodka), w tym zwłaszcza Bmps (wiązanie poprzez obecne
w cząsteczce chordyny 4 kopie niewielkiej domeny bogatej w reszty cysteinowe = CRs, cysteine-rich
domains), chordyna blokuje ścieżkę sygnalizacyjną TGFβ wiążąc białko Bmp4, powstałe kompleksy
chordyna-Bmp4 są następnie inaktywowane z udziałem izoformy Bmp1 (Xolloid u Xenopus, mammalian
Tollid, mTld u ssaków); w modelu regulacji rozwoju zarodka Xenopus laevis czynność chordyny jest
modyfikowana przez białko Tsg (ang. twisted gastrulation), które łącząc się z chordyną zwiększa jej
efektywność wiązania Bmps, jednak po aktywacji białka Xolloid, co wiąże się z fragmentacją cząsteczek
chordyny, Tsg promuje jej proteolityczną degradację; w pracach prowadzonych na zarodkach myszy
dowiedziono udziału chordyny w regulacji ekspresji genów czynników transkrypcyjnych
odpowiedzialnych za prawidłowy rozwój gardzieli oraz w kontroli (obok. białka Noggin) rozwoju
przodomózgowia, w tym samym modelu doświadczalnym wykazano, że brak chordyny wiąże się z
rozwojem zmian w dużej mierze obecnych w obrazie klibicznym zespłu DiGeorge’a u człowieka;
DAX1 – ang. dosage-sensitive sex reverse, adrenal dysplasia critical region, on chromosome X, gene 1,
białko receptora jądrowego bez domeny wiążącej DNA, kodowane przez gen NR0B1 (ang. nuclear
receptor, subfamily 0, group B, number 1), działa jako antagonistyczny regulator transkrypcji innych
receptorów jądrowych, w tym SF1, jest antagonistą TDF (produktu genu SRY), kontroluje aktywność
określonych genów w komórkach tkanek wewnątrzwydzielniczych w czasie rozwoju zarodkowego,
mutacje w genie NR0B1 opisano w etiopatogenezie wrodzonego niedorozwoju nadnerczy i hipogonadyzmu
hipoganadotropicznego;
DHH – ang. Desert hedgehog, morfogen uczestniczący w różnicowaniu gonady męskiej i rozwoju onerwia,
defekty tego białka kojarzone są z dysgenezją jąder w asocjacji z zaburzeniami tkanki nerwowej;
Dkk (1-4 + Dkk/1) – niem. Dickopf, fenotyp mutacji opisanej u Xenopus laevis), filogenetycznie
konserwatywna rodzina białek zakłócających ścieżkę sygnalizacyjną Wnt, albo przez wiązanie się z
właściwymi receptorami tej ścieżki Lrp 5/6, albo z białkami Kremen 1-2, które są jej modulatorami; w
związku z lokalną inhibicją ścieżki sygnalizacyjnej Wnt, białka Dkk uczestniczą u kręgowców w
polaryzacji przednio-tylnej osi zarodka, regulacji rozwoju kończyn, somitogenezy, rozwoju narządu
wzroku, u osobników dorosłych Dkks zaangażowane są w tworzenie kości, procesy nowotworowe, opisane
zostały w molekularnej patogenezie choroby Alzheimera; białka Dkk należą do II klasy inhibitorów ścieżki
sygnalizacyjnej Wnt, łączących się s koreceptorem Lrp 5/6 i oddziałujących jednocześnie z białkami
przezbłonowymi Kremen1, Kremen2, przez co budowany jest kompleks białkowy, który promuje
endocytarne usuwanie Lrp 5/6 z powierzchni komórki;
EN1, EN2 – ang. homeobox protein engrailed 1 (2), homologi białka z homeodomeną regulującego rozwój
segmentacji w tylnej części ciała Drosophila melanogaster; u człowieka oba białka uczestniczą w kontroli
wzorca i różnicowania centralnego układu nerwowego;
FGF – ang. fibroblast growth factor, czynnik wzrostu fibroblastów;
FOXG1 – ang. forkhead box protein 1, czynnik transkrypcyjny wiążący się z DNA domeną fork-head (w
dosłownym tłumaczeniu główka widelca, potocznie też – wined helix, ze względu na pętle przypominające
wyglądem skrzydła motyla), nazwa pochodzi od czynnika transkrypcyjnego opisanego u Drosophila
melanogaster – fork head transcription factor, białka rodziny FOX uczestniczą w regulacji ekspresji genów
kontrolujących wzrost komórek, ich proliferację, różnicowanie, czas życia, wiele białek FOX uczestniczy
w regulacji rozwoju zarodkowego.
GDNF – ...
Plik z chomika:
miloszlo
Inne pliki z tego folderu:


2012.10.26 BiolMol_sylabus1_Zb.doc (423 KB)
 80 - 100.docx (16 KB)
 Białka z syllabusa I bloku.doc (374 KB)
BIOLOGIA - pytania z zeszłego roku na pierwsze prelekcje.doc (22 KB)
 BIOLOGIA KOLOKWIUM I Z GRUPY 14.docx (36 KB)
Inne foldery tego chomika:

biologia egzamin
 II Blok tematyczny
 Książki w pdf
 prezentacja z biologii
Zgłoś jeśli naruszono regulamin







Strona główna
Aktualności
Kontakt
Dla Mediów
Dział Pomocy
Opinie
Program partnerski




Regulamin serwisu
Polityka prywatności
Ochrona praw autorskich
Platforma wydawców
Copyright © 2012 Chomikuj.pl